Dergiler / IUFS Journal of Biology / 2015 / Cilt: 74 - Sayı: 1

İndüklenmiş stres koşullarinda Escherichia coli bakterioferritinin rolü

The role of Escherichia coli bacterioferritin in stress induced conditions

Sayfa
35–42
Yayın Tarihi
2022-10-18
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Bununla birlikte Bfr, demir ve hidrojen peroksit toksitesine karşı E. coli'nin direncini güçlendirmiyor.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Escherichia coli en az iki demir depo proteine sahiptir: FtnA (ferritin) ve Bfr (Bakterioferritin).
📊
Temel Bulgular & Veri:FtnA'nın E. coli'de esas demir depo proteini olduğu gösterilmiştir.
💡
Sonuç & Katkı:Bununla birlikte Bfr, demir ve hidrojen peroksit toksitesine karşı E. coli'nin direncini güçlendirmiyor.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

Escherichia coli en az iki demir depo proteine sahiptir: FtnA (ferritin) ve Bfr (Bakterioferritin). FtnA'nın E. coli'de esas demir depo proteini olduğu gösterilmiştir. Bfr'ın yapısal ve fonksiyonel pek çok özelliği ferritine benzemesine rağmen, E. coli Bfr'nin rolü belirsizdir. Bu çalışmanın amacı indüklenmiş stres koşullarında E. coli Bfr'nin rolünü incelemektir. Bu çalışmada, E. coli bfr- (kromozomal bfr geni bulunmayan) ve E. coli bfr+ (bir öncekiyle aynı olmakla birlikte E. coli bfr overekspresyon vektörü içeren) mutantlar kullanıldı. İndüklenmiş stres koşullarında E. coli Bfr'nin rolünü incelemek için, E. coli hücreleri yüksek demir varlığında büyütüldü. Hidrojen peroksit toksitesi için, hücreler hidrojen peroksit diskleri içeren agar plaklarında büyütüldü ve toksite sonuçları hücre ölüm zon çapı olarak ifade edildi. Bfr'nin demir ve fosfat yetersizliğinde hücre büyümesini destekleyip desteklemediğini belirlemek için, E. coli hücreleri demir ve fosfat bulunmayan ortamda büyütüldü. E. coli'de aşırı üretilen Bfr demir ve fosfat bulunmayan koşullarda hücre büyümesini desteklemedi. Bu sonuçlar göstermiştir ki E. coli'de aşırı üretilen Bfr fosfat ve demir açlığında hücrenin hayatta kalmasına katkıda bulunmuyor. Bununla birlikte Bfr, demir ve hidrojen peroksit toksitesine karşı E. coli'nin direncini güçlendirmiyor.

Abstract

Escherichia coli possesses, at least, two iron storage proteins: FtnA (ferritin) and Bfr (Bacterioferritin).FtnA is shown to be major iron storage protein in E. coli. Although Bfr resembles the ferritin in manyof its structural and functional features, the role of Bfr in E. coli is not clear. The aim of this study wasto investigate the role of E. coli Bfr in stress induced conditions. In this study, E. coli bfr-- (lackingthe chromosomal bfr gene) and E. coli bfr+ (the same as the former but containing the E. coli bfroverexpression vector) mutants were used. In order to examine the role of E. coli Bfr in stress--inducedconditions, E. coli cells were grown in the presence of excess iron. In the case of hydrogen peroxidetoxicity, the cells were grown on an agar plate containing hydrogen peroxide discs, and the results oftoxicity were expressed as the size of the cell death zone. In order to find out whether Bfr supports cellgrowth under iron and phosphate starvation, the E. coli cells were grown in iron and phosphate depletedmedia. In E. coli the overproduced Bfr did not support the growth of cells under the iron and phosphatedeficient conditions. The results showed that overproduced Bfr in E. coli does not contribute to thesurvival of the cell in iron and phosphate starvation. Furthermore, it does not enhance the resistance ofE. coli against iron and hydrogen peroxide toxicity.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

KILIÇ, M. A., ÇELEN, E., MOORE, G. R. (2022). İndüklenmiş stres koşullarinda Escherichia coli bakterioferritinin rolü. IUFS Journal of Biology, Cilt: 74 - Sayı: 1, 35–42. https://ajindex.com/articles/543991

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (13)

  1. Abdul-Tehrani H., Hudson A.J., Chang Y.S., Timms A.R., Hawkins C., Williams J.M., Harrison PM, Guest J.R. and Andrews S.C. (1999) Ferritin mutants of Escherichia coli are iron deficient and growth impaired, and fur mutants are iron deficient. J. Bacteriol., 181: 1415-1428.
  2. Andrews S.C., Smith J.M.A., Hawkins C., Williams J.M., Harrison P.M. and Guest J.R. (1993). Overproduction, purification and characterization of the bacterioferritin of Escherichia coli and C-terminal extended variant. Eur. J. Biochem., 213: 329-338.
  3. Andrews S.C. (1998) Iron storage in bacteria. Adv. Microb. Physiol., 40: 281-351.
  4. Andrews S.C., Robinson A.K. and RodriguezQuinones F. (2003) Bacterial iron homeostasis. FEMS Microbiol, Rev., 27: 215-237
  5. Bauminger E.R., Cohen S.G., Dickson D.P.E., Levy A., Ofer S. and Yariv J. (1980) Mossbauer spectroscopy of Escherichia coli and its iron-storage protein. Biochim Biophys Acta., 623: 237-242.
  6. Braun V. and Killmann H. (1999) Bacterial solutions to the iron supply problem. Trends in Biochem. Sci., 24: 104-109.
  7. Carrondo M.A. (2003) Ferritins, iron uptake and storage from the bacterioferritin viewpoint. EMBO J., 22: 1959-1968.
  8. Chen C.Y. and Morse S.A. (1999) Neisseria gonorrhoeae bacterioferritin: structural heterogeneity, involvement in iron storage and protection against oxidative stress. Microbiol., 145: 2967-2975.
  9. Cozzi A., Santambrogia P., Levi S. and Arosio P. (1990) Iron detoxification activity of ferritin. Effects of H and L human apoferritins on lipid peroxidation in vitro. FEBS Lett., 227: 119-122.
  10. Hantke K. (2001) Iron and metal regulation in bacteria. Curr. Opin. Microbiol., 4: 172- 177. Hassett D.J. Sokol P.A. Howell M.L. Ma J.F., Schweizer H.T., Ochsner U. and Vasil M.L. (1996) Ferric uptake regulator (Fur) mutants of Pseudomonas aeruginosa demonstrate defective siderophoremediated iron uptake, altered aerobic growth, and decreased superoxide dismutase and catalase activities. J. Bacteriol., 178: 3996-4003.
  11. Hudson A.J., Andrews S.C., Hawkins C., Williams J.M., Izuhara M., Meldrum F.C., Mann S, Harrison P.M. and Guest J.R. (1993) Overproduction, purification and characterization of the Escherichia coli ferritin. Eur. J. Biochem., 218: 985-995.
  12. Kilic M.A., Spiro S. and Moore G.R. (2003) Stability of a 24-meric homopolymer: Comparative studies of assembly-defective mutants of Rhodobacter capsulatus bacterioferritin and the native protein. Protein Science, 12: 1663-1674.
  13. Laemmli U.K. (1970) Cleavage of structural proteins during the ass