Dergiler / Iğdır Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Dergisi / 2017 / Cilt: 7 - Sayı: 3

Koyun Karaciğerinden Alkol Dehidrogenaz: Saflaştırma, Karakterizasyon, ve Bazı Antibiyotiklerin Etkileri

Alcohol Dehydrogenase from Sheep Liver: Purification, Characterization and Impacts of Some Antibiotics

Sayfa
151–160
Yayın Tarihi
2017-09-30
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Kanamisin sülfat, amikasin sülfat, gentamisin, linkomisin ve klindamisin için IC50 değerleri sırasıyla, 43.31, 36.47, 20.38, 18.73 ve 1.31 mM olarak bulundu.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Alkol dehidrogenaz (ADH), her bir alt biriminin bir Zn2+ metal içeren katalitik alana ve bir kofaktör bağlama alanına sahip olduğu dimerik bir enzimdir.
📊
Temel Bulgular & Veri:ADH, DEAE-Sephadex A-50 iyon değişim kromatografsi ve Sephadex G-100 jel fltrasyon kromatografsi vasıtasıyla koyun karaciğerinden 0.5 U mg-1 protein spesifk aktivite ve yaklaşık olarak 52.03-kat saflaştırıldı.
💡
Sonuç & Katkı:Kanamisin sülfat, amikasin sülfat, gentamisin, linkomisin ve klindamisin için IC50 değerleri sırasıyla, 43.31, 36.47, 20.38, 18.73 ve 1.31 mM olarak bulundu.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alkol dehidrogenaz · antibiotikler · inhibisyon

Özet

Alkol dehidrogenaz (ADH), her bir alt biriminin bir Zn2+ metal içeren katalitik alana ve bir kofaktör bağlama alanına sahip olduğu dimerik bir enzimdir. Bu enzim, alkolü, aldehide dönüştürür. Bu makale koyun karaciğerinden alkol dehidrogenazın saflaştırılması, karakterizasyonu enzimin aktivitesi üzerine bazı antibiyotiklerin in vitro ekilerine odaklanmaktadır. ADH, DEAE-Sephadex A-50 iyon değişim kromatografsi ve Sephadex G-100 jel fltrasyon kromatografsi vasıtasıyla koyun karaciğerinden 0.5 U mg-1 protein spesifk aktivite ve yaklaşık olarak 52.03-kat saflaştırıldı. Enzimin alt birim ve doğal hallerinin molekül kütleleri jel fltrasyon kromatografsi ve SDS-PAGE ile sırasıyla 38.16 kDa ve 80.49 kDa olarak belirlendi. ADH’ın optimum iyonik şiddeti, sıcaklığı ve pH’sı sırasıyla 400 mM, 40°C ve 10.5 idi. Antibiyotiklerin inhibitor etkileri çeşitli konsantrasyonlarda denendi. Kanamisin sülfat, amikasin sülfat, gentamisin, linkomisin ve klindamisin için IC50 değerleri sırasıyla, 43.31, 36.47, 20.38, 18.73 ve 1.31 mM olarak bulundu.

Abstract

Alcohol dehydrogenase (ADH) is a dimeric enzyme in which each subunit of the enzyme has a Zn2+ metal-containing catalytic domain and a cofactor-binding domain. This enzyme converts the alcohol to aldehyde. The present article focuses on the purification, characterization and in vitro effects of some antibiotics on alcohol dehydrogenase from sheep liver. ADH was purified with specific activity of 0.5 U/mg proteins and approximately 52.03-fold from sheep liver by DEAE-Sephadex A-50 ion exchange chromatography and gel filtration on Sephadex G-100. The subunit and the natural molecular weights of the enzyme were determined by gel filtration and SDSPAGE 38.16 kDa and 80.49 kDa, respectively. The optimum ionic strenght, temperature and pH of ADH were found 400 mM, 40 °C and 10.5, respectively. The inhibitory effects of the antibiotics were tested at various concentrations. IC50 values for kanamycin sulfate, amikacin sulfate, gentamicin, lincomycin, and clindamycin were found to be 43.31, 36.47, 20.38, 18.73 and 1.31 mM, respectively

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

DEMİR, Y., ŞENGÜL, B., ERGUN, B., BEYDEMİR, Ş. (2017). Koyun Karaciğerinden Alkol Dehidrogenaz: Saflaştırma, Karakterizasyon, ve Bazı Antibiyotiklerin Etkileri. Iğdır Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Dergisi, Cilt: 7 - Sayı: 3, 151–160. https://ajindex.com/articles/257077

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (11)

  1. Akduman B, Uygun M, Aktaş Uygun D, Akgöl S, Denizli A, 2013. Purification of yeast alcohol dehydrogenase by using immobilized metal affinity cryogels. Materials Science and Engineering, C 33; 4842–4848.
  2. Alım Z, Beydemir S, 2016. Some Anticancer Agents Act on Human Serum Paraoxonase-1 to Reduce Its Activity. Chem Biol Drug Des, 88 (2); 188-96.
  3. Alım Z, Beydemir Ş, 2012. Effects of some anti-neoplastic drugs on sheep liver sorbitol dehydrogenase. Arch. Physiol. and Biochem., 118; 244-252.
  4. Aslan HE, Beydemir Ş, 2017. Phenolic compounds: The inhibition effect on polyol pathway enzymes. Chemico-Biological Interactions, 266; 47-55.
  5. Batzias GC, Delis GA, Athanasiou, LV, 2005. Clindamycin bioavailability and pharmacokinetics following oral administration of clindamycin hydrochloride capsules in dogs. Vet.J., 170 (3); 339-45.
  6. Beydemir Ş, Çiftçi M, Küfrevioğlu Öİ, Büyükokuroğlu ME, 2002. Effects of gentamicine sulfate on enzyme activities of carbonic anhydrase from human erythrocytes in vitro and from rat erythrocytes in vivo. Biol. Pharm. Bull., 25; 966-969.
  7. Beydemir Ş, Kulaçoğlu DN, Çiftçi M, Küfrevioğlu Öİ, 2003. The effects of some antibiotics on sheep lens glucose 6-phosphate dehydrogenase in vitro. Eur. J. Ophthalmol., 13; 155-161. Bradford MM, 1976. Rapid and Sensitive Method for Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing Principle of Protein-Dye Binding. Analytical Biochemistry, 72 (1-2); 248-254.
  8. Cheng F, Hu, T, An Y, Huang J, Xu Y, 2013. Purification and enzymatic characterization of alcohol dehydrogenase from Arabidopsis thaliana. Protein Expression and Purification, 90; 74–77.
  9. Çoban TA, Beydemir Ş, Gucin I, Ekinci D, Innocenti A, Vullo D, Supuran CT, 2009. Sildenafil is a strong activator of mammalian carbonic anhydrase isoforms I-XIV. Bioorgan. Med. Chem., 17; 5791-5795.
  10. Demir Y, Beydemir S, 2015. Purification, refolding, and characterization of recombinant human paraoxonase-1. Turkish Journal of Chemistry, 39 (4); 764-776. Drauz K, 2012. Enzyme catalysis in organic synthesis: a comprehensive handbook. John Wiley & Sons. Ekinci D, Beydemir Ş., 2009. Effect of some analgesics on paraoxonase-1 purified from human serum. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry, 24 (4); 1034-1039. Giguère S, 2013.
  11. Lincosamides, Pleuromutilins, and Streptogramins Antimicrobial Therapy in Veterinary Medicine. John Wiley & Sons, Inc. İşgör MM, Beydemir S, 2010. Some cardiovascular therapeutics inhibit paraoxonase 1 (PON1) from human serum. Eur J Pha