KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Anadolu Tarım Bilimleri Dergisi / 2016 / Cilt: 31 - Sayı: 3

Bazı yem ve gübre sanayi kimyasallarının hyalüronidaz üzerine in vitro etkileri

In vitro effects of some forage industry chemicals on hyaluronidase

Mustafa Oğuzhan KAYA
Emrah YERLİKAYA
Mehmet Arif ÖZYAZICI
Kıvanç İRAK
Sayfa
399–407
Yayın Tarihi
2016-10-31
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Bu kimyasallar için IC50 değerleri sırasıyla 7.097, 5.775, 6.854, 5.317, 4.617, 4.265 ×10-2 mM olarak bulunmuş ve araştırma sonucunda, IC50 değeri 4.265×10-2 mM ile indol-bütirik asit (IBA) en güçlü inhibisyon etkisi gösteren yapı olduğu tespit edilmiştir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Bu çalışmada, terapötik ve çeşitli tıbbi alanlarda yayılma faktörü olarak kullanılan, glikoteknolojik uygulamalar ve suni tohumlamada önemli derecede etkili sığır testis hyalüronidazı (BTH: bovine testicular hyaluronidase) üzerine yem ve gübre sanayisinde sıkça kullanılan bazı kimyasalların in vitro etkileri araştırılmıştır.
📊
Temel Bulgular & Veri:BTH, amonyum sülfat çöktürmesi yöntemi ve afinite jeli (Sepharose-4B-L-tirozin-m-anisidin) kullanılarak saflaştırılmıştır.
💡
Sonuç & Katkı:Bu kimyasallar için IC50 değerleri sırasıyla 7.097, 5.775, 6.854, 5.317, 4.617, 4.265 ×10-2 mM olarak bulunmuş ve araştırma sonucunda, IC50 değeri 4.265×10-2 mM ile indol-bütirik asit (IBA) en güçlü inhibisyon etkisi gösteren yapı olduğu tespit edilmiştir.
🔬Tür:Deneysel Tarla Denemesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Fertilizer · hyaluronidase · inhibition

Özet

Bu çalışmada, terapötik ve çeşitli tıbbi alanlarda yayılma faktörü olarak kullanılan, glikoteknolojik uygulamalar ve suni tohumlamada önemli derecede etkili sığır testis hyalüronidazı (BTH: bovine testicular hyaluronidase) üzerine yem ve gübre sanayisinde sıkça kullanılan bazı kimyasalların in vitro etkileri araştırılmıştır. BTH, amonyum sülfat çöktürmesi yöntemi ve afinite jeli (Sepharose-4B-L-tirozin-m-anisidin) kullanılarak saflaştırılmıştır. Saflaştırılan BTH enzimi üzerine Fe2SO4, C2H4N4, K2SiF6, CH2N2, CH4N2O ve İndol-Bütirik Asitin inhibisyon etkileri belirlenmiştir. Bu kimyasallar için IC50 değerleri sırasıyla 7.097, 5.775, 6.854, 5.317, 4.617, 4.265 ×10-2 mM olarak bulunmuş ve araştırma sonucunda, IC50 değeri 4.265×10-2 mM ile indol-bütirik asit (IBA) en güçlü inhibisyon etkisi gösteren yapı olduğu tespit edilmiştir.

Abstract

This study investigates in vitro effects of some chemicals, used as a spreading factor on therapeutic and various medical fields and applied frequently in forage and fertilizer industry on bovine testicular hyaluronidase (BTH) which is substantially effective in glucotechnological applications and delivery of artificial insemination. BTH was purified through ammonium sulfate precipitation method and affinity gel (Sepharose-4B-L- tyrosine -m-anisidine). The inhibiton effects of Fe2SO4, C2H4N4, K2SiF6, CH2N2, CH4N2O and indole-butyric acid were determined on purified BTH. IC50 values of these chemicals were found as 7.097, 5.775, 6.854, 5.317, 4.617, 4.265 ×10-2 mM respectively and at the end of research, indole-butyric acid (IBA) was found as the strongest inhibitory effect compound by the value of IC50 with 4.265×10-2 mM.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

KAYA, M. O., YERLİKAYA, E., ÖZYAZICI, M. A., İRAK, K. (2016). Bazı yem ve gübre sanayi kimyasallarının hyalüronidaz üzerine in vitro etkileri. Anadolu Tarım Bilimleri Dergisi, Cilt: 31 - Sayı: 3, 399–407. https://ajindex.com/articles/135504

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (15)

  1. Alexander, N.J., 1977. Surface structure of spermatozoa frozen for artificial insemination. Andrologia, 9(2): 155- 161. Baumgartner, G., Moritz, A., 1988. Hyaluronidase. SpringerVerlag Wien New York, 1-8.
  2. Boling, S.D., Edwards, H.M., Emmert, J.L., Biehl, R.R., Baker, D.H., 1998. Bioavailability of Iron in Cottonseed Meal, Ferric Sulfate, and Two Ferrous Sulfate ByProducts of the Galvanizing Industry. Poultry Science, 77: 1388-1392.
  3. Botzki, A., Rigden, D.J., Braun S., Nukui, M., Salmen, S., Hoechstetter, J., Bernhardt, G., Dove, S., Jedrzejas, M.J., Buschauer, A., 2004. L-Ascorbic Acid 6-Hexadecanoate, a Potent Hyaluronidase Inhibitor. The Journal of Biological Chemistry, 279(44): 45990-45997.
  4. Cherr, G.N., Yudin, A.I., Overstreet, J.W., 2001. The dual functions of GPI-anchored PH-20: hyaluronidase and intracellular signaling. Matrix Biol, 20(8): 515-25.
  5. Csoka, T.B., Frost, G.I., Stern, R., 1997. Hyaluronidases in tissue invasion. Invasion & Metastasis, 17(6): 297-311.
  6. Dai, Y., Di, H.J., Cameron, K.C., He, J.Z., 2013. Effects of nitrogen application rate and a nitrification inhibitor dicyandiamide on methanotroph abundance and methane uptake in a grazed pasture soil. Environmental Science and Pollution Research International, 20(12): 8680-8689.
  7. Fallis, A., 2013. Structural and functıional studies on group a streptococcal bacteriophage hyaluronidase. Journal of Chemical Information and Modeling, 53(9): 1689-1699.
  8. Frost, G.I., Csóka, T., Stern, R. 1996. The hyaluronidases: A chemical, biological and clinical overview. Trends in Glycoscience and Glycotechnology, 8(44): 419-434.
  9. Gladys, L., Hobby, P.H.D., Martin H., Dawson M.D., Karl Meyer, M.D., Eleanor, C., 1940. The relationship between spreding factor and Hyaluronidase, 9: 109-123.
  10. Grenier, D., Michaud, J., 1993. Evidence for the absence of hyaluronidase activity in porphyromonas gingivalis. Journal of Clinical Microbiology, 31(7): 1913-1915.
  11. Guo, X., Shi, Y., Sheng, J., Wang, F., 2014. A novel hyaluronidase produced by Bacillus sp. A50. PLoS ONE, 9(4): 1-8.
  12. Guthrie, R.D., 1969. Macromolecules. Carbohydrate Chemistry, 2: 215-216.
  13. Hertel, W., Peschel, G., Ozegowski, J.H., Müller, P.J., 2006. Inhibitory Effects of Triterpenes and Flavonoids on the Enzymatic Activity of Hyaluronic Acid-Splitting Enzymes. Arch. Pharm. Chem. Life Sci., 339: 313–318.
  14. Hoechstetter, J., 2005. Characterisation of bovine testicular hyaluronidase and a hyaluronate lyase from Streptococcus agalactiae. Tez, 1-239.
  15. Jackson, J., New, R., F