Dergiler / Anadolu Tarım Bilimleri Dergisi / 2026 / Cilt: 41

Doğu Anadolu Florasına Ait Bazı Tıbbi Bitkilerin Etanol Ekstrelerinin Kolinesteraz İnhibisyon Potansiyeli

Cholinesterase Inhibition Potential of Ethanol Extracts from Some Medicinal Plants Native to the Eastern Anatolia Flora

Orkun Sanır Batmaz(AĞRI İBRAHİM ÇEÇEN ÜNİVERSİTESİ)1000-9000-6668-2124
Murat Şentürk(Ağrı İbrahim Çeçen Üniversitesi, Eczacılık Fakültesi)0000-0002-9638-2896
Sayfa
—
Yayın Tarihi
2026-09-15
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Bu bulgular, incelenen bitki ekstrelerinin önemli kolinesteraz inhibitör aktiviteye sahip olduğunu ve nörodejeneratif hastalıklara yönelik doğal kaynaklı terapötik ajanların geliştirilmesinde potansiyel birer aday olabileceğini göstermektedir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Asetilkolin (ACh), merkezi ve periferik sinir sistemlerinde önemli işlevlere sahip temel bir nörotransmitterdir.
📊
Temel Bulgular & Veri:Asetilkolinesteraz (AChE, EC 3.1.1.7), asetilkolinin hidrolizinden sorumlu bir enzim iken, bütirilkolinesteraz (BChE, EC 3.1.1.8) özgül olmayan bir kolinesteraz enzimidir.
💡
Sonuç & Katkı:Bu bulgular, incelenen bitki ekstrelerinin önemli kolinesteraz inhibitör aktiviteye sahip olduğunu ve nörodejeneratif hastalıklara yönelik doğal kaynaklı terapötik ajanların geliştirilmesinde potansiyel birer aday olabileceğini göstermektedir.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alcea setosa · Facaria vulgaris · Glycyrrhiza glabra

Özet

Asetilkolin (ACh), merkezi ve periferik sinir sistemlerinde önemli işlevlere sahip temel bir nörotransmitterdir. Asetilkolinesteraz (AChE, EC 3.1.1.7), asetilkolinin hidrolizinden sorumlu bir enzim iken, bütirilkolinesteraz (BChE, EC 3.1.1.8) özgül olmayan bir kolinesteraz enzimidir. Kolinesteraz inhibitörleri, bu enzimlerin aktivitesini baskılayarak ACh düzeylerinin artmasına katkı sağlamakta ve özellikle Alzheimer hastalığının tedavisinde yaygın olarak kullanılmaktadır. Alzheimer hastalığında beyindeki ACh düzeylerinin azalması, kolinesteraz inhibitörleri ile kısmen dengelenebilmektedir. Bu çalışmada, Alcea setosa, Falcaria vulgaris ve Glycyrrhiza glabra L. bitkilerinden elde edilen etanol ekstrelerinin AChE ve BChE enzimleri üzerindeki inhibitör etkileri araştırılmıştır. Ekstrelerin enzim aktiviteleri üzerindeki baskılayıcı etkileri IC₅₀ değerleri hesaplanarak değerlendirilmiştir. Elde edilen sonuçlara göre, bitki ekstrelerinin AChE üzerinde sırasıyla 4.81 ± 0.81, 2.38 ± 0.45 ve 14.54 ± 1.71 mg mL-¹ IC₅₀ değerleri ile anlamlı düzeyde inhibitör etki gösterdiği belirlenmiştir. Benzer şekilde, BChE için hesaplanan IC₅₀ değerleri sırasıyla 5.14 ± 0.91, 1.32 ± 0.19 ve 16.97 ± 2.13 mg mL-¹ olarak bulunmuştur. Bu bulgular, incelenen bitki ekstrelerinin önemli kolinesteraz inhibitör aktiviteye sahip olduğunu ve nörodejeneratif hastalıklara yönelik doğal kaynaklı terapötik ajanların geliştirilmesinde potansiyel birer aday olabileceğini göstermektedir.

Abstract

Acetylcholine (ACh) is a vital neurotransmitter that plays an important role in both the central and peripheral nervous systems. Acetylcholinesterase (AChE, EC 3.1.1.7) is an enzyme responsible for the hydrolysis of acetylcholine, whereas butyrylcholinesterase (BChE, EC 3.1.1.8) is a non-specific cholinesterase enzyme. Cholinesterase inhibitors act by inhibiting these enzymes, thereby increasing acetylcholine levels, and are widely used in the management of Alzheimer’s disease. In Alzheimer’s pathology, the decline in acetylcholine concentration in the brain can be partially compensated through the use of cholinesterase inhibitors. In the present study, the cholinesterase inhibitory activities of ethanol extracts obtained from Alcea setosa, Falcaria vulgaris, and Glycyrrhiza glabra L. were evaluated against AChE and BChE enzymes. The inhibitory effects of the plant extracts were assessed by calculating IC₅₀ values. The results revealed that all extracts exhibited notable inhibitory activity against AChE, with IC₅₀ values of 4.81 ± 0.81, 2.38 ± 0.45, and 14.54 ± 1.71 mg mL-¹, respectively. Similarly, the IC₅₀ values for BChE inhibition were determined as 5.14 ± 0.91, 1.32 ± 0.19, and 16.97 ± 2.13 mg mL-¹. Overall, the findings suggest that these plant ethanol extracts possess significant cholinesterase inhibitory potential and may serve as promising natural candidates for the development of therapeutic agents targeting neurodegenerative diseases.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

Batmaz, O. S., Şentürk, M. (2026). Doğu Anadolu Florasına Ait Bazı Tıbbi Bitkilerin Etanol Ekstrelerinin Kolinesteraz İnhibisyon Potansiyeli. Anadolu Tarım Bilimleri Dergisi, Cilt: 41. https://doi.org/10.7161/omuanajas.1883120

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (21)

  1. Cavalcante, S.F.d.A., Simas, A.B.C., Barcellos, M.C., de Oliveira, V.G.M., Sousa, R.B., Cabral, P.A.d.M., Kuča, K., França, T.C.C. 2020. Acetylcholinesterase: The “Hub” for Neurodegenerative Diseases and Chemical Weapons Convention. Biomolecules, 10(3): 414.
  2. Cavdar, H., Senturk, M., Guney, M., Durdagi, S., Kayik, G., Supuran, C.T., Ekinci, D. 2019. Inhibition of acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase with uracil derivatives: kinetic and computational studies. Journal of enzyme inhibition and medicinal chemistry 34(1): 429-437.
  3. Darvesh, S., Hopkins, D.A., Geula, C. 2003. Neurobiology of butyrylcholinesterase. Nature Reviews Neuroscience 4(2): 131-138.
  4. Ellman, G.L., Courtney, K.D., Andres, V.Jr., Featherstone, R.M. 1961. A new and rapid colorimetric determination of acetylcholinesterase activity. Biochemical Pharmacology 7: 88-95.
  5. Faraone, I., Rai, D.K., Russo, D., Chiummiento, L., Fernandez, E., Choudhary, A., & Milella, L. 2019. Antioxidant, Antidiabetic, and Anticholinesterase Activities and Phytochemical Profile of Azorella glabra Wedd. Plants (Basel), 8(8): 265.
  6. Fahamiya, N., Hashemi, M., Barzegar, M. 2016. Phytochemical constituents and biological activities of medicinal plants used in traditional medicine. Journal of Herbal Medicine 6(4): 221-229.
  7. Gozcelioglu, B. Uras, I.S., Senturk, M., Konuklugil, B. 2023. Exploring the enzyme inhibitory properties of Antarctic algal extracts. Turkish Journal of Biochemistry 48 (5): 592-602.
  8. Greig, N.H., Utsuki, T., Ingram, D.K., Wang, Y., Pepeu, G., Scali, C., Yu, Q.S., Mamczarz, J., Holloway, H.W., Giordano, T., Chen, D., Furukawa, K., Sambamurti, K., Brossi, A., Lahiri, D.K. 2002. Selective butyrylcholinesterase inhibition elevates brain acetylcholine, augments learning and lowers Alzheimer β-amyloid peptide in rodent. Proceedings of the National Academy of Sciences USA 99(10): 6515-6520.
  9. Karagoz, Y., Uzun, N., Alparslan, B., Senturk, M. 2024. Inhibition of carbonic anhydrase and cholinesterase enzymes by acetone extract of Bryoria capillaris (Ach.) Brodo & D. Hawksw. International Journal of Secondary Metabolite 11 (1): 105-112.
  10. Lahiri, D.K., Farlow, M.R., Greig, N.H., Sambamurti, K. 2003. Current drug targets for Alzheimer’s disease treatment. Drug Development Research 56(3): 267-281.
  11. Lineweaver, H., Burk, D. 1934. The determination of enzyme dissociation constants. Journal of the American Chemical Society 56(3): 658-666.
  12. Masson, P., Lockridge, O. 2010. Butyrylcholinesterase for protection from organophosphorus poisons: catalytic complexities and hysteretic behavior. Archives of Biochemistry and Biophysics 494(2): 107-120.
  13. McHardy, S.F., Wang, H.L., McCowen, S.V., Valdez, M.C. 2017. Recent advances in acetylcholinesterase inhibitors and reactivators: an update on the patent literature (2012-2015). Expert Opinion on Therapeutic Patents 27(4): 455-476.
  14. Nachon, F., Carletti, E., Ronco, C., Trovaslet, M., Nicolet, Y., Jean, L., Renard, P.Y. 2005. Crystal structures of human cholinesterases in complex with huperzine A and B. Proceedings of the National Academy of Sciences USA 102(9): 3315-3320.
  15. Orhan, I., Şener, B., Choudhary, M.I., Khalid, A. 2004. Acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase inhibitory activity of some Turkish medicinal plants. Journal of Ethnopharmacology 91(1): 57-60.
  16. Ozil, M., Balaydın, H.T., Senturk, M. 2019. Synthesis of 5-methyl-2,4-dihydro-3H-1,2,4-triazole-3-one's aryl Schiff base derivatives and investigation of carbonic anhydrase and cholinesterase (AChE, BuChE) inhibitory properties. Bioorgic Chemistry. 86(2019): 705-713.
  17. Parveen, A., Subramanian, R., Suresh, R. 2020. Medicinal plants and their role in traditional medicine systems: a review. Journal of Pharmacognosy and Phytochemistry 9(2): 227-235.
  18. Senturk, E., Senturk, M. 2018. Determination of cholinesterase inhibition potential of rose extract. Anadolu Journal of Agricultur Science, 33(2018): 237-240.
  19. Uddin, G., Rauf, A., Rehman, T.U., Qaisar, M. 2021. In vitro anticholinesterase activity of selected medicinal plants traditionally used for neurological disorders. BMC Complementary Medicine and Therapies 21: 1-10.
  20. Uras I.S., Kursat, M., Konuklugil, B., Senturk, M. 2024. Effects of Some Turkısh Plant Extracts On Carbonic Anhydrase and Cholinesterase Enzymes. Studia Ubb Chemia, LXIX,(4): 115-127.
  21. Wszelaki, N., Kuciun, A., Kiss, A.K. 2010. Screening of traditional European herbal medicines for acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase inhibitory activity. Acta Pharmacology. 60(1): 119-128.