Dergiler / Türk Biyokimya Dergisi / 2016 / Cilt: 41 - Sayı: 6
Comprehensive study of serratia peptidase immobilization from Serratia sp. ZF03 onto chitosan nanogels
- Sayfa
- 377–383
- DOI
- —
Özet
Amaç: Bu çalışmada metalloproteaz enziminin glutarladehit ile kitosan nanojellerine çapraz bağlanarak, çözünür formdaki stabilitesi de dahil olmak üzere enzim özelliklerine en ince ayrıntısına kadar değerlendirecek kapsamlı bir çalışma sunulmuştur.Metot: İmmobilize metaloproteazlar taramalı elektron mikroskopisi (TEM) ve sonrasında Fourier transform infrared spektroskopisi (FTIR) kullanılarak karakterize edilmişlerdir. Enzim 50°C ve 8,0-10,0 arasındaki pH optimum çalışma özelliklerine sahiptir.Bulgular: Enzimin termal stabilitesi nanojellerin üzerine immobilizasyonu sonucunda artrılmıştır. 50°C'de 5 dakika inkübasyondan sonra, immobilize enzimler, serbest enzimlerin aktivitesine oranla (%23), %60 oranında aktivitelerini korumuşlardır.Sonuç: Sonuçlara göre, metaloproteaz stabilitesini artırarak glutarladehit ile çapraz bağlı kitosan matrikste enzim özellikler son derece yararlı sonuçlar vermiştir. Yüksek stabilite immobilize enzimler için endüstriyel kullanımdaki performanslarını artırıcı etki göstermiştir.
Abstract
Objective: In the present work, we have extended the study and immobilized the metalloprotease enzyme in glutaraldehyde cross-linked chitosan nanogels to scrutinize the enzyme's features including stability over its soluble free form.Method: The immobilized metalloprotease was characterized using scanning electron microscopy (SEM), followed by Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy. The enzyme is optimally active at 50°C and pH range of 8.0-10.Results: Thermal stability of the enzyme enhanced when immobilized on the nanogel. After 5 min of incubation at 50°C, immobilized enzymes retained 60% of their original activity, while negligible activity (23%) was observed in the case of the free enzyme