KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Sakarya University Journal of Science / 2018 / Cilt: 22 Sayı: 3

Alıç (crataegus monogyna) meyvesinden polifenol oksidaz enziminin kısmi saflaştırılması ve karakterizasyonu

The partial purification and characterization of polyphenol oxidase from hawthorn (crataegus monogyna)

Ayşe TÜRKHAN
Elif Duygu KAYA
İbrahim YILMAZ
Sayfa
1048–1054
Yayın Tarihi
2018-06-01
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

İnhibisyon çalışmaları polifenol oksidazın yaygın inhibitörleri olan askorbik asit, sodyum metabisülfit ve benzoik asit ile yapılmış ve IC50 değerleri sırasıyla 0.012 mM, 0.099 mM, 2.21 mM olarak tespit edilmiştir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Bu çalışmada, Alıç (crataegus monogyna) meyvesinden polifenol oksidaz (PFO) enzimi, soğuk aseton çöktürmesi metodu kullanılarak kısmi olarak saflaştırılmış ve karakterize edilmiştir.
📊
Temel Bulgular & Veri:Enzimin optimum pH ve optimum sıcaklık değerleri sırasıyla 5.0 ve 30°C olarak belirlenmiştir.
💡
Sonuç & Katkı:İnhibisyon çalışmaları polifenol oksidazın yaygın inhibitörleri olan askorbik asit, sodyum metabisülfit ve benzoik asit ile yapılmış ve IC50 değerleri sırasıyla 0.012 mM, 0.099 mM, 2.21 mM olarak tespit edilmiştir.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:crataegus monogyna · polifenol oksidaz · soğuk aseton çöktürmesi

Özet

Bu çalışmada, Alıç (crataegus monogyna) meyvesinden polifenol oksidaz (PFO) enzimi, soğuk aseton çöktürmesi metodu kullanılarak kısmi olarak saflaştırılmış ve karakterize edilmiştir. Enzimin optimum pH ve optimum sıcaklık değerleri sırasıyla 5.0 ve 30°C olarak belirlenmiştir. Katekol substratı için Lineweaver-Burk eğrisi ile maksimum reaksiyon hızı (Vmaks) ve Michaelis–Menten sabiti (Km) değerleri sırası ile 5507 U/mL.dak ve 12.72 mM olarak hesaplanmıştır. İnhibisyon çalışmaları polifenol oksidazın yaygın inhibitörleri olan askorbik asit, sodyum metabisülfit ve benzoik asit ile yapılmış ve IC50 değerleri sırasıyla 0.012 mM, 0.099 mM, 2.21 mM olarak tespit edilmiştir. Farklı fenolik substratlarla yapılan substrat spesifikliği çalışmasında enzimin katekol substratına duyarlılığının 4-metil katekol ve L-tirosin substratlarına göre daha fazla olduğu tespit edilmiştir.

Abstract

In this study, polyphenol oxidase from crataegus monogyna fruit was partially purified using cold aceton precipitation and characterized. The optimum pH and optimum temperature of the enzyme were found to be 5.0 and 30°C, respectively, in the presence of catechol as a substrate. The maximum reaction rate (Vmax) and the Michaelis-Menten constant (Km) values for the catechol substrate were calculated to be 12.72 mM and 5507 U/mL.dak, respectively, using the Lineweaver-Burk plot. Inhibition studies were performed for ascorbic acid, sodium metabisulphite and benzoic acid, which are common inhibitors of the enzyme, and the IC50 values for each inhibitor were determined to be 0.012 mM, 0.099 mM, 2.21 mM, respectively. The PPO were tested on different phenolic substrates, including 4-methylcatechol, catechol, L-tyrosine. The highest activity was observed in the presence of catechol for enzyme.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

TÜRKHAN, A., KAYA, E. D., YILMAZ, İ. (2018). Alıç (crataegus monogyna) meyvesinden polifenol oksidaz enziminin kısmi saflaştırılması ve karakterizasyonu. Sakarya University Journal of Science, Cilt: 22 Sayı: 3, 1048–1054. https://ajindex.com/articles/942201

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (16)

  1. R. Yoruk and M. R. Marshall, “Physicochemical properties and function of plant polyphenoloxidase:a review,” Journal of Food Biochemistry, 27, 361–422, 2003
  2. Y. Kolcuoğlu, “Purification and comparative characterization of monophenolase and diphenolase activities from a wild edible mushroom (macrolepiota gracilenta),” Process Biochemistry, 47, 2449–2454, 2012
  3. H. S. Mason, “Chemistry of melanin Mechanism of oxidation of 3,4-dihydroxyphenylalanine by tyrosinase,” Journal of Biological Chemistry, 72, 83–99, 1948
  4. G. Prota, “Progress in the chemistry of melanins and related metabolites,” Medicinal Research Review, 8, 525–556, 1988
  5. P. R. Mathewson, “Enzymes,” Eagen Press Handbook Series, 37-38, 2000
  6. D. J. Mcweeny, “The chemistry of non-enzymatic browning in foods and its control by sulphites,” Journal of the Science of Food and Agriculture, 25, 735, 1974
  7. T. P. Labuza, J. H. Lillemo, and P. S. Taoukis, “Inhibition of polyphenol oxidase by proteolytic enzymes,” Fruit Processing, 2, 9-13, 1992
  8. A. Batu, A. Çağlar, Ö. Emrem, and B. Çeliker, “Alıç Pekmezi Üretimi,” Gıda Teknolojileri Dergisi, 2, 45-51, 2007
  9. E. Middleton, “ The flavonoids,” Trends in Pharmaceutical Sciences, 5, 335-338, 1984
  10. N. C. Cook and S. Samman, “Flavonoids-chemistry, metabolism, cardio protective effects, and dietary sources,” The Journal of Nutritional Biochemistry, 7, 66–761, 996
  11. T. Aydemir, “Partial purification and characterization of polyphenol oxidase from artichoke (cynara scolymus L.) heads,” Food Chemistry, 87, 59–67, 2004
  12. O. H. Lowry, N. J. Rosebrough, A. L. Farr, and R. J. Randall, “Protein Measurement With The Folin Phenol Reagent,” Journal of Biological Chemistry, 193, 265-275, 1951
  13. J. C. Espin, M. Morales, R. Varon, J. Tudela, and F. Garcia-Canovas, “A continuous spectrophotometric method for determining the monophenolase and diphenolase activities of apple polyphenol oxidase,” Analytical Biochemistry, 43, 2807-2812, 1995
  14. M. A. M. Galeazzi and V. C. J. Sgarbieri, “Substrate Specificity and İnhibition of Polyphenoloxidase from a Dwarf Variety of Banana (musa cavendishii, L.),” Journal Of Food Science, 46, 1404-1406, 1981
  15. A. Colak, A. Özen, B. Dincer, S. Güner, and A. F. Ayaz, “Diphenolases from Two Cultivars of Cherry Laurel (laurocerasus officinalis roem.) Fruits at Early Stage of Maturation,” Food Chemistry, 90, 801-807, 2005
  16. B. Dincer, A. Colak, N. Aydin, A. Kadioglu, and S. Güner, “Characterization