Dergiler / Türk Biyokimya Dergisi / 2019 / Cilt: 44 - Sayı: 3

Rhizoctonia solani AG-4 strain ZB-34’den Saflaştırılmış α-Amilazın İmmobilizasyonu ve Bazı Uygulamaları

Immobilization and some application of α-amylase purified from Rhizoctonia solani AG-4 strain ZB-34

Sayfa
397–407
Yayın Tarihi
2022-11-04
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Bulgular: Kitosan ve Ca-aljinat immobilizasyonunun verimi sırasıyla %67,9 ve %59,6 olarak bulundu.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Amaç: Bu çalışmanın amacı, katı substrat fermentasyonu ile daha önceden mezofilik fungus Rhizoctonia solani AG-4 strain ZB-34’den üretilen α-amilazı immobilize etmek ve immobilize enzimlerin bazı endüstriler için uygunluğunu araştırmaktır.
📊
Temel Bulgular & Veri:Gereç ve Yöntemler: Rhizoctonia solani AG-4 strain ZB-34’den yeni bir α-amilaz, kovalent bağlanma ile kitosana ve tutuklama yoluyla Ca-aljinata immobilize edildi.
💡
Sonuç & Katkı:Bulgular: Kitosan ve Ca-aljinat immobilizasyonunun verimi sırasıyla %67,9 ve %59,6 olarak bulundu.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

Amaç: Bu çalışmanın amacı, katı substrat fermentasyonu ile daha önceden mezofilik fungus Rhizoctonia solani AG-4 strain ZB-34’den üretilen α-amilazı immobilize etmek ve immobilize enzimlerin bazı endüstriler için uygunluğunu araştırmaktır. Gereç ve Yöntemler: Rhizoctonia solani AG-4 strain ZB-34’den yeni bir α-amilaz, kovalent bağlanma ile kitosana ve tutuklama yoluyla Ca-aljinata immobilize edildi. Bulgular: Kitosan ve Ca-aljinat immobilizasyonunun verimi sırasıyla %67,9 ve %59,6 olarak bulundu. İmmobilize enzimler en yüksek aktiviteyi nişasta varlığında gösterdi. Kitosan ve Ca-aljinat immobilize enzimler için optimum değerler sırasıyla pH 4,50 ve 40°C ile pH 5,50 ve 60°C olarak belirlendi. İmmobilize enzimlerin, termal ve pH kararlılığı açısından oldukça kararlı oldukları bulundu. Kitosan immobilize enzim, deterjanlarla kullanıldığında çikolata lekeleri içeren kumaş parçaları daha iyi temizlendi. Kitosan immobilize α-amilazın 40°C’deki musluk suyunda daha yüksek bir haşıl alma etkisi olduğu bulundu. Ca-aljinat immobilizasyonu sonucunda, elma suyunun serbest enzimden daha fazla berraklaştırıldığı tespit edildi. Sonuç: Sonuçlar immobilize enzimlerin endüstride potansiyel uygulama alanlarına sahip olabileceğini gösterdi. Bu çalışma, R. solani fungusundan üretilen bir α-amilazın immobilize edildiği ilk çalışmadır.

Abstract

Background: Aim of the study was to immobilize theα-amylase produced earlier from the mesophilic fungusRhizoctonia solani AG-4 strain ZB-34 by solid-state fermentationand investigate the suitability of immobilizedenzymes for some industries.Materials and methods: A novel α-amylase from R. solaniAG-4 strain ZB-34 was immobilized in chitosan by covalentbinding and Ca-alginate by entrapment.Results: The efficiency of chitosan and Ca-alginate immobilizationwas 67.9% and 59.6%, respectively. The immobilizedenzymes showed the highest activity in the presenceof starch. Optimum values for chitosan and Ca-alginateimmobilized enzymes were pH 4.50 and 40°C and pH 5.50and 60°C, respectively. It was found that immobilizedenzymes were highly stable in terms of thermal and pHstabilities. When the chitosan immobilized enzyme wasused with detergents, chocolate stains on dirty laundrywas better cleaned. Chitosan immobilized R. solaniAG-4 strain ZB-34 α-amylase was found to have a higherdesizing effect at 40°C in tap water. As a result of Caalginateimmobilization, the enzyme clarified apple juicemore than the free enzyme.Conclusion: The results showed that immobilized enzymesmight have potential applications in industry. This is thefirst report immobilizing an α-amylase produced from thefungus R. solani.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

AKATIN, M. Y., UZUN, U. (2022). Rhizoctonia solani AG-4 strain ZB-34’den Saflaştırılmış α-Amilazın İmmobilizasyonu ve Bazı Uygulamaları. Türk Biyokimya Dergisi, Cilt: 44 - Sayı: 3, 397–407. https://ajindex.com/articles/621239

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (15)

  1. Pandey A, Nigam P, Soccol CR, Soccol VT, Singh D, Mohan R. Advances in microbial amylases. Biotechnol Appl Biochem 2000;31:135–52
  2. Gupta R, Gigras P, Mohapatra H, Goswami VK, Chauhan B. Microbial α- amylases: a biotechnological perspective. Process Biochem 2003;38:1599–616
  3. Brady D, Jordaan J. Advances in enzyme immobilization. Biotechnol Lett 2009;31:1639–50
  4. Singh RK, Tiwari MK, Singh R, Lee JK. From protein engineering to immobilization: promising strategies for the upgrade of industrial enzymes. Int J Mol Sci 2013;14:1232–77
  5. Dey TB, Banerjee R. Application of decolourized and partially purified polygalacturonase and α-amylase in apple juice clarification. Braz J Microbiol 2014;45:97–104
  6. Liang ZP, Feng YQ, Meng SX, Liang ZY. Preparation and properties of urease immobilized onto glutaraldehyde cross-linked chitosan beads. Chin Chem Lett 2005;16:135–8
  7. Sirin Y, Yildirim Akatin M, Colak A, Saglam Ertunga N. Dephytinization of food stuffs by phytase of Geobacillus sp. TF16 immobilized in chitosan and calcium-alginate. Int J Food Prop 2017;20:2911–22
  8. Uzun U, Demirci E, Yildirim Akatin M. Purification and characterization of Rhizoctonia solani AG-4 strain ZB-34 α-amylase produced by solid-state fermentation using corn bran. TJBioChem 2018;43:257–67
  9. Tercan C. Immobilization of thermophilic recombinant esterase enzyme by microencapsulation in alginate-chitosan/CaCl2 polyelectrolyte beads, 2011, MSc Thesis, Ege University, Izmir, Turkey
  10. Onem H, Nadaroglu H. Preparation and properties of purified phytase from oakbug milkcap (Lactarius quietus) immobilised on coated chitosan with iron nano particles and investigation of its usability in food industry. J Food Nut Res 2014;2:938–45
  11. Raghu HS, Rajeshwara NA. Immobilization of α- amylase (1, 4-α-D-glucanglucanohydralase) by calcium alginate encapsulation. Int Food Res J 2015;22:869–71
  12. Miller GL. Use of dinitrosalicylic acid reagent for determination of reducing sugar. Anal Chem 1959;31:426–9
  13. Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem 1976;72:248–54
  14. Gaobing W, Yongjun Q, Qipeng C, Ziduo L. Characterization of a novel alkali-stable and salt-tolerant α-amylase from marine bacterium Zunongwangia profunda. J Mol Catal B: Enzym 2014;110:8–15
  15. Rasiah IA, Rehm BH. One-Step Production of immobilized α-amylase in recombinant Escherichia coli. Appl Environ