Dergiler / Hacettepe Journal of Biology and Chemistry / 2012 / Cilt: 40 - Sayı: 3

PHEMA Based cryogel for lectin purification from soybean flour

Soya unundan lektin saflaştırılması için PHEMA bazlı kriyojel

Sayfa
303–308
Yayın Tarihi
2022-10-17
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Son olarak, bağlanma ve elusyon döngüsü 5 kez tekrarlanmış ve kolon kapasitesinde önemli bir azalma gözlenmemiştir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Bu çalışmada poli(hidroksietilmetakrilat) (PHEMA) temelli kriyojel kolon hazırlanmış ve soya unundan lektin saflaştırılmasında kullanılabilirliği araştırılmıştır.
📊
Temel Bulgular & Veri:Soya unundan en fazla lektin bağlama miktarı 261 mg/g’dır.
💡
Sonuç & Katkı:Son olarak, bağlanma ve elusyon döngüsü 5 kez tekrarlanmış ve kolon kapasitesinde önemli bir azalma gözlenmemiştir.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

Bu çalışmada poli(hidroksietilmetakrilat) (PHEMA) temelli kriyojel kolon hazırlanmış ve soya unundan lektin saflaştırılmasında kullanılabilirliği araştırılmıştır. PHEMA kriyojel taramalı elektron mikroskobu (SEM) ve şişme testi ile karakterize edilmiştir. PHEMA kriyojele ligand olarak N-asetil-D-galaktozamin siyanojen bromür (CNBr) aktivasyonu ile bağlanmıştır. Soya tohumlarından elde edilen soya unu özütü lektin kaynağı olarak kullanılmıştır. Soya unundan en fazla lektin bağlama miktarı 261 mg/g’dır. N-asetil-D-galaktozamin immobilize edilmiş PHEMA kriyojelden lektin elusyonu 0.5 M galaktoz ile gerçekleştirilmiştir. Soya unundan elde edilen lektinin saflığı SDS-PAGE ile araştırılmıştır. Son olarak, bağlanma ve elusyon döngüsü 5 kez tekrarlanmış ve kolon kapasitesinde önemli bir azalma gözlenmemiştir.

Abstract

In this study poly(hydroxyethyl methacrylate) (PHEMA) based cryogel column was prepared and its usability for lectin purification from soybean flour was investigated. PHEMA cryogel was characterized by swelling test and scanning electron microscope (SEM). N-acetyl-D-galactosamine (GalNAc) was immobilized to PHEMA cryogel as a ligand by cyanogen bromide activation. Soybean flour extract obtained from soybean seeds was used as source of lectin. Maximum lectin binding from soybean flour was 261 mg/g. Lectin elution from the N-acetyl-D-galactosamine immobilized PHEMA (GalNAc-PHEMA) cryogel was achieved by 0.5 M galactose. Purity of the lectin obtained from soybean flour was investigated by SDS-PAGE. Finally binding-elution cycle was performed for 5 times and no significant decrease was observed at column capacity.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

PERÇİN, I., AKSÖZ, E. (2022). PHEMA Based cryogel for lectin purification from soybean flour. Hacettepe Journal of Biology and Chemistry, Cilt: 40 - Sayı: 3, 303–308. https://ajindex.com/articles/529214

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (14)

  1. H. Lis, N. Sharon, Lectins as molecules and tools, Ann. Rev. Biochem, 55 (1986) 35
  2. N. Sharon, H. Lis, History of lectins: from hemagglutinins to biological recognition molecules, Glycobiology, 14 (2004) 53
  3. R.S. Singh, A.K. Tiwary, J.F. Kennedy, Lectins: sources, activities and applications, Critical Reviews in Biotechnology, 19 (1999) 145
  4. P.R. Satish, A. Surolia, Exploiting lectin affinity chromatography in clinical diagnosis, J Biochem. Bioph. Meth., 49 (2001) 625
  5. B.A. Sela, H. Lis, N. Sharon, L. Sachs, Different locations of carbohydrate containing sites in the surface membrane of normal and transformed mammalian cells, J. Membr. Biol. 3 (1970) 267
  6. C. Babac, H. Yavuz, I.Y. Galaev, E. Piskin, A. Denizli. Binding of antibodies to concanavalin A-modified monolithic cryogel. React. Funct. Polym. 66 (2006) 1263
  7. M.E. Etzler, 1986, Distribution and function of plant lectins. In The Lectins, Properties, Functions, and Applications in Biology and Medicine; Liener, I. E., Sharon, N., Goldstein, I. J., Eds.; Academic Press: New York; pp 371-435
  8. D.K. Mandal, E. Nieves. L. Bhattacharyya, G.A. Orr, J. Roboz, Q.T. Yu, C.F. Brewer,, Purification and characterization of three isolectins of soybean agglutinin. Evidence for C- terminal truncation by electrospray ionization mass spectrometry, European Journal of Biochemistry, 221 (1994) 547
  9. S. Bajpai, A. Sharma, M. Nath Gupta, Removal and recovery of antinutritionalfactors from soybeanflour, Food Chem. 89 (2005) 497
  10. I. Perçin, H. Yavuz, E. Aksöz, A. Denizli, N-Acetyl-D- galactosamine specific lectin isolation from soyflour with poly(HPMA-GMA) beads, J. Appl. Polym. Sci., 111 (2009) 148
  11. Y.O. Fasina, H.F. Swaisgood, J.D. Garlich, H.L. Classen, A semi-pilot scale procedure for isolating and purifying soybean (Glycine max) lectin, J. Agric. Food Chem., 51 (2003) 4532
  12. L. Franco-Fraguas, P. Alicia, F. Ferreira, H. Massaldi, N. Suarez, F. Batista-Viera, Preparative purification of soybean agglutinin by affinity chromatography and its immobilization for polysaccharide isolation, Journal of Chromatography B, 790 (2003) 365
  13. P. Arvidsson, F.M. Plieva, V.I. Lozinsky, I.Y. Galaev, B. Mattiasson. Direct chromatographic capture of enzyme from crude homogenate using immobilized metal affinity chromatography on a continuous supermacroporous adsorbent, J. Chromatogr. A, 986 (2003) 275
  14. N. Bereli, M. Andac, G. Baydemir, R. Say, I.Y. Galaev, A. Denizli. Protein recognition via ion-coo