KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Hacettepe Journal of Biology and Chemistry / 2014 / Volume: 42 Issue: 4

Kongo Kırmızısı İmmobilize Kriyojel Disklerle Lizozim Saflaştırılması

Purification of Lysozyme with Congo Red Immobilized Cryogel Discs

Işık Perçin(Hacettepe University, Department of Biology, Molecular Biology Division, Ankara, Turkey)
Sayfa
—
Yayın Tarihi
2014-11-01
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Yumurta beyazı fraksiyonları sodyum dodesil sülfat poliakrilamid jel elektroforezinde incelenmiştir

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:B u çalışmada, lizozim saflaştırılması için congo kırmızısı immobilize edilmiş poli hidroksietil metakrilat [CRPHEMA] kriyojel diskler hazırlanmıştır.
📊
Temel Bulgular & Veri:Lizozim adsorpsiyonu sulu çözeltilerden gerçekleştirilmiş ve CRPHEMA kriyojel disklerin maksimum lizozim adsorpsiyon kapasitesi 136.6 mg/g olarak bulunmuştur.
💡
Sonuç & Katkı:Yumurta beyazı fraksiyonları sodyum dodesil sülfat poliakrilamid jel elektroforezinde incelenmiştir
🔬Tür:Article
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Congo red · lysozyme · PHEMA

Özet

B u çalışmada, lizozim saflaştırılması için congo kırmızısı immobilize edilmiş poli hidroksietil metakrilat [CRPHEMA] kriyojel diskler hazırlanmıştır. CR-PHEMA kriyojel diskler şişme testi, elementel analiz ve taramalı elektron mikroskobu ile karakterize edilmiştir. Lizozim adsorpsiyonu sulu çözeltilerden gerçekleştirilmiş ve CRPHEMA kriyojel disklerin maksimum lizozim adsorpsiyon kapasitesi 136.6 mg/g olarak bulunmuştur. Başlangıç lizozim derişiminin, pH’ın ve iyonik şiddetin CR-PHEMA kriyojel disklerin lizozim adsorpsiyon kapasitesine olan etkileri araştırılmıştır. Maksimum adsorpsiyon pH 8.0’de elde edilmiştir. Bu çalışmanın son basamağında, lizozim CR-PHEMA kriyojel diskler kullanılarak yumurta beyazından saflaştırılmıştır. Yumurta beyazı fraksiyonları sodyum dodesil sülfat poliakrilamid jel elektroforezinde incelenmiştir

Abstract

In this study, congo red immobilized poly hydroxyethyl methacrylate [CR-PHEMA] cryogel discs were pre- pared for purification of lysozyme. CR-PHEMA cryogel discs were characterized by swelling test, elemental analysis and scanning electron microscopy. Lysozyme adsorption was performed from aqueous solutions and maximum lysozyme adsorption capacity of CR-PHEMA cryogel discs was found to be 136.6 mg/g. Effects of initial lysozyme concentration, pH and ionic strength on lysozyme adsorption capacity of CR-PHEMA cryogel discs were investigated. Maximum adsorption was obtained at pH 8.0. In the last step of this study, lysozyme was purified from egg white using CR-PHEMA cryogel discs. Egg white fractions were observed on sodium do- decyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

Perçin, I. (2014). Kongo Kırmızısı İmmobilize Kriyojel Disklerle Lizozim Saflaştırılması. Hacettepe Journal of Biology and Chemistry, Volume: 42 Issue: 4. https://ajindex.com/articles/1270879

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (15)

  1. A. Denizli, B. Salih, A. Kozluca, E. Pişkin, Comparison of albumin binding capacities of three different reactive dye-derivatized poly(ethylene glycol dimethacrylatehydroxyethyl methacrylate) microbeads, J. Biomater. Sci. Polym. Ed., 8 (1997) 411.
  2. A. Denizli, E. Pişkin, Dye-ligand affinity systems, J. Biochem. Biophys. Methods, 49 (2001) 391.
  3. Z. Li, M. Cao, W. Zhang, L. Liu, J. Wang, W. Ge, Y. Yuan, T. Yue, R. Li, W.W. Yu, Affinity adsorption of lysozyme with Reactive Red 120 modified magnetic chitosan microspheres, Food Chem., 145 (2014) 749.
  4. F.M. Plieva, I.Y. Galaev, B. Mattiasson, Macroporous gels prepared at subzero temperatures as novel materials for chromatography of particulatecontaining fluids and cell culture applications, J Sep Sci., 30 (2007) 1657.
  5. V.I. Lozinsky, I.Y. Galaev, F.M. Plieva, I.N. Savina, H. Jungvid, B. Mattiasson, Polymeric cryogels as promising materials of biotechnological interest, Trends Biotechnol., 21 (2003) 445.
  6. V.I. Lozinsky, F.M. Plieva, I.Y. Galaev, Bo Mattiasson, The potential of polymeric cryogels in bioseparation, Bioseparation 10 (2002) 163.
  7. Kumar, A. Srivastava, Cell separation using cryogelbased affinity chromatography, Nature Protocols, 5 (2010) 1737.
  8. L. Callewaert, J.M. Van Herreweghe, L. Vanderkelen, S. Leysen, A. Voet, C.W. Michiels, Guards of the great wall: bacterial lysozyme inhibitors, Trends Microbiol., 20 (2012) 501.
  9. N. Schneider, K. Werkmeister, C.M. Becker, M. Pischetsrieder, Prevalence and stability of lysozyme in cheese, Food Chemistry, 128 (2011) 145.
  10. L. Callewaert, M. Walmagh, C.W. Michiels, R. Lavigne, Food applications of bacterial cell wall hydrolases, Curr Opin Biotechnol., 22 (2011) 164.
  11. H.M. Chang, C.C. Yang, Y.C. Chang, Rapid separation of lysozyme from chicken egg white by reductants and thermal treatment, J. Agr. Food Chem., 48 (2000) 161.
  12. P. Arvidsson, F.M. Plieva, I.N. Savina, V.I. Lozinsky, S. Fexby, L. Bülow, I.Y. Galaev, B. Mattiasson, Chromatography of microbial cells using continuous supermacroporous affinity and ion-exchange columns, J. Chromatogr. A, 977 (2002) 27.
  13. H. Alkan, N. Bereli, Z. Baysal, A. Denizli, Antibody purification with protein A attached supermacroporous poly(hydroxyethyl methacrylate) cryogel, Biochem. Eng. J., 45 (2009) 201.
  14. M. Odabasi, A. Denizli, Cibacron Blue F3GA-attached magnetic poly(2-hydroxyethyl methacrylate) beads for human serum albumin adsorption, Polym. Int., 53 (2004) 332.
  15. M. van der Veen, W. Norde, M.C. Stuart, Electrostatic interactions in protein adsorption probed by comparing lysozyme and succinylated lysozyme, Colloid Surface B., 35 (2004) 33.