KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Atatürk Üniversitesi Ziraat Fakültesi Dergisi / 2004 / Cilt: 35 - Sayı: 3-4

Bacillus sp.(BA-142) bakterisinden glukoz 6-fosfat dehidrogenaz enziminin kısmen saflaştırılması

Partially prification of glucose 6-phoshate dhydrogenase from bacillus sp. (BA-142) and investigation of some kinetic properties

Mustafa ERAT
Ahmet ADIGÜZEL
Mehmet ÇİFTÇİ
Fikrettin ŞAHİN
Sayfa
151–158
Yayın Tarihi
2022-10-10
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Ayrıca, NADP+ ve glukoz 6-fosfat (G6P) için KM ve VITMX değerleri tespit edildi.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Glukoz 6-fosfat dehidrogenaz enzimi (G6PD) Bacillus sp.(BA-I42) bakterisinden homojenatın hazırlanması ve amonyum sülfat çöktürmesi vasıtasıyla kısmi olarak saflaştırıldı ve bazı kinetik özellikleri araştırıldı.
📊
Temel Bulgular & Veri:Bu iki basamak sonucunda 0,23 EÜ/mg protein spesifik aktivitesine sahip enzim % 79 verimle 82 kat saflaştırıldı.
💡
Sonuç & Katkı:Ayrıca, NADP+ ve glukoz 6-fosfat (G6P) için KM ve VITMX değerleri tespit edildi.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

Glukoz 6-fosfat dehidrogenaz enzimi (G6PD) Bacillus sp.(BA-I42) bakterisinden homojenatın hazırlanması ve amonyum sülfat çöktürmesi vasıtasıyla kısmi olarak saflaştırıldı ve bazı kinetik özellikleri araştırıldı. Saflaştırma prosedürü iki basamaktan oluştu; homojenatın hazırlanması ve amonyum sülfat çöktürmesi. Bu iki basamak sonucunda 0,23 EÜ/mg protein spesifik aktivitesine sahip enzim % 79 verimle 82 kat saflaştırıldı. Enzim için optimum pH, stabil pH, optimum sıcaklık değerleri bulundu. Ayrıca, NADP+ ve glukoz 6-fosfat (G6P) için KM ve VITMX değerleri tespit edildi.

Abstract

Glucose 6-phosphate dehydrogenase (G6PD) was purified from Bacillus sp.(BA-142) bacterium cells, and some characteristics of the enzyme were investigated. The purification procedure was composed of two steps: homogenate preparation, and ammonium sulfate precipitation. After two consecutive steps, the enzyme, specific activity was 0.23 EU/mg protein, was purified with a yield of 79% and 82 fold purification. Optimal pH, stable pH, optimal temperature, KM and V,^ values for NADP+ and glucose 6-phosphate (G 6 P) were also determined for the enzyme.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

ERAT, M., ADIGÜZEL, A., ÇİFTÇİ, M., ŞAHİN, F. (2022). Bacillus sp.(BA-142) bakterisinden glukoz 6-fosfat dehidrogenaz enziminin kısmen saflaştırılması. Atatürk Üniversitesi Ziraat Fakültesi Dergisi, Cilt: 35 - Sayı: 3-4, 151–158. https://ajindex.com/articles/456294

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (14)

  1. Beutler E., 1971. Red cell metabolism manual of biochemical methods, p. 19,68. Academic Press, London. Bradford M.M., 1976. A rapid and sensitive method for the quantition of microgram quantities of protein utilizing l:he principle of protein-dye binding. Anal. Biochem., 72: 248-251.
  2. Çakmakçı, R., Kantar, F., Şahin, F., 2001. Effect of N2-fixing bacterial inoculations on yield of sugar beet and barley. J. Plant Nutr. Soil ScL, 164:527-531.
  3. Çiftçi, M., Beydemir, Ş., Yılmaz, H., Altıkat, S., 2003. Purification of glucose 6-phosphate dehydrogenase from Bufalo (Bubalus bubalis) erythrocytes and investigation of some kinetic properties. Protein Expression and Purification. 29: 304-310.
  4. Delgado C, Tejedor MJ, Luque J., 1990. Partial purification of glucose 6-phosphate dehydrogenase and phosphofructokinase from rat erythrocyte haemolysate by partitioning in aqueous two-phase systems. Journal of Chromatograpy, 498:159-168. Deutsch J., 1983. Glucose-6-phosphate dehydrogenase. In Methods of enzymatic analysis, Edited by Bergmeyer HU and Bergmeyer J, 3:190-196.
  5. Heise, N., Opperdoes, F.R., 1999. Purification, localisation and characterisation of glucose-6-phosphate dehydrogenase of Trypanosoma brucei. Molecular and Biochemical Parasitology, 99:21-32.
  6. Keha EE, Küfrevioğlu Öt., 1997.
  7. Biyokimya, Şafak Yayınevi,
  8. Erzurum. Lehninger A.L., Nelson, D.L., Cox, M.M., 1993. Principles of Biochemistry. Worth Publishers,
  9. New York. Morelli, A., Benatti, U., Gaetani, G.F., De Flora, A., 1978. Biochemical mechanisms of glucose 6-phosphate dehydrogenase deficiency. ProcNatl Acad Sci., 75: 4-9
  10. Niehaus, W.G., Mallett, T.C., 1994. Purification and characterization of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Crytococcus neoformans: Identification as " Nothing dehydrogenase".Archives of Biochemistry and Biophysics, 313(2): 304-309.
  11. Ninfali, P., Orsenigo, T., Barociani, L., Kapa, S., 1990. Rapid purification of glucose 6-phosphate dehydrogenase from mammal's erythrocytes. Preparative Biochemistry, 20:297-309.
  12. Okuno, H., Nagata, K., Nakajima, H., 1985. Purification and properties of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus. Journal of Applied Biochemistry, 7: 192-201.
  13. Reuter, R., Naumann, P., Metz, P., Kopperschlager, G., 1990. Purification:and characterization of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Pseudomonas W6. Biomed. Biochim. Acta 49(7): 539-546.
  14. Scopes, P.K., Testolin, V., Stoter, A., Griffiths-Smith, K., Algar, E.M., 1985. Simultaneous purification and ch