KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Gazi Üniversitesi Mühendislik Mimarlık Fakültesi Dergisi / 2013 / Cilt: 28 - Sayı: 4

Adenozin Deaminaz Enziminin Kinetik Davranışı Üzerine Zerdeçal (Curcuma Longa) Ekstresinin Etkilerinin Araştırılması

Zahide DURAK
Sayfa
0
Yayın Tarihi
2014-03-05
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

ADA enziminin inhibitörsüz şartlarda çizilen Michaelis Menten ve Lineweaver Burk grafiklerinde V max değeri absorbans olarak 0,8 (spesifik aktivite olarak 40 mIU/g protein), Km değeri 100 mM olarak tespit edilmiştir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Bu çalışmada, kanser metabolizmasının kilit enzimlerinden biri olan adenozin deaminaz (ADA) sığır karaciğerinden izole edilerek kısmen saflaştırılmış, kinetik özellikleri incelenmiş ve enzimin kinetik davranışı üzerine zerdeçal ekstresinin etkileri araştırılmıştır.
📊
Temel Bulgular & Veri:ADA enziminin inhibitörsüz şartlarda çizilen Michaelis Menten ve Lineweaver Burk grafiklerinde V max değeri absorbans olarak 0,8 (spesifik aktivite olarak 40 mIU/g protein), Km değeri 100 mM olarak tespit edilmiştir.
💡
Sonuç & Katkı:ADA enziminin zerdeçal tarafından bu şekilde inhibisyonu, zerdeçalın anti kanser özelliklerine katkı sağlayan mekanizmalardan biri olabilir.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Adenozin Deaminaz · Zerdeçal (Curcuma Longa) · Kanser

Özet

Bu çalışmada, kanser metabolizmasının kilit enzimlerinden biri olan adenozin deaminaz (ADA) sığır karaciğerinden izole edilerek kısmen saflaştırılmış, kinetik özellikleri incelenmiş ve enzimin kinetik davranışı üzerine zerdeçal ekstresinin etkileri araştırılmıştır. ADA enziminin inhibitörsüz şartlarda çizilen Michaelis Menten ve Lineweaver Burk grafiklerinde V max değeri absorbans olarak 0,8 (spesifik aktivite olarak 40 mIU/g protein), Km değeri 100 mM olarak tespit edilmiştir. Zerdeçal ekstresinin iki farklı konsantrasyonunda çizilen Michaelis Menten ve Lineweaver Burk grafiklerinde ise her iki durum için Km değeri 100 mM olarak, V max değerleri ise % 10 zerdeçal konsantrasyonunda 0,5 (25 mIU/g protein), % 20 zerdeçal konsantrasyonunda ise 0,3 (15 mIU/g protein) olarak bulunmuştur. Bu sonuçlar zerdeçal bileşenlerinin ADA enzimini non-kompetetif türde inhibe ettiğini göstermektedir. ADA enziminin zerdeçal tarafından bu şekilde inhibisyonu, zerdeçalın anti kanser özelliklerine katkı sağlayan mekanizmalardan biri olabilir.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

DURAK, Z. (2014). Adenozin Deaminaz Enziminin Kinetik Davranışı Üzerine Zerdeçal (Curcuma Longa) Ekstresinin Etkilerinin Araştırılması. Gazi Üniversitesi Mühendislik Mimarlık Fakültesi Dergisi, Cilt: 28 - Sayı: 4, 0. https://ajindex.com/articles/20006

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (16)

  1. Gordon M. Cragg, David J., Newman Plants as a source of anti-cancer agents, Journal of Ethnopharmacology, Volume 100, Issues 1–2, 72–79, 22 August 2005.
  2. Anand, P., Sundaram, C., Jhurani, S.; Kunnumakkara, A.B., Aggarwal, B.B. Curcumin and cancer: An “old-age” disease with an “age-old” solution, Cancer Lett., 267 (1), 133-164, 2008.
  3. Kunnumakkara, A.B.; Anand, P.; Aggarwal, B.B. Curcumin inhibits proliferation, invasion, angiogenesis and metastasis of different cancers through interaction with multiple cell signaling proteins, Cancer Lett., 269 (2), 199-225, 2008.
  4. Aggarwal, B.B.; Kumar, A.; Bharti, A.C. Anticancer potential of curcumin: preclinical and clinical studies, Anticancer Res., 23 (1A), 363-398, 2003.
  5. Duvoix, A.; Blasius, R.; Delhalle, S.; Schnekenburger, M.; Morceau, F.; Henry, E.; Dicato, M.; Diederich, M. Chemopreventive and therapeutic effects of curcumin, Cancer Lett., 223 (2), 181-190, 2005.
  6. Aggarwal, B.B. The past, present and future of multi-targeted cancer treatment “Naturally”: Food for thought. Cancer Lett., 269 (2), 187-188, 2008.
  7. GuptaS., Prostate cancer chemoprevention: Current status and future prospects, Toxicol Appl. Pharmacol., 224 (3), 369-376, 2007.
  8. Sandur, S.K.; Pandey, M.K.; Sung, B.; Ahn, K.S.; Murakami, A.; Sethi, G.; Limtrakul, P.; Badmaev, V.; Aggarwal, B.B. Curcumin, demethoxycurcumin, bisdemothoxycurcumin, tetrahydrocurcumin, and turmerones differentially regulate anti-inflammatory and antiproliferative responses through a ROS-independent mechanism, Carcinogenesis, 8 (8), 1765-1773, 2007.
  9. W. K. Jordan, R. March, O. B. Houchin & E. Popp, J. Neurochem. 4, 170, 1959. T. G. Brady & C. I. O’ Donovan, Biochem. J. 80, 17, 1961. B. Galanti & G. Giusti, Minerva Med. 59-II, 5867, 1968.
  10. G. Giusti, Pol. Arch. Med. Wewn. 44, 524, 1970.
  11. Goldberg, DM.: Serum Adenosine Deaminase in the Differential Diagnosis of Jaundice, Brit Med J. 1: 353-355, 1995.
  12. Solomon, JB., Constitutive Enzymes of the; Devoloping Chick Embryo:Adenosine Deaminase, Biochem J., 75: 278-284, 1959.
  13. Daddona, P.E., Orkın,S.H., Shewach,D.S and Kelley, W.N., cDNA and Aminoacid Squence of Human Adenosine Deaminase, Ann.N.Y. Acad.Sci., 451:238-244, 1985.
  14. Wilson, D.K., Rudolph, F.B., Quiocho, F.A.: Atomic Structure of Adenosine Deaminase Complexed with Transition-State Analge: Understanding Catalysis and Imunodefiency Mutations, Science, 252:1278-1284, 1991.
  15. Sutton R, Rockett B, Swindells P., Chemistry for the Life Sciences, 1st ed., London, 2000.
  16. Lowry O, Rosenbrough N, F