KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Gazi Üniversitesi Mühendislik Mimarlık Fakültesi Dergisi / 2026 / Cilt: 28 Sayı: 1

Alkalen Fosfataz (Alp) Enziminin Özütlenmesi, İnhibisyonu Ve Kinetik Modellenmesi

ISOLATION, INHIBITION AND KINETIC MODELLING OF ALKALINE PHOSPHATASE (ALP) ENZYME

Zahide Durak
Metin Gürü
Sayfa
209–215
Yayın Tarihi
2014-03-27
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Kandaki ALP (Alkalen Fosfataz) üzerinde ürenin inhibitör olarak kullanıldığı çalışmada reaksiyonun yarışmasız (nonkompetetif) bir reaksiyon, kreatininin inhibitör olarak kullanıldığı çalışmada ise reaksiyonun yarışmacı olmayan (unkompetetif) bir reaksiyonla gerçekleştiği tespit edilmiştir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Bu çalışma, sıçan karaciğerinden özütlenen alkalen fosfataz (ALP) enziminin kısmen özütlenmesini, inhibitörsüz ve inhibitör varlığında kinetik özelliklerinin araştırılmasını kapsamaktadır.
📊
Temel Bulgular & Veri:Bu grafiklerden Km ve Vmax değerleri hesaplandı.
💡
Sonuç & Katkı:Kandaki ALP (Alkalen Fosfataz) üzerinde ürenin inhibitör olarak kullanıldığı çalışmada reaksiyonun yarışmasız (nonkompetetif) bir reaksiyon, kreatininin inhibitör olarak kullanıldığı çalışmada ise reaksiyonun yarışmacı olmayan (unkompetetif) bir reaksiyonla gerçekleştiği tespit edilmiştir.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alkalen fosfataz · Michaelis Menten · yarışmasız inhibisyon

Özet

Bu çalışma, sıçan karaciğerinden özütlenen alkalen fosfataz (ALP) enziminin kısmen özütlenmesini, inhibitörsüz ve inhibitör varlığında kinetik özelliklerinin araştırılmasını kapsamaktadır. Deneysel sonuçlar yardımıyla Michaelis Menten ve Lineweaver Burk grafikleri çizildi. Bu grafiklerden Km ve Vmax değerleri hesaplandı. Değerler: İnhibitörsüz Km= 0,047 Vmax=24,87; Üre inhibitörlü Km= 0,054 Vmax=20,83 ; Kreatinin inhibitörlü Km= 0,037 Vmax=20,83 olarak hesaplanmıştır. Bu değerlere göre enzimin substrata ilgisi ve maksimum hız tespit edildi. İnhibitör maddeyle deneyler tekrarlandı ve inhibisyon tipi belirlendi. Kandaki yüksek üre ve kreatinin seviyesinin alkalen fosfataz enzimini nasıl etkilediği bulundu. Kandaki ALP (Alkalen Fosfataz) üzerinde ürenin inhibitör olarak kullanıldığı çalışmada reaksiyonun yarışmasız (nonkompetetif) bir reaksiyon, kreatininin inhibitör olarak kullanıldığı çalışmada ise reaksiyonun yarışmacı olmayan (unkompetetif) bir reaksiyonla gerçekleştiği tespit edilmiştir.

Abstract

This study scopes the purification of alkaline phosphatase enzyme extracted from the liver and the investigation of kinetic properties for the reactions with and without inhibitor. Michaelis Menten and Lineweaver Burk graphs were drawn by means of experimental results. Km and Vmax values were calculated from these graphics. According to these values, substrate affinity (Km) and maximum velocity (Vmax) values were determined. Values without inhibitor; Km= 0,047 Vmax=24,87; with urea inhibitor Km= 0,054 Vmax=20,83 ; with creatinin inhibitor Km= 0,037 Vmax=20,83. The experiments were repeated with inhibitory substance and inhibition type was established. How high blood urea and creatinine levels affected alkaline phosphatase activity were determined. In this study, urea was found to cause noncompetetive inhibition and creatinine to cause uncompetetive inhibition on liver ALP.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

Durak, Z., Gürü, M. (2014). Alkalen Fosfataz (Alp) Enziminin Özütlenmesi, İnhibisyonu Ve Kinetik Modellenmesi. Gazi Üniversitesi Mühendislik Mimarlık Fakültesi Dergisi, Cilt: 28 Sayı: 1, 209–215. https://ajindex.com/articles/1078353

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (58)

  1. Jakob A., Bryjak J., Wojtowicz H., Illeova V.,
  2. Annus J., Polakovic M., “Inactivation kinetics
  3. of food enzymes during ohmic heating”, Food
  4. Chemistry, No 123, 369–376, 2010.
  5. Biasutti M., Abuin E., Silber J., Correa M., Lissi
  6. E., “Kinetics of reactions catalyzed by enzymes
  7. in solutions of surfactants”, Advances in
  8. Colloid and Interface Science, No 136, 1–24,
  9. Wilin´ska A., Bryjak J., Illeova V., Polakovic
  10. M., “Kinetics of thermal inactivation of alkaline
  11. phosphatasein bovine and caprine milkand
  12. buffer”, International Dairy Journal, No 17,
  13. 586, 2007.
  14. Ásgeirsson B., Guðjónsdóttir K., “Reversible
  15. inactivation of alkaline phosphatase from
  16. Atlantic cod (Gadus morhua) in urea”,
  17. Biochimica et Biophysica Acta, No 1764, 190–, 2006.
  18. Van Hoof V., De Broe M.E., “Interpretation and
  19. Clinical significance of alkaline phosphatase
  20. isoenzyme patterns.” Critical Reviews in
  21. Clinical Laboratory Sciences., 197-293, 1994.
  22. B Behnke, M Kemper, H Kruse and D Muller-
  23. Wiefel, “Bone alkaline phosphatase in children
  24. with chronic renal failure”, Nephrology
  25. Dialysis Transplantation, No 13, Oxford
  26. University Press, Yayın 3, 662-667, 1998.
  27. Becq F., Fanjul M., Merten M., “Possible
  28. regulation of CFTR-chloride channels by
  29. membrane-bound phosphates in pancreatic duct cells”, Proceeding of the National Academys
  30. of Sciences of the United States of America
  31. (PNAS), No 327, 337-342, 1993.
  32. Day A. P., Feher M. D., Chopra R.,
  33. “Triglyceride fatty acid chain lenght influences
  34. the post prandial rise in serum intestinal alkaline
  35. phosphatase activity”, Annals of Clinical
  36. Biochemistry, No 29, 287-291, 1992.
  37. Garrett RH, Grisham CM., Biochemistry,
  38. Second Edition, Saunders College Publishing,
  39. 427,1999.
  40. Lehninger, A.L., Nelson, D.L., Cox, M.M.,
  41. Lehninger principles of biochemistry, New
  42. York: W.H. Freeman, 2005.
  43. Leskovac, V., Comprehensive enzyme
  44. kinetics, New York: Kluwer Academic/Plenum
  45. Pub.,2003.
  46. Walsh R, Martin E, Darvesh S., “Limitations of
  47. conventional inhibitor classifications”, Integr
  48. Biol (Camb)., No 3, 197-201,2011.
  49. Stephenson FH., Calculations for Molecular
  50. Biology and Biotechnology, Academic Pres,
  51. An Imprint of Elsevier, Amsterdam, 2003.
  52. Sutton R, Rockett B, Swindells P., Chemistry
  53. for the Life Sciences, 1st ed., London, 2000.
  54. Burtis CA, Ashwood ER, Bruns DE, Tietz
  55. textbook of clinical chemistry and molecular
  56. diagnosis, 4th ed. St. Louis: Elsevier Saunders,
  57. Alan Wu., Tietz Clinical Guide to Laboratory
  58. Tests, 4th ed. Elsevier Saunders, 2006.