Dergiler / Journal of Clinical and Experimental Investigations / 2010 / Cilt: 1 Sayı: 3

İnvitro pıhtılaşmaya farklı bir bakış açısı

A different insight into blood coagulation in vitro

Sayfa
173–176
Yayın Tarihi
2010-09-01
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Bulgular: EDTA\'lı ve sitratlı plazmalar arasında anlamlı bir fark görülmedi (p>0.05).

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Amaç: Koagülasyon bilindiği üzere bir dizi zimojenin aktivasyon serisinden oluşur.
📊
Temel Bulgular & Veri:Bu çalışmanın amacı in vitro farklı durumlarda pıhtılaşma sırasında amino asit profilini araştırmaktır.
💡
Sonuç & Katkı:Bulgular: EDTA\'lı ve sitratlı plazmalar arasında anlamlı bir fark görülmedi (p>0.05).
🔬Tür:Makale
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Pıhtılaşma · amino asit · Fenilketonüri

Özet

Amaç: Koagülasyon bilindiği üzere bir dizi zimojenin aktivasyon serisinden oluşur. Her basamakta öncül molekül bir veya daha fazla peptit bağının kopmasıyla aktif proteaza dönüşür. Bu çalışmanın amacı in vitro farklı durumlarda pıhtılaşma sırasında amino asit profilini araştırmaktır. Yöntem: Sağlıklı yetişkinlerden ve fenilketonürili çocuklardan alınan örnekler serum, ETA\'lı plazma ve sitratlı plazma olarak ayrıldı. Örneklerin aminoasit analizleri ters faz HPLC kolonuyla yapıldı. Bulgular: EDTA\'lı ve sitratlı plazmalar arasında anlamlı bir fark görülmedi (p>0.05). Serum aspartat (asp), glutamate (glu), serin (ser), histidin (his) ve fenilalanin (phe) seviyelerinde plazmaya göre anlamlı bir artış kaydedildi (p

Abstract

Objectives: The known model of blood coagulation involves a series of zymogen activation reaction sequences. At each stage, a zymogen is converted to an active protease by cleavage of one or more peptide bonds in the precursor molecule. The aim of this study was to investigate amino acid profiles during coagulation process in different conditions in vitro. Methods: Samples of serum and plasma (treated by EDTA or citrate) were obtained from healthy donors and from patients with Phenylketonuria (PKU). Amino acid profiles analyzed with reverse phase HPLC column. Results: There were no differences between two plasma amino acid levels which were obtained by EDTA and acid citrate (p>0.05). Serum aspartate (asp), glutamate (glu), serine (ser), histidine (his) and phenylalanine (phe) levels were significantly higher in serum than plasma (p

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

Evliyaoğlu, O., Kelekçi, S., Başaralı, M. K., Işık, B., Bozarslan, B. H., Karahan, H. (2010). İnvitro pıhtılaşmaya farklı bir bakış açısı. Journal of Clinical and Experimental Investigations, Cilt: 1 Sayı: 3, 173–176. https://doi.org/10.5799/ahinjs.01.2010.03.0036

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (16)

  1. Brummel-Ziedins KE, Pouliot RL, Mann KG. Thrombin generation: phenotypic quantitation. J Thromb Haemost 2004;2:281-6.
  2. Mann KG, Gaffney D, Bovill EG. Molecular biology, bio- chemistry and life-span of plasma coagulation factors, in Beutler E, Lichtman MA, Coller BS, Kipps TJ, (eds): Wil- liams Hematology (ed 5). New York, NY, McGraw-Hill, Inc, 1995, p 1206
  3. Tracy PB, Eide LL, Mann KG. Human prothrombinase com- plex assembly and function on isolated peripheral blood populations. J Biol Chem 1985;260:2119-23.
  4. Davie EW, Fujikawa K, Kisiel W. The coagulation cas- cade: Initiation, maintenance and regulation. Biochemistry 1991;30:1036-9.
  5. Rapaport SI, Rao LVM. The tissue factor pathway: How it has become a ”prima ballerina”. Thromb Haemost 1995;4:7-8.
  6. Madison EL, Kobe A, Gething MJ, Sambrook JF, Goldsmith EJ. Converting tissue plasminogen activator to a zymogen: a regulatory triad of Asp-His-Ser. Science. 1993;262:419- 21.
  7. Scriver C, Kaufman S, Eisensmith R, Woo S. The hyperphe- nylalaninemias. In: Scriver C, Beaudet A, Sly W, Valle D, eds. The metabolic and molecular bases of inherited dis- ease, 8th ed. New York: McGraw-Hill, 2000:1775– 875.
  8. Mann KG, Butenas S, Brummel KE. Arterioscler Thromb. Vasc Biol 2003;23:17–25.
  9. Ekici OD, Paetzel M, Dalbey RE. Unconventional serine proteases: variations on the catalytic Ser/His/Asp triad con- figuration Protein Sci. 2008;17:2023-37.
  10. Mann KG, Kalafatis M. Factor V: a combination of Dr Je- kyll and Mr Hyde. Blood 2003;101:20-30.
  11. Kalafatis M. Identification and partial characterization of factor Va heavy chain-kinase from human platelets. J Biol Chem 1998;273:8459-8466.
  12. Beblo S, Reinhardt H, Muntau AC, Mueller-Felber W, Ro- scher AA, Koletzko B. Fish oil supplementation improves visual evoked potentials in children with phenylketonuria. Neurology 2001;57:1488-91.
  13. Page MJ, Macgillivray RT, Di Cera E. Determinants of specificity in coagulation proteases. J Thromb Haemost 2005;3:2401-8.
  14. Dang QD, Di Cera E. Residue 225 determines the Na (+)-in- duced allosteric regulation of catalytic activity in serine proteases. Proc Natl Acad Sci USA 1996; 93: 10653–6.
  15. Dang OD, Vindigni A, Di Cera E. An allosteric switch con- trols the procoagulant and anticoagulant activities of throm- bin. Proc Natl Acad Sci USA 1995;92:5977–81.
  16. Ruttmann TG, James MFM, Viljoen JF. Haemodilu- tion induces a hypercoagulable state, Brit J Anaesthesia 1996;76:412-414.