Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar
AI InsightAHAS proteinleri evrimsel olarak yüksek oranda korunmasına rağmen bu proteinlerin uzunlukları farklılık göstermektedir.
📌 3 Maddede Bu Makale
Özet
Enzimlerin mutasyon bölgelerinin belirlenmesi herbisitlere dayanıklı bitkilerin yetiştirilmesi ve yabancı ot kontrol uygulamalarının başarısı için önemlidir. Bu çalışma domates (SlAHAS) ve patatesteki (StAHAS) asetohidroksiasit sentetaz (AHAS, EC 2.2.1.6) enzimlerine herbisit dayanıklılığını sağlayacak mutasyon bölgelerinin biyoinformatik yöntemlerle belirlenmesi amacıyla yapılmıştır. AHAS proteinleri evrimsel olarak yüksek oranda korunmasına rağmen bu proteinlerin uzunlukları farklılık göstermektedir. SlAHAS’ta Lys541 ve Val542 amino asitleri (aa) enzim aktivitesi için önem taşımaktadır ve Lys541 Ala, Phe, Arg, ve Val aa ile yer değiştirebilirken; Ile sadece Val542 ile yer değiştirebilir aa olarak bulunmuştur. Benzer şekilde StAHAS’ta Ile124, Met266 ve Leu272 stabilizasyonu sağlayacı aa olarak bulunmuştur. Lys ve Arg, Ile124 ile değişebilir aa olarak saptanırken; Leu, Met266 ile ve Ala, Pro ve Ser ise Leu272 ile enzim stabilizayonunu sağlayıcı yer değiştirebilir aa olarak bulunmuştur. SlAHAS’taki kenetlenme analizlerine göre klorosülfüron (CS) için Ser387, Arg235 ve His341; imazakin (IQ) içinse Phe11, Ala40 ve His341 en yüksek bağlanma sonuçlarını vermiştir. StAHAS’ta ise Lys232, Asn123 ve Arg53’ün CS ile bağlandığı; Lys405, Lys489 ve Arg268 ise IQ ile bağlanabilecek aa’ler olduğu tespit edilmiştir. His341 ve Gln478’in CS ve IQ ile SlAHAS’ta; Val61 ve Arg366’nın ise StAHAS’ta sırasıyla her iki ligand ile bağ yapabildiği görülmüştür. Bunun yanısıra Arg366 SlAHAS’ta IQ ligantının bağlanabileceği aa olarak bulunmuştur.
Abstract
The identification of enzymes’ mutable sites is important to the development of herbicide resistant crops and for weed control practices. The objective of this study was to provide insights into mutable residues causing resistance to the acetohydroxyacid synthase enzyme (AHAS, EC 2.2.1.6) inhibitor herbicides in the tomato (SlAHAS) and potato (StAHAS) through bioinformatics approaches. The results showed AHAS proteins investigated in this study were highly conserved but differed in length. Mutation analyses showed that Lys541 and Val542 in SlAHAS were mutable sites for preservation of the enzyme activity. While Ala, Phe, Arg, and Val residues were found to be substitutable with Lys541, Ile was exchangeable for Val542. Similarly, Ile124, Met266, and Leu272 in StAHAS were identified as protein stabilizing residues. In this respect, Lys and Arg were substitutable residues for Ile124, whereas Leu was for Met266 and Ala, Pro and Ser were suitable residues for Leu272 regarding enzyme stabilization. The docking analyses displayed that the best binding affinities were obtained for Ser387, Arg235, and His341 for chlorosulfuron (CS) and Phe11, Ala40, and His341 have the highest binding score for imazaquin (IQ) in SlAHAS. As for StAHAS, Lys232, Asn123, and Arg53 residues were found to bind with CS whereas Lys405, Lys489, and Arg268 amino acids were identified as sites where IQ bound. His341 and Gln478 were binding residues for both CS and IQ in SlAHAS whereas both ligands were found to bind with Val61 and Arg366 in StAHAS. Arg366 was identified as a binding site in SlAHAS for IQ as well.