Journals / Gazi Üniversitesi Fen Bilimleri Dergisi Part C: Tasarım ve Teknoloji / 2020 / Cilt: 8 - Sayı: 1

Development of Nano Ache Enzyme Based Sensor for Determination of Nerve Agents Used in Chemical Weapons

Kimyasal Silahlarda Kullanılan Sinir Ajanlarının Tespitine Yönelik Nano Ache Enzim Sistemi Temelli Sensör Geliştirilmesi

Pages
205–223
Publication Date
2022-10-18
DOI
—
🏛️Bibliographic metadata and full text access for this article are provided via DergiPark.
DergiPark Record ↗
✨

AI Summary & Key Takeaways

AI Insight
⚡ TL;DR(Too Long; Didn't Read)

According to the experimental results, the LOD value of the sensor system based on the Nano AChE enzyme was calculated as 6,0x10-8 M, and the LOQ was calculated as 6,98x10-8M.

📌 3 Key Takeaways

🎯
Objective & Hypothesis:In this study; Nano enzyme system based sensor system has been developed for detection of nerve agents used in chemical weapons production.
📊
Key Findings & Data:As a result of the analyzes, working conditions were determined as wavelength of 300 nm and pH of 7,4.
💡
Conclusion & Impact:According to the experimental results, the LOD value of the sensor system based on the Nano AChE enzyme was calculated as 6,0x10-8 M, and the LOQ was calculated as 6,98x10-8M.
🔬Design:Research Article
📍Scope:Comprehensive Sample
⚙️Variables:Domain Parameters

Abstract

In this study; Nano enzyme system based sensor system has been developed for detection of nerve agents used in chemical weapons production. The chemical substances forming the nerve agents are included in the group of organophosphorus compounds. Paraoxon was used as the organophosphorus compound. Paraoxon molecule irreversibly inhibits the acetylcholinesterase enzyme (AChE). In this respect, it is preferred because of its similarity to nerve agents. In the sensor system, nano enzyme system synthesized according to photosensitive cross-linking method with ruthenium based amino acid monomers was used as sensor layer. The fluorescence spectrum of the obtained nano enzyme was taken and observed to show fluorescence. As a result of the analyzes, working conditions were determined as wavelength of 300 nm and pH of 7,4. The fluorescence intensities of the paraoxon samples, which ranged from 0.01 ppm to 200 ppm, were measured after interaction with the nano-enzyme at 300 nm wavelength and 7.4 pH. Calibration graph is drawn by using the obtained data. According to the experimental results, the LOD value of the sensor system based on the Nano AChE enzyme was calculated as 6,0x10-8 M, and the LOQ was calculated as 6,98x10-8M.

Özet

Bu çalışmada; kimyasal silah yapımında kullanılan sinir ajanlarının algılanmasına yönelik nanoenzim sistemi temelli sensör geliştirilmiştir. Sinir ajanlarını oluşturan kimyasal maddelerorganofosforlu bileşik grubu içerisinde yer almaktadır. Çalışmada organofosforlu bileşik olarakparaokson kullanılmıştır. Paraokson molekülü asetilkolinesteraz enzimini (AChE) geridönüşümsüz olarak inhibe etmektedir. Bu yönüyle sinir ajanlarına benzemesinden dolayı tercihedilmiştir. Sensör sisteminde algılayıcı tabaka olarak rutenyum tabanlı aminoasit monomerleriylefotosensitif çapraz bağlama yöntemine göre sentezlenen nano enzim sistemi kullanılmıştır. Eldeedilen nano enzimin floresans spektrumu alınmış ve floresans özelliği gösterdiği gözlemlenmiştir.Yapılan analizler sonucunda çalışma koşulları 300 nm dalga boyu ve 7,4 pH olarak belirlenmiştir.300 nm dalga boyu ve 7.4 pH değerinde, 0.01 ppm ile 200 ppm arasında değişen paraoksonnumunelerinin nano enzim ile etkileştikten sonraki floresans şiddetleri ölçülmüştür. Elde edilenveriler kullanılarak kalibrasyon grafiği çizilmiştir. Deneysel sonuçlara göre, Nano AChE enzimitemelli sensör sisteminin LOD (Gözlenebilme Sınırı) değeri 6,0x10-8 M, LOQ (Tayin Sınırı)değeri 6,98x10-8 M olarak hesaplanmıştır. Geliştirilen bu nano enzim sistemi temelli sensör ileeser miktarda analit içeren numunelerin analizini yapmak mümkündür.

🔖

Cite This Article

DİLTEMİZ, S. E., YAĞMUROĞLU, O. (2022). Development of Nano Ache Enzyme Based Sensor for Determination of Nerve Agents Used in Chemical Weapons. Gazi Üniversitesi Fen Bilimleri Dergisi Part C: Tasarım ve Teknoloji, Cilt: 8 - Sayı: 1, 205–223. https://ajindex.com/articles/521926

📄 Full Text PDF Viewer

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

References (16)

  1. Karayılanoğlu,T. (1996). Kimyasal, biyolojik ve nükleer silahların tıbbi etkileri. Ankara: GATA Basımevi
  2. Hıncal, F., Çeliker, A., Özgüven, Ş., Kaya, E. (1991). Kimyasal ve biyolojik savaş ajanlarının sağlık üzerine etkileri. Ankara: Hacettepe İlaç ve Zehir Bilgi Merkezi
  3. Jeyeratnam, J. (1990). Pesticides: poisining as a global health problem. World Health Stat., Vol. Q.43, 139-144
  4. Kamanyire, R., Karalliedde, L. (2004). Organophosphate toxicity and occupational exposure. Occup. Med., Vol. 54, 69–75
  5. Sunay, S. (2010). Paraoksonaz polimorfizminin ve paraoksonaz enzim aktivitesinin pestisitlere maruz kalan bireylerde araştırılması. Doktora Tezi, Ankara Üniversitesi, Ankara, 80-85
  6. Şanlı, Y. (1984). Çevre sorunları ve besin kirlenmesi. Selçuk Üniversitesi Veteriner Fakültesi Dergisi, Özel Sayı, 17-37
  7. Dragonov, D. I., Ladu, B.N. (2004). Pharmacogenetics of paraoxonases: a brief review. Naunyn- Schmiedeberg’s Arch Pharmocol, Vol.369(1), 78-88
  8. Bajgar, J. (2004). Organophosphates/Nevre Agents poisoning: mechanism of action, diagnosis, prophylaxis and treatment. Advances In Clinical Chemistry, Vol. 38, 152-153
  9. Patocka, J., Kuča, K. (2004). Acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase – Important enzymes of human body. Acta Medica (Hradec Králové), Vol. 4, No. 4
  10. Textbook of Military Medicine. Washington, D.C.: Office of the surgeon general at TMM publications, 1997
  11. Patocka, J., Kuca, K., Jun, J. (2005). Oxime reactivation of acetylcholinesterase inhibited by toxic phosphorus esters: In vitro kinetics and thermodynamics. J.Appl.Biomed., Vol.3, 91-99
  12. Kousba, A. A., Sultatos, L.G., Poet, T.S., Timchalk, C. (2004). Comparison of chlorpyrifos-oxon and paraoxon acetylcholinesterase inhibition dynamics: potential role of a peripheral binding site. Toxicol Sci., Vol.80(2), 239-48
  13. Başkol, G., Köse, K. (2004). Paraoksonaz: Biyokimyasal özellikleri, fonksiyonları ve klinik önemi. Erciyes Tıp Dergisi (Erciyes Medical Journal), Vol.26(2), 75-80
  14. Hong-Liang, L., De-Pei, L. Chih-Chuan, L. (2003). Paraoxonase gene polymorphisms, oxidative stress and diseases. J. Mol. Med., Vol.81(12), 766-79
  15. Rainwater, D.L., Rutherford, S.T., Dyer, D.E., Rainwater, D.S.A., Cole, J., Vandeberg, L., Almasy, L., Blangero, J. J., Maccluer, W., Mahaney, M. C. (2009). Determinants of variation in human serum paraoxonase activity. Heredity, Vol.102(2), 147-154
  16. Stetter, J., Penrose, W. (2002). Understanding chemical sensors