AI Summary & Key Takeaways
AI InsightCystein acted as a competetive inhibitör, whereas the inhibition kinetics of ferric chloride was not similar to any of the classical inhibition types.
📌 3 Key Takeaways
Abstract
Bovine kidney alanine aminopeptidase was purified 121.67 fold and some ofits physicochemical and kinetic properties were investigated. The purification procedure included homogenization, ammoniuın sulphate precipitation and Sephadex G-200 gel filtration chro-matography. Kinetic studies of the partially purified enzyme revealed the Kın value for L-alanyl-b-naphthylamide to be 4x1 (r5 M. The enzyme had a pH optimum between 6 and 7.4, and optimum temperatures ranged from 37 to 50 °C. Subsequently, some effectors were tried and among them, cystein and feeric chloride were found to be inhibitory, while tetracycline did not show any effect on the enzyme activity. Cystein acted as a competetive inhibitör, whereas the inhibition kinetics of ferric chloride was not similar to any of the classical inhibition types.
Özet
Sığır böbrek alanin aminopeptidazı 121.67 kat saflaş-tırılarak, bazı fizikokimyasal ve kinetik özellikleri ince-lenmiştir. Saflaştırma işlemi, homojenizasyon, amon-yum sülfatla çöktürme ve Sephadex G-200jel filtrasyon kromatografisi basamaklarını kapsamaktadır. Kısmen saflaştırılan enzimle yapılan kinetik çalışma-lar sonucunda enzimin L-alanil-$-naftilamid için Km değeri 4x1 Cr5 M olarak belirlenmiştir. Enzimin fiziko-kimyasal özelliklerine ait deneyler sonucunda, opti-mum sıcaklık aralığı 37-50 °C, optimum pH aralığı ise 6-7.4 olarak bulunmuştur. Enzim üzerinde bazı efektörler de denenmiş, bunlar-dan sisteinin kompetetif inhibisyon yaptığı, ferrik klori-din de inhibitör olduğu ama inhibisyon tipinin klasik tiplere uymadığı, tetrasiklinin ise enzim aktivitesi üzeri-ne hiçbir etkisi olmadığı görülmüştür.