Bazı böcek türlerinde kimyasal iletişimi sağlayan proteinlerin moleküler yapıları ve biyokimyasal

Molecular structures and biochemical physiology of the proteins involved in chemical communications in some insect species

Özet

Karasal ortamda yaşıyan hayvansal organizmaların koku alma duyuları (olfaktör sistem) uçucu hidrofobik molekülleri tespit ederek seçebilecek şekilde özelleşmiştir. Bu moleküllerin bazıları bitkisel kaynaklı uçucu bileşikler olup bazıları da hayvansal organizmalar tarafından salınan hidrofobik özellikte, hidrokarbon yapısında ve feromonlar olarak isimlendirilen koku molekülleridir. Böceklerin antenlerinin birincil görevi, karşı eşeyden salınan eşey feromonlarını, diğer fizyolojik ve davranışsal işlevleri gerçekleştiren semiokimyasalları ve bitkisel kaynaklı uçucu molekülleri içeren kokuları algılamaktır. Lepidoptera takımına ait güve türlerinin antenlerinde trikoid ve bazikonik olarak isimlendirilen iki olfaktör duyu almacı (sensilyum) belirlenmiştir. Trikoid sensilyumlar feromonları algılamak üzere özelleşmiştir. Hidrofobik semiokimyasallar koku bağlayıcı proteinler tarafından bağlanarak çözünür forma dönüştürüldükten sonra sensillar lenfteki sulu ortamdan sinyal iletiminin başlatıldığı olfaktör reseptöre doğru taşınır. Bu proteinler altı adet sistein amino asidi taşıması nedeniyle benzer yapıda olup feromon bağlayan proteinler ve koku bağlayan proteinler olarak iki alt gruba ayrılır. Üç adet disülfür bağı oluşturan bu sistein amino asitleri proteinlerin üç boyutlu yapılarının kararlılığı için gereklidir. Feromonlar böcekler, diğer hayvan grupları ve insanlar tarafından kimyasal iletişimi sağlamak amacıyla salınan kokusuz, doğal moleküllerdir. Bu moleküller, dişi böceğin erkeğini kilometrelerce uzaktan bulabilmesini sağlayacak kadar etkindir. Feromon bağlayan proteinler Lepidoptera takımına ait güveler ve diğer böcek türlerindeki çeşitli duyu organlarında bulunan, düşük moleküler ağırlığa sahip (13-17 kDa) heliks yapısında proteinlerdir. Koku bağlayan proteinler ise kimyasal duyu sensilyumlarının lenf sıvısında oldukça yoğun olarak bulunan düşük moleküler ağırlıklı (15 kDa) çözünür proteinlerdir. Diğer birçok böcek türlerinin çeşitli duyu organlarında küçük bir protein grubu daha belirlenmiştir. Dört sistein amino asidi içermesinden dolayı feromon bağlayıcı protein ve koku bağlayıcı protein ile amino asit dizilişi bakımından daha az benzerlik gösteren bu proteinler, kimyasal duyu proteinleri olarak ayrı bir gruba dahil edilir. Bunlar koku ve tat gibi kimyasal sinyallerin algılanmasından sorumlu olup çeşitli kimyasalların hava ve su ortamından reseptörlere taşınmasında rol oynar.

Abstract

The olfactory systems of terrestial animals are designed to trap and sample volatile hydrophobic molecules. Some of these molecules are odorants, such as volatile plant compounds and pheromones emitted from the other organisms. Insect antennae have a primary function of detecting odors including sex pheromones and plant volatiles. In moths, the organs devoted to olfactory perception have been identified in antennae as the sensilla trichoid and basiconic, the former being tuned to the perception of pheromones. The hydrophobic semiochemicals are solublized by odorant-binding proteins and transported through an aqueous environment (sensillar lymph) to the olfactory receptors, where the signal transduction starts. These proteins, subdivided into pheromone-binding proteins and general odorant-binding proteins, all have a hallmark of six conserved cysteine residues forming three disulfide bridges which are essential for the rigidity of their three-dimensional structures. Pheromones are naturally occuring odorless chemical messenger compounds found in all insects, animals, and humans. They could attract male insects from a long distance exceeding kilometers. Pheromone-binding proteins are small helical proteins (13-17 kDa) present in several sensory organs from moth and other insect species. Odorant-binding proteins are small (15 kDa) soluble proteins, very concentrated in the lymph of chemosensory sensilla. A third class of small proteins has been identified in several sensorial organs from a number of insect orders. They have been separated into a group of chemosensory proteins, characterized by four cystein residues and with low sequence similarity to odorant-binding proteins. They are involved in chemoperception (olfaction and taste) and to play a role in chemical transport from air or water to chemosensitive receptors.