Dergiler / Türk Biyokimya Dergisi / 2019 / Cilt: 44 - Sayı: 4
5-Fluorouracil ve İnsan Serum Albümin Karışımlarında Rölaksasyon Zamanlarının İncelenmesi
- Sayfa
- 524–529
- DOI
- —
Özet
Geçmiş: İnsan serum albümini (HSA) sıklıkla herhangi bir çalışmanın konusu olarak seçilir çünkü albümin, insan kan plazmasında en bol bulunan proteindir. NMR, protein-ligand ve protein-ilaç komplekslerinin yapısını belirlemek için değerli bir yöntem olarak kabul edilmektedir. Amaç – Aim of the study: Bu çalışmada, 5-Fluorourasil anti-kanser ilacı ve insan serum albümin proteini kullanılarak protein ilaç etkileşimleri araştırılmıştır. Araç ve Yöntemler: Bu bağlamda, 400 MHz NMR spektrometresi kullanılmış ve ilaç-albümin kompleksi içindeki NMR rölaksasyon (gevşeme) oranları, albümin konsantrasyonunun arttırılması ve 5-Flüoroürasil (5-FU)-albümin çözelti sıcaklığındaki artış açısından incelenmiştir. Bulgular: Bu çalışmanın sonuçları, 5-FU’nun albümin ile zayıf bir ilişkisinin olduğunu ve ekli olduğu proteinden kolayca ayrıldığını göstermiştir. Sonuç: Elde edilen sonuçlar bize ilaç-albümin etkileşimlerinin moleküler dinamikleri hakkında da faydalı bilgiler vermiştir.
Abstract
Background: Human serum albumin (HSA) is oftenselected as a subject of any study because albumin is themost abundant protein in human blood plasma. NMR isrecognized as a valuable method to determine the structure of proteins-ligand and protein-drug complexes.Objective – Aim of the study: In this study, protein druginteractions were investigated using 5-Fluorouracil anticancer drug and human serum albumin protein.Materials and methods: In this context 400 MHz NMRspectrometry was used and NMR relaxation rates indrug-albumin complex were investigated with respect toincrease albumin concentration and increase in 5-Fluorouracil (5-FU)-albumin solution temperature.Results: The results of this study indicated that 5-FU hada weak association with albumin, and it easily dissociatedfrom the protein to which it was attached.Conclusion: The obtained results also gave us usefulinformation about molecular dynamics of drug-albumininteractions.