Some properties of $alpha$- galactosidases extracted from tomato and pineapple

Özet

$alpha$-Galaktosidaz, $alpha$-D-galaktozil grubları içeren basit ve kompleks oligo ve polisakkaritlerdeki $alpha$-D-galaktosidik bağların parçalanmasını katalizler. $alpha$-D-galaktozil grupları genellikle D-glukoz, D-galaktoz ve sükroz birimlerine bağlıdır ve bitki aleminde yaygın olarak bulunurlar. Bu çalışmada, domates ve ananas $alpha$-galaktosidazlarının bazı özellikleri çalışıldı. Optimum pH ve sıcaklık değerleri her iki bitki için pH 5.5 ve 45 °C olarak bulundu. Enzim domates için 2.1 x $10^{-4}$ M ve ananas için 2.2 x $10^{-4}$ M $K_m$ değerleri ile tipik bir Michaelis Menten kinetiği gösterdi. Aynı zamanda bazı inhibitörlerin neden olduğu enzim inhibisyonuda araştırıldı. Domates ve ananasın aminoasit bileşimleride verildi.

Abstract

$alpha$-Galactosidase catalyses the distruption of the $alpha$-D-galactosidic bond of both simple and complex oligo- and poly saccharides containing $alpha$-D-galactosyl groups. These groups are usually linked to D-glucose, D-galactose and sucrose and are widely distributed in the plant kingdom. In this work, some properties of $alpha$-D-galactosidases from tomato and pineapple were studied. The optimum pH and temperature were found as pH : 5.5 and 45°C, respectively for both plants. This enzyme was followed typical Michaelis-Menten kinetics a $K_m$ of 2.1x$10^{-4}$ M for tomato and a $K_m$ of 2.2x$10^{-4}$ M for pineapple. The inhibition of the enzyme caused by some inhibitors was also investigated. Aminoacid composition of tomato and pineapple was also presented.