Amycolatopsis sulphurea’dan Elde Edilen AsAlaDh’ın 3D Modellemesi ve Biyoinformatiği

Özet

Alanin dehidrogenaz (AlaDH) (E.C.1.4.1.1), piruvat ve alaninin birbirine dönüşümünü katalize eden bir enzimdir. Bu enzim,mikroorganizmanın sporlanması ve mikroorganizmalardaki birçok amino asit, protein ve peptidoglikan tabakasının sentezi içinanahtar katalitik role sahiptir. Amycolatopsis sulphurea, Pseudonocardiaceae familyası içindeki Amycolatopsis cinsinin suşlarındanbiri olup, Ristosetin, Vankomisin ve Epoksiquinomisin gibi farklı antibiyotikler üretmenin yanı sıra biyoplastik (poli-laktik asit (PLA)filmlerini biyolojik olarak parçalama yeteneğine sahiptir). Amycolatopsis sulphurea'dan Alanin dehidrogenazın 3D homoloji modeli I TASSER aracılığıyla gerçekleştirildi. L-alanin ile enzimin aktif bölge amino asitlerinin etkileşimi, AutoDock Vina programı ile insilico kenetlenerek belirlendi. Protein ikincil yapıları EMBOSS tool garnier ile tahmin edildi. AsAlaDH'nin yapısal ve fonksiyonelanalizleri ve fiziko-kimyasal özelliklerinin belirlenmesi farklı biyoinformatik araçlar kullanılarak gerçekleştirilmiştir. Alanindehidrogenazın ikincil yapısı ve çoklu hizalama analizi, AlaDH'lerin farklı mikroorganizmalardan korunmuş amino asit kalıntılarıolduğunu göstermiştir.

Abstract

Alanine dehydrogenase (AlaDH) (E.C.1.4.1.1) is an enzyme that catalyzes the interconversion of pyruvate and alanine. This enzymehas the key catalytic role for the sporulation of microorganisms and synthesis of the many amino acids, proteins, and peptidoglycanlayers in the microorganisms. Amycolatopsis sulphurea one of the strains of Amycolatopsis genus within the familyPseudonocardiaceae has capable to produce different antibiotics such as Ristocetin, Vancomycin, and Epoxyquinomicin as well as tobiodegrade the bioplastic (poly-lactic acid (PLA) films). The 3D homology model of Alanine dehydrogenase from Amycolatopsissulphurea was carried out through I-TASSER. The interaction of L-alanine and active site amino acids of the enzyme was determinedby docking in silico via AutoDock Vina program. Protein secondary structures were predicted with EMBOSS tool garnier. Structuraland functional analysis and determination of Physico-chemical properties of AsAlaDH were performed by using differentbioinformatics tools. The secondary structure and multiple alignment analysis of alanine dehydrogenase displayed that there areconserved amino acid residues of AlaDH's from different microorganisms.