конформационные свойства молекулы антимикробного пептида тритрптицина

Özet

\r\n Методом молекулярной механики исследовано пространственное строение антимикробного пептида тритрптицина в условиях полярной среды и среды, имитирующей окружение мембраны. Исследование пространственного строения пептида на основе его фрагментарного конформационного анализа показало, что он обладает способностью формировать целый ряд низкоэнергетических конформаций, которые можно сгруппировать в четыре семейства конформаций, обладающих идентичной конформацией цент‐ рального фрагмента Phe4‐Phe10.\r\n

Abstract

\r\n The spatial structure of the antimicrobial peptide tritrpticin has been investigated by molecular mechanics method at the polar and membrane simulated conditions. It is showed that tritrpticin has possibility to form a series of low‐energy conformation, which may be presented by four structure families with identical backbone forms of the central fragment Phe4‐Phe10.\r\n