Dergiler / European Journal of Biology / 2013 / Cilt: 72 Sayı: 2

-

Investigation of the Interaction between Fat body and Ovary Development during Pupal Transformation in Silkworm, Bombyx mori

Sayfa
1–13
Yayın Tarihi
2014-05-12
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Çalışmamızın sonucunda metamorfoz süresince yağ doku proteinlerinin nitelik ve niceliğindeki değişimlerin ovaryum ve yumurta gelişimi üzerinde doğrudan etkiye sahip olduğu sonucuna ulaşılmıştır.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Böcek yağ dokusu, lipit, karbohidrat, aminoasit ve nitrojen metabolizmalarına katılan ve protein sentezinde rol alan en büyük biyosentetik depo organıdır.
📊
Temel Bulgular & Veri:Elektroforetik olarak belirlenen temel hemolenf proteinleri şu şekilde gruplandırılmıştır: depo proteinleri (72 kDa ve 76 kDa), 30K polipeptidleri, ApoLp-I (230- 250 kDa), yumurta spesifik proteini (/2 kDa ve 64 kDa) ve vitellogenin (178 kDa).
💡
Sonuç & Katkı:Çalışmamızın sonucunda metamorfoz süresince yağ doku proteinlerinin nitelik ve niceliğindeki değişimlerin ovaryum ve yumurta gelişimi üzerinde doğrudan etkiye sahip olduğu sonucuna ulaşılmıştır.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Bombyx mori · hemolenf proteinleri · yağ doku proteinleri

Özet

Böcek yağ dokusu, lipit, karbohidrat, aminoasit ve nitrojen metabolizmalarına katılan ve protein sentezinde rol alan en büyük biyosentetik depo organıdır. Bunun yanı sıra, vitellogenin gibi yumurta depo proteinlerinin öncülerini sentezleyerek aktif olarak vitellogenezde ve ovaryum gelişiminde rol alır. Bombyx mori’de (L.)’te metamorfoz süresince, yağ doku, hemolenf ve ovaryum arasında meydana gelen sürekli madde değişimi ekdisteroidler ve juvenile hormonun kontrolü altında gerçekleşir. Elektroforetik olarak belirlenen temel hemolenf proteinleri şu şekilde gruplandırılmıştır: depo proteinleri (72 kDa ve 76 kDa), 30K polipeptidleri, ApoLp-I (230- 250 kDa), yumurta spesifik proteini (/2 kDa ve 64 kDa) ve vitellogenin (178 kDa). Çalışmamızın sonucunda metamorfoz süresince yağ doku proteinlerinin nitelik ve niceliğindeki değişimlerin ovaryum ve yumurta gelişimi üzerinde doğrudan etkiye sahip olduğu sonucuna ulaşılmıştır.

Abstract

The insect fat body is the major biosynthetic and storage organ involved in lipid, carbohydrate, aminoacid and nitrogen metabolism and protein synthesis. It also actively participates in vitellogenesis andovary development, synthesizing the soluble precursor for yolk, i.e., vitellogenin in stage specificmanner. The continual substance exchange among fat body, hemolymph and ovary is controlled byhormones, ecdysteroids and juvenile hormone, during metamorphosis ofBombyx mori (L.). The aimof the present study was to clarify the interactions between major proteins of fat body and hemolymph and their effect on ovarian development under hormonal factors during pupal-adult transformation. Detected fat body, hemolymph and ovary proteins are grouped as follows by using sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE): storage proteins (72 kDa and 76 kDa), 30 kDa proteins, ApoLp-I (230-250 kDa), egg specific protein (72 kDa and 64 kDa) and vitellogenins (178 kDa). Our results suggest that changes in the well-defined and characterized protein fractions quality and quantity of the fat body had a direct effect under hormonal factors on the ovary and egg development during metamorphosis.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

POYRAZ, E., GÖNCÜ, E., PARLAK, O. (2014). -. European Journal of Biology, Cilt: 72 Sayı: 2, 1–13. https://ajindex.com/articles/928416

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (13)

  1. Belle’s X. (1998) Endocrine effectors in insect vitellogenesis, In: Coast, G.M., Webster, S.G., Recent advances in arthropod endocrinology. Cambridge University Press, 68Belle’s X. (1995)
  2. Interactions between Corpora Allata, Fat Body and Ovary in insect Reproduction: Which Controls Which?. Netherlands Journal of Zoology, 45: 152-156.
  3. Bradford M.M. (1976) A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein–dye binding. Analytical Chemistry, 72: 248-254.
  4. Chatani F. and Ohnishi E. (1976) Effect of ecdysone on the ovarian development of Bombyx silkworm, Development, Growth & Differantiation, 18: 481-484.
  5. Engelmann F. (1979) Insect vitellogenin: identification, biosynthesis, and the role in vitellogenesis. Advances in Insect Physiology, 14: 49-108.
  6. Goncu E. and Parlak O. (2008) Some autophagic and apoptotic features of programmed cell death in the anterior silk glands of the silkworm, Bombyx mori. Autophagy, 4:1069-1072.
  7. Hanaoka K. and Ohnishi E. (1974) Changes in Ecdysone titre during pupal-adult development in the silkworm, Bombyx mori. J. Insect Physiology, 20: 2375- 2384. Hyrsl P. and Simek V. (2005) An analysis of hemolymph protein profiles during the final instar, prepupa and pupa of the silkworm Bombyx mori (Lepidoptera, Bombycidae). Biologia, Bratislava, 60: 207-213.
  8. Izumi S., Tomino S. and H. Chino (1980) Purification and molecular properties of vitellin from the silkworm, Bombyx mori. Insect Biochemistry, 10: 199-208.
  9. Izumi S. and Tomino S. (1983) Vitellogenin synthesis in the silkworm, Bombyx mori: separate mRNAs encode two subunits of vitellogenin. Insect Biochemistry, 13: 81-85.
  10. Janarthanan S., Krishnan M. and Ignacimuthu S. (1998) Changes in protein profiles during pupal development in the silkworm, Bombyx mori (L.). Indian Journal of Experimental Biology, 36, 1158- 1160. Kawaguchi Y., Banno Y., Koga K. and H. Doira (1996) Changes of yolk and hemolymph proteins during ovarian development in the miniature egg mutant, emi, of Bombyx mori. J. Serie. Sci. Jpn., 65: 13-20.
  11. Kawaguchi Y. and Doira H. (1973) Gene-controlled incorporation of hemolymph protein into the ovaries of Bombyx mori, J. Insect Physiology, 19: 2083- 2096.
  12. Kawooya J.K. and Law J.H. (1988) Role of lipophorin in lipid transport to the insect egg. The Journal of Biological Chemistry, 263: 8748-8753.
  13. Kendirgi F., Swevers L. and Iatrou K. (2002) An ovarian follicular epithelium protein of the silkworm (Bombyx mori) that