KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Adıyaman Üniversitesi Fen Bilimleri Dergisi / 2022 / Cilt: 12 - Sayı: 2

İlaç Katkılı Sulu Çözeltilerin Dinamik Özelliklerinin T1 ve T2 Rölaksasyon Zamanları ile Hesaplanması

Calculation of Dynamic Properties of Drug-Added Aqueous Solutions with T1 and T2 Relaxation Times

Sibel KORUNUR
Sayfa
299–314
Yayın Tarihi
2022-12-30
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Avance Bruker 400 MHz 1H-NMR Spektrometresi ile ilaç katkılı protein çözeltilerinde residual suyun spin-örgü (T1) ve spin-spin rölaksasyon (T2) süreleri sıcaklığa bağlı olarak ölçülmüş, T1 ve T2 rölaksasyon süreleri için aktivasyon enerjileri (E_a) ile τ_0 ve τ_c dönme korelasyon zamanları belirlenmiştir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Modern spektroskopik yöntemlerin gelişimi, yapı analizini kolaylaştırmış ve hızlandırmıştır.
📊
Temel Bulgular & Veri:D2O, hem kimyasal moleküllerin hem de ilaçlar, proteinler, enzimler gibi birçok biyolojik molekülün NMR analizinde sıklıkla kullanılan bir çözücüdür.
💡
Sonuç & Katkı:Avance Bruker 400 MHz 1H-NMR Spektrometresi ile ilaç katkılı protein çözeltilerinde residual suyun spin-örgü (T1) ve spin-spin rölaksasyon (T2) süreleri sıcaklığa bağlı olarak ölçülmüş, T1 ve T2 rölaksasyon süreleri için aktivasyon enerjileri (E_a) ile τ_0 ve τ_c dönme korelasyon zamanları belirlenmiştir.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:D2O · Proton NMR · Relaxation times

Özet

Modern spektroskopik yöntemlerin gelişimi, yapı analizini kolaylaştırmış ve hızlandırmıştır. NMR yöntemi, çok karmaşık yapılara sahip bileşiklerin yapısal analizini gerçekleştirmenin en popüler yoludur. D2O, hem kimyasal moleküllerin hem de ilaçlar, proteinler, enzimler gibi birçok biyolojik molekülün NMR analizinde sıklıkla kullanılan bir çözücüdür. Bu çalışmada, ilaç katkılı protein çözeltilerinde residual su çalışması, proton NMR rölaksasyonu yoluyla gerçekleştirilmiştir. Avance Bruker 400 MHz 1H-NMR Spektrometresi ile ilaç katkılı protein çözeltilerinde residual suyun spin-örgü (T1) ve spin-spin rölaksasyon (T2) süreleri sıcaklığa bağlı olarak ölçülmüş, T1 ve T2 rölaksasyon süreleri için aktivasyon enerjileri (E_a) ile τ_0 ve τ_c dönme korelasyon zamanları belirlenmiştir.

Abstract

The development of modern spectroscopic methods has facilitated and accelerated structure analysis. The NMR method is the most popular way to perform structural analysis of compounds with very complex structures. D2O is a solvent that is frequently used in NMR analysis of both chemical molecules and many biological molecules such as drugs, proteins, and enzymes. In this paper, the study of residual water in proton drug-added protein solutions was carried out via NMR relaxation. The spin-lattice (T1) and the spin-spin relaxation (T2) times of residual water in drug-added protein solutions were studied depending on temperature by Avance Bruker 400 MHz 1H-NMR Spectrometer, and activation energies (E_a) and rotational correlation times (τ_0 and τ_c) have been determined for T1 and T2 relaxation times.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

KORUNUR, S. (2022). İlaç Katkılı Sulu Çözeltilerin Dinamik Özelliklerinin T1 ve T2 Rölaksasyon Zamanları ile Hesaplanması. Adıyaman Üniversitesi Fen Bilimleri Dergisi, Cilt: 12 - Sayı: 2, 299–314. https://ajindex.com/articles/874124

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (16)

  1. Abragam, A., The Principles of Nuclear Magnetism. Oxford: Clarendon Press, 32 ed., 599p. 1961.
  2. Mathur, R., Vré, D., The NMR studies of water in biological systems, Progress in Biophysics and Molecular Biology, 35, 103-134, 1980.
  3. Traficante, D.D., Relaxation. Can T2 be longer than T1?, Concepts in Magnetic Resonance, 3, 171-177, 1991.
  4. Lankhorst, D., Schriever, J., Leyte, J.C., Determination of the Rotational Correlation Time of Water by Proton NMR Relaxation in H217O and Some Related Results, Berichte der Bunsengesellschaft für physikalische Chemie, 86(3), 215–221, 1982.
  5. Bulla, I., Törmälä, P., Lindberg, J.J., Spin Probe Studies on the Dynamic Structure of Dimethyl Sulfoxide-Water Mixtures, Acta Chemica Scandinavica A, 29, 89–92, 1975.
  6. Reich, H.J. (2017). 8.1 Relaxation in NMR Spectroscopy Marchi, M., Sterpone, F., Ceccarelli, M., Water Rotational Relaxation and Diffusion in Hydrated Lysozyme, Journal of the American Chemical Society, 124(23), 6787–6791, 2002.
  7. Fung, B.M., Mcgaughy, T.W., Study of Spin-Lattice and Spin-Spin Relaxation Times of 1H, 2H, and 17O in Muscle Water, Biophysical Journal, 28, 293- 304, 1979.
  8. Kiihne, S., Bryant, R.G., Protein-bound water molecule counting by resolution of (1)H spin-lattice relaxation mechanisms, Biophysical Journal, 78(4), 2163-2169, 2000.
  9. Kivelson, D., Rotational correlation times for small molecules in liquids, In: Dorfmüller, T., Pecora, R. Eds., Rotational Dynamics of Small and Macromolecules. Lecture Notes in Physics, 293. Springer, Berlin, Heidelberg, 1987.
  10. Cope, F.W., Nuclear Magnetic Resonance Evidence using D2O for Structured Water in Muscle and Brain, Biophysical Journal, 9, 303-319, 1969.
  11. Woessner, D.E., Pettegrew, J.W. eds., Relaxation Theory with Applications to Biological Studies. In: NMR: Principles and Applications to Biomedical Research, Springer, New York, 618p. 1990.
  12. Solomon, I., Relaxation Processes in a System of Two Spins, Physical Review, 99(2), 559-565, 1955.
  13. Bloembergen, N., Purcell, E.M., Pound, R.V., Relaxation Effects in Nuclear Magnetic Resonance Absorption, Physical Review, 73(7), 679-712, 1948.
  14. Güven, M., Köylü, M.Z., Dynamic Investigation of β-Hydroxy Amide Derivatives by 400 MHz 1H-NMR, International Journal of Science and Research, 7(10), 1130-1133, 2018.
  15. Bryant, R.G., Korb, J.P., Nuclear magnetic resonance and spin relaxation in biological systems, Magnetic Resonance Imaging, 23(2), 167-173, 2005.
  16. Van-Quynh, A., Willson, S., Bryant R.G., Protein Reorientation and Bound Water Molecule