Dergiler / Türk Biyokimya Dergisi / 2006 / Cilt: 31 - Sayı: 3

Akut myokard enfarktüsünde eritrosit arjinaz aktivitesinin önemi

The importance of erythrocyte arginase activity in acute mycordial infarction

Sayfa
115–123
Yayın Tarihi
2022-11-05
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Bulgularımız, akut myokard infarktüslü hastaların hem eritrosit arjinaz hem de kardiyak belirteç enzim aktivitelerinin infarktüsün ilk gününde yükseldiğini, ikinci günde kontrol grubuna göre yine yüksek olmakla birlikte ilk güne göre bir düşme gösterdiğini ve 10.günde ise LDH dışında tümünün kontrol seviyelerine indiğini göstermiştir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Arjinaz (L-Arjinin amidinohidrolaz; EC 3.5.3.1) memelilerin karaciğerinde amonyağın detoksifikasyonundan sorumlu üre döngüsünün son enzimidir.
📊
Temel Bulgular & Veri:Bu çalışmanın amacı; akut myokard infarktüslü hastalarda infarktüsten 24 saat, 48 saat ve 10 gün sonra eritrosit arjinaz aktivitesinde bir değişim olup olmadığını myokard hücre hasarının belirteçleri olan serum aspartat aminotransferaz (AST), laktat dehidrojenaz (LDH) ve kreatin kinaz-MB (CK-MB) aktiviteleri ile birlikte incelemektir.
💡
Sonuç & Katkı:Bulgularımız, akut myokard infarktüslü hastaların hem eritrosit arjinaz hem de kardiyak belirteç enzim aktivitelerinin infarktüsün ilk gününde yükseldiğini, ikinci günde kontrol grubuna göre yine yüksek olmakla birlikte ilk güne göre bir düşme gösterdiğini ve 10.günde ise LDH dışında tümünün kontrol seviyelerine indiğini göstermiştir.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:49 hasta
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

Arjinaz (L-Arjinin amidinohidrolaz; EC 3.5.3.1) memelilerin karaciğerinde amonyağın detoksifikasyonundan sorumlu üre döngüsünün son enzimidir. Karaciğer dışı memeli dokularında arjinazın hücrelere glutamik asid, prolin ve poliaminlerin biyosentezinde önemli bir metabolit olan ornitini sağladığı bilinir. Bu çalışmanın amacı; akut myokard infarktüslü hastalarda infarktüsten 24 saat, 48 saat ve 10 gün sonra eritrosit arjinaz aktivitesinde bir değişim olup olmadığını myokard hücre hasarının belirteçleri olan serum aspartat aminotransferaz (AST), laktat dehidrojenaz (LDH) ve kreatin kinaz-MB (CK-MB) aktiviteleri ile birlikte incelemektir. Çalışmaya akut myokard infarktüsü teşhisi konulmuş 49 hasta ve 35 sağlıklı birey dahil edildi. Arjinaz aktivitesi Geyer ve Dabich metodu kullanılarak, AST, LDH ve CK-MB aktiviteleri ise otoanalizörde ticari kit ile ölçüldü. Bulgularımız, akut myokard infarktüslü hastaların hem eritrosit arjinaz hem de kardiyak belirteç enzim aktivitelerinin infarktüsün ilk gününde yükseldiğini, ikinci günde kontrol grubuna göre yine yüksek olmakla birlikte ilk güne göre bir düşme gösterdiğini ve 10.günde ise LDH dışında tümünün kontrol seviyelerine indiğini göstermiştir. İnfarktüsten 24 saat, 48 saat ve 10 gün sonra eritrosit arjinaz aktivitesindeki değişimin izlenmesinin myokard infarktüsü tanısı koymada faydalı olabileceğini düşünüyoruz.

Abstract

Arginase (L-Arginine amidinohydrolase; EC 3.5.3.1), the final enzyme in the urea cycle, is responsible for the detoxification of ammonia in the liver of the mammalian. In extrahepatic mammalian tissues, arginase is believed to supply the cell with ornithine, a crucial metabolite in biosynthesis of glutamic acid, proline and polyamines. The purpose of the present study is to investigate whether erythrocyte arginase activity is changed in patients with acute myocardial infarction at 24 hour, 48 hour and on day 10 post-infarction together with aspartate aminotransferase (AST), lactate dehydrogenase (LDH) and creatine kinase-MB (CK-MB), the markers of myocardial cell damage. In this study, 49 subjects with acute myocardial infarction and 35 healthy volunteers were included. Erythrocyte arginase activity determination was carried out by the methods of Geyer and Dabich. Serum AST, LDH and CK-MB activities were measured with an automatic biochemistry analyzer by commercial kits. Our results showed that both arginase and cardiac marker enzyme activities are elevated at 24 hour post-infarction, and then they are decreased at 48 hour post-infarction as compared to those at the first day while they are still elevated when compared with control group and except LDH, all enzyme activities are returned to control levels on day 10 post-infarction in patients with acute myocardial infarction. We think that the observation of the changes in erythrocyte arginase activity at 24 hour, 48 hour and on day 10 post-infarction may be useful for diagnosis of acute myocardial infarction.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

ÖZÇELİK, F., GÜLEN, Ş., AKTAŞ, Z., YILDIZ, R., GÖKMEN, S. S. (2022). Akut myokard enfarktüsünde eritrosit arjinaz aktivitesinin önemi. Türk Biyokimya Dergisi, Cilt: 31 - Sayı: 3, 115–123. https://ajindex.com/articles/621419

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (15)

  1. Berueter J, Colombo JP, Bachmann C. Purification and properties of arginase from human liver and erythrocytes. Biochem J 1978;175: 449-54
  2. Scolnick LR, Kanyo ZF, Cavalli C, Ash DE, Christianson DW. Altering the binuclear manganese cluster of arginase diminishes thermo stability and catalytic function. Biochemistry 1997;36:10558-65
  3. Colombo JP, Konarska L. Arginase. In: Bergmeyer HU, editor. Methods of enzymatic analysis. Verlag Chemie: Basel Weinheim Dearfield Beach; 1984. p.285-94
  4. Straus, B, Borcic O. Inhibitory action of some amino acids on arginase from human liver, kidney, mammary gland and erythrocytes. Acta Pharm Jugosl 1976;26:149-53
  5. Redmond AF, Rothberg S. Arginase activity and other cellular events associated with epidermal hyperplasia. J Cell Physiol 1978;94:99-104
  6. Bernard AC, Fitzpatrick EA, Maley ME, Gellin GL, Tsuei BJ, Arden WA, Boulanger BR, Kearney PA, Ochoa JB. Beta adrenoceptor regulation of macrophage arginase activity. Surgery 2000;127 (4):412-8
  7. Morgan DML. Polyamines. Essays Biochemistry 1987;23:82- 115
  8. Brittenden J, Heys SD, Ross J, Park KG, Eremin O. Nutritional pharmacology: effects of L-arjinine on host defences, response to trauma and tumour growth. Clin Sci (Lond) 1994;86 (2):123- 132
  9. Ochoa JB, Strange J, Kearney P, Gellin G, Endean E, Fitzpatrick E. Effects of L-arjinine on the proliferation of T lymphocyte subpopulations. JPEN J Parenter Enteral Nutr 2001;25 (1):23-9
  10. Gotoh T, Araki M, Mori M. Chromosomal localisation of the human arginase II gene and tissue distribution of its mRNA. Biochem Biophys Res Commun 1997;233:487-91
  11. Carraway MS, Piantadosi CA, Jenkinson CP, Huang YC. Differential expression of arginase and iNOS in the lung in sepsis. Exp Lung Res 1998;24 (3):253-68
  12. Jenkinson CP, Grody WW, Cederbaum SD. Comparative properties of arginases. Comp Biochem Physiol B Biochem Mol Biol 1996;114 (1):107-32
  13. Spector EB, Rice SC, Kern RM, Hendrickson R, Cederbaum SD. Comparison of arginase activity in red blood cells of lower mammals, primates, and man: evolution to high activity in primates. Am J Hum Genet 1985;37 (6):1138-45
  14. Bernard AC, Mistry SK, Morris SM Jr, O’Brien WE, Tsuei BJ, Maley ME, Shirley LA, Kearney PA, Boulanger BR, Ochoa JB. Alterations in arjinine metabolic enzymes in trauma. Shock 2001;15 (3):215-9
  15. Flamigni F, Rossoni C, Stefanelli C, Caldarera CM. Polyamine metabolism and function in the heart. J Mol Cell Cardiol 1986;18 (1):3-11. [16