Dergiler / Türk Biyokimya Dergisi / 2013 / Cilt: 38 - Sayı: 4

Bufo kavirensis’in deri salgısından yeni bir katyonik antimikrobiyal peptidin saflaştırılması ve karakterizasyonu

Purification and characterization of one novel cationic antimicrobial peptide from skin secretion of Bufo kavirensis

Sayfa
416–424
Yayın Tarihi
2022-11-05
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Antimikrobiyal aktivite Radyal Difüzyon Yöntemi ve Minimal İnhibiyon Konsantrasyonu (MIC) ile saptanmıştır.Bulgular: Yirmi amino asitten oluşan peptidin dizisi ILGPVLGLVGRLAGGLIKRE şeklindedir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Amaç: Antimikrobiyal peptidler doğuştan gelen bağışıklık sistemi için en önemli faktördür.
📊
Temel Bulgular & Veri:Bu peptidlerin farklı patojenlere karşı aktiviteleri bulunmaktadır.
💡
Sonuç & Katkı:Antimikrobiyal aktivite Radyal Difüzyon Yöntemi ve Minimal İnhibiyon Konsantrasyonu (MIC) ile saptanmıştır.Bulgular: Yirmi amino asitten oluşan peptidin dizisi ILGPVLGLVGRLAGGLIKRE şeklindedir.
🔬Tür:Deneysel Tarla Denemesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

Amaç: Antimikrobiyal peptidler doğuştan gelen bağışıklık sistemi için en önemli faktördür. Bu peptidlerin farklı patojenlere karşı aktiviteleri bulunmaktadır. Çalışmanın amacı Bufo kavirensis'in deri salgısından yeni antimikrobiyal peptidleri saflaştırmaktır.Gereç ve Yöntemler: Peptidlerin saflaştırılmasında ters faz-HPLC yöntemi, dizi tayininde MS/MS kullanılmıştır. Antimikrobiyal aktivite Radyal Difüzyon Yöntemi ve Minimal İnhibiyon Konsantrasyonu (MIC) ile saptanmıştır.Bulgular: Yirmi amino asitten oluşan peptidin dizisi ILGPVLGLVGRLAGGLIKRE şeklindedir. Maximin Bk olarak adlandırılan bu yeni peptid ile diğer antimikrobiyal peptidler arasında herhangi bir benzerlik bulunmamaktadır. Maximin Bk'nın gram pozitif ve gram negatif bakterilere (MIC 8.1-20.78 µg/ml) ve aynı zamanda mantarlara (MIC 25.7-35.6 mg/ml) karşı oldukça güçlü antimikrobiyal aktivitesi bulunmaktadır. Buforin K düşük hemolitik aktiviteye sahiptir (100 ?g/mLderişim % 5 hemolize neden olmaktadır). Sonuç: Bufo kavirensis'in deri salgısından elde edilen bu yeni peptid gram negative, gram pozitif bakterilere ve mantarlara karşı güçlü antimikrobiyal aktiviteye sahiptir. Yüksek antimikrobiyal, düşük hemolitik aktivitesine bağlı olarak, Maximin Bk çeşitli mikrobiyal hastalıkların tedavisinde kullanılabileck potansiyel bir peptiddir

Abstract

Objective: Antimicrobial peptides are the most important agents in innate immune system. These peptides have suitable activities against different pathogens. The aim of this study was to purify new antimicrobial peptides from skin secretion of Bufo kavirensis. Material and Methods: Purification of peptides was carried out by reverse phase-HPLC and its sequence was determined by using MS/MS. The antimicrobial activity was tested by Radial Diffusion Assay (RDA) and Minimal Inhibitory Concentration (MIC) methods.Results: This peptide is composed of 20 amino acids with the sequence of: ILGPVLGLVGRLAGGLIKRE. There is no similarity between this new and novel peptide which is named Maximin Bk and other antimicrobial peptides. The Maximin Bk showed considerable antimicrobial activity against gram positive and gram negative bacteria (Minimum Inhibitory Concentrations (MIC 8.1 to 20.78 µg/ml) as well as fungi (MIC, 25.7 to 35.6 mg/ml). Maximin –K showed virtually low hemolytic activity, 5% hemolysis in a concentration of 100 μg/mL. Conclusion: The new antimicrobial peptide from skin secretion of Bufo kavirensis showed higher antimicrobial activity against gram negative than against gram positive bacteria and fungi. In base of high antimicrobial and low hemolytic activity, Maximin Bk is the potent peptide for treatment of various microbial diseases

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

EBRAHİMİ, L., HASHEMİ, A., AZAM, A. G., ATEFİ, A., SOLEİMANİZADEH, M., ZARDİNİ, H. Z., EJTEHADİ, M. M. (2022). Bufo kavirensis’in deri salgısından yeni bir katyonik antimikrobiyal peptidin saflaştırılması ve karakterizasyonu. Türk Biyokimya Dergisi, Cilt: 38 - Sayı: 4, 416–424. https://ajindex.com/articles/621307

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (15)

  1. Zasloff M. Antimicrobial peptides of multicellular organisms. Nature 2002; 415:389-395
  2. Mookherjee N, Hancock R. Cationic host defence peptides: Innate immune regulatory peptides as a novel approach for treating infections. Cell Mol Life Sci 2007; 64:922-933
  3. Ganz T. Chemistry: Rings of destruction. Nature 2001;412:392- 393
  4. Brogden NK, Brogden KA. Will new generations of modified antimicrobial peptides improve their potential as pharmaceuticals? Int J Antimicrob Ag 2011; 38:217-225
  5. Barra D, Simmaco M. Amphibian skin: A promising resource for antimicrobial peptides. Trends Biotechnol 1995;13:205-209
  6. Conlon JM, Kolodziejek J, Nowotny N. Antimicrobial peptides from ranid frogs: taxonomic and phylogenetic markers and a potential source of new therapeutic agents. Bba-Protein Struct M 2004; 1696:1-14
  7. Nicolas P, Mor A. Peptides as Weapons Against Microorganisms in the Chemical Defense System of Vertebrates. Annu Rev Microbiol 1995; 49:277-304
  8. Zasloff M. Magainins, a class of antimicrobial peptides from Xenopus skin: isolation, characterization of two active forms, and partial cDNA sequence of a precursor. Proc Natl Acad Sci U S A 1987; 84:5449-5453
  9. Rozek T, Bowie JH, Wallace JC, Tyler MJ. The antibiotic and anticancer active aurein peptides from the Australian Bell Frogs Litoria aurea and Litoria raniformis. Part 2. Sequence determination using electrospray mass spectrometry 1. Rapid Commun Mass Sp 2000;14:2002-2011
  10. Clara A, Manjramkar DD, Reddy VK. Preclinical evaluation of magainin-A as a contraceptive antimicrobial agent. Fertility and sterility 2004; 81:1357-1365
  11. Mor A, Hani K, Nicolas P. The vertebrate peptide antibiotics dermaseptins have overlapping structural features but target specific microorganisms. J Biol Chem 1994; 269:31635-31641
  12. Lequin O, Ladram A, Chabbert L, Bruston F, Convert O, et al. Dermaseptin S9, an α-Helical Antimicrobial Peptide with a Hydrophobic Core and Cationic Termini. Biochemistry 2005; 45:468-480
  13. Marenah L, Flatt PR, Orr DF, Shaw C, Abdel-Wahab YHA. Skin secretions of Rana saharica frogs reveal antimicrobial peptides esculentins-1 and -1B and brevinins-1E and -2EC with novel insulin releasing activity. Journal of Endocrinology 2006; 188:1-9
  14. Ali MF, Knoop FC, Vaudry H, Conlon JM. Characterization of novel antimicrobial peptides from the skins of frogs of the Rana esculenta complex. Peptides 2003; 24:955-961
  15. Zairi A, Tangy F, Bouassida K, Hani K. Dermasept