KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Türk Biyokimya Dergisi / 2018 / Cilt: 43 - Sayı: 3

Katı Faz Fermantasyonu altında Bacillus licheniformis ATCC 12759’dan β-Galaktosidazın Üretimi için Kültürel Şartların Optimizasyonu

Cultural conditions optimization for production of β-galactosidase from Bacillus licheniformis ATCC 12759 under solid-state fermentation

Nurullah AKCAN
Sayfa
240–247
Yayın Tarihi
2022-11-03
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Bulgular: İnkübasyon zamanı, inkübasyon sıcaklığı, inokülüm oranı, nem içeriği, başlangıç pH, çalkalanma hızı ve β-galaktosidaz aktivitesinin optimum sıcaklığını içeren belirli fermantasyon parametreleri ayrı ayrı incelendi. 48. saatte, 37ºC’de, başlangıç pH 7.5, nem içeriği 20%, inokülüm oranı 35% pirinç kepeği kullanılarak KSF ile gerçekleştirildiğinde maksimum miktarda β-galaktosidaz üretimi elde edildi.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Amaç: Bu çalışmada Bacillus licheniformis ATCC 12759’dan β-galaktosidaz üretimi için optimal kültür şartlarının belirlenmesi amaçlanmıştır.
📊
Temel Bulgular & Veri:Materyal ve Metod: Bacillus licheniformis ATCC 12759’dan β-galaktosidaz üretiminin taranması pirinç kepegiyle zenginleştirilmiş ortamda katı faz fermantasyon metodu ile gerçekleştirildi. β-galaktosidazın optimizasyonu için çeşitli faktörler test edildi.
💡
Sonuç & Katkı:Bulgular: İnkübasyon zamanı, inkübasyon sıcaklığı, inokülüm oranı, nem içeriği, başlangıç pH, çalkalanma hızı ve β-galaktosidaz aktivitesinin optimum sıcaklığını içeren belirli fermantasyon parametreleri ayrı ayrı incelendi. 48. saatte, 37ºC’de, başlangıç pH 7.5, nem içeriği 20%, inokülüm oranı 35% pirinç kepeği kullanılarak KSF ile gerçekleştirildiğinde maksimum miktarda β-galaktosidaz üretimi elde edildi.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

Amaç: Bu çalışmada Bacillus licheniformis ATCC 12759’dan β-galaktosidaz üretimi için optimal kültür şartlarının belirlenmesi amaçlanmıştır. Materyal ve Metod: Bacillus licheniformis ATCC 12759’dan β-galaktosidaz üretiminin taranması pirinç kepegiyle zenginleştirilmiş ortamda katı faz fermantasyon metodu ile gerçekleştirildi. β-galaktosidazın optimizasyonu için çeşitli faktörler test edildi. Bulgular: İnkübasyon zamanı, inkübasyon sıcaklığı, inokülüm oranı, nem içeriği, başlangıç pH, çalkalanma hızı ve β-galaktosidaz aktivitesinin optimum sıcaklığını içeren belirli fermantasyon parametreleri ayrı ayrı incelendi. 48. saatte, 37ºC’de, başlangıç pH 7.5, nem içeriği 20%, inokülüm oranı 35% pirinç kepeği kullanılarak KSF ile gerçekleştirildiğinde maksimum miktarda β-galaktosidaz üretimi elde edildi. Sonuç: Sonuçlar, optimal fermantasyon koşullarının B. licheniformis ATCC 12759’dan maksimum β-galaktosidaz üretiminde önemli rol oynadığını gösterdi. Bu çalışma incelenen enzimin laktozun parçalanması ve önemli biyoürünleri için potansiyelini göstermektedir.

Abstract

Objective: The aim of this work was to study the optimalcultivation conditions for β-galactosidase production byBacillus licheniformis ATCC 12759.Materials and methods: The screening of β-galactosidaseproduction from B. licheniformis ATCC 12759 was performedby solid state fermentation method on media richwith rice bran (RB). Different factors were tested for theoptimization of β-galactosidase production.Results: Certain fermentation parameters involvingincubation time, incubation temperature, inoculumlevel, moisture content, initial pH, agitation speed, sizeof fermentation medium and optimum temperature ofβ-galactosidase activity were studied separately. Maximalamount of β-galactosidase production was obtained whensolid-state fermentation (SSF) was carried out using RB,having inoculum level 35%, moisture content of 20%,initial pH 7.5 at 37°C for 48 h.Conclusion: Results indicated that optimal fermentationconditions play a key role in the maximum productionof β-galactosidase from B. licheniformis ATCC 12759. Thisstudy shows the potential of the studied enzymes to bepromoting candidates for the degradation of lactose andproduction of important bioproducts.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

AKCAN, N. (2022). Katı Faz Fermantasyonu altında Bacillus licheniformis ATCC 12759’dan β-Galaktosidazın Üretimi için Kültürel Şartların Optimizasyonu. Türk Biyokimya Dergisi, Cilt: 43 - Sayı: 3, 240–247. https://ajindex.com/articles/620986

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (13)

  1. Kamran A, Bibi Z, Amana A, Qader SA. Lactose hydrolysis approach: isolation and production of β-galactosidase from newly isolated Bacillus strain B-2. Biocatal Agric Biotechnol 2016;5:99–103
  2. Haider T, Husain Q. Immobilizationof β galactosidase from Aspergillus oryzae via immunoaffinity support. Biochem Eng J 2009;43:307–14
  3. Rodriguez-Colinas B, Poveda A, Jimenez-Barbero J, Ballesteros AO, Plou FJ. Galacto-oligosaccharide synthesis from lactose solution or skim milk using the β-galactosidase from Bacillus circulans. J Agric Food Chem 2012;60:6391–8
  4. Satar R, Ismail SA, Rehan M, Ansari SA. Elucidating the binding efficacy of β-galactosidase on graphene by docking approach and its potential application in galacto-oligosaccharide production. Bioprocess Biosyst Eng 2016;39:807–14
  5. Yin H, Bultema JB, Dijkhuizen L, van Leeuwen SS. Reaction kinetics and galactooligosaccharide product profiles of the β-galactosidases from Bacillus circulans, Kluyveromyces lactis and Aspergillus oryzae. Food Chem 2017;225:230–8
  6. Vulevic J, Juric A, Tzortzis G, Gibson GR. Galactooligosaccharides reduces markers of metabolic syndrome and modulates the fecal microbiota and immune function of overweight adults. J Nutr 2013;143:324–31
  7. Whisner CM, Martin BR, Schoterman MH, Nakatsu CH, McCabe LD, McCabe GP, et al. Galacto-oligosaccharides increase calcium absorption and gut bifidobacteria in young girls: a double-blind cross-over trial. Br J Nutr 2013;110:1292–303
  8. Liua Y, Chen Z, Jiang Z, Yan Q, Yanga S. Biochemical characterization of a novel β-galactosidase from Paenibacillus barengoltzii suitable for lactose hydrolysis and galactooligosaccharides synthesis. Int J Biol Macromol 2017;104:1055–63
  9. Husain Q. β-galactosidases and their potential applications: a review. Crit Rev Biotechnol 2010;30:41–62
  10. Cardoso BB, Silvério SC, Abrunhosa L, Teixeira JA, Rodrigues LR. β-galactosidase from Aspergillus lacticoffeatus: a promising biocatalyst for the synthesis of novel prebiotics. Int J Food Microbiol 2017;257:67–74
  11. Panesar PS, Panesar R, Singh RS, Kennedy JF, Kumar H. Microbial production, immobilization and applications of β-D-galactosidase. J Chem Technol Biotechnol 2006;81: 530–43
  12. Kar S, Datta TK, Ray RC. Optimization of thermostable α-amylase production by Streptomyces erumpens MTCC 7317 in solid-state fermentation using cassava fibrous residue. Braz Arc Bıo Technol 2010;53:301–9
  13. Pandey A, Soccol CR, Nigam P, Soccol VT. Biotechnological poten