Dergiler / Türk Biyokimya Dergisi / 2018 / Cilt: 43 - Sayı: 6

Alternaria alternata’dan mantar lakkazı üretiminin optimizasyonu, saflaştırılması ve moleküler karakterizasyonu

Optimized production, purification and molecular characterization of fungal laccase through Alternaria alternata

Sayfa
613–622
Yayın Tarihi
2022-11-05
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Bulgular: Enzim saflaştırıldı ve molekül ağırlığı SDS-PAGE ile belirlendi.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Amaç: Endüstriyel atıklar ve tarımsal biyokütle Pakistan gibi gelişmekte olan ülkelerde çevresel tehlikelerin başında gelmektedir.
📊
Temel Bulgular & Veri:Bu araştırma çalışmasında, katı hal fermantasyonu (SSF) ile maksimum lakkaz üretimi için farklı fiziksel ve kimyasal parametreler optimize edilmiştir.
💡
Sonuç & Katkı:Bulgular: Enzim saflaştırıldı ve molekül ağırlığı SDS-PAGE ile belirlendi.
🔬Tür:Deneysel Tarla Denemesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

Amaç: Endüstriyel atıklar ve tarımsal biyokütle Pakistan gibi gelişmekte olan ülkelerde çevresel tehlikelerin başında gelmektedir. Lakkazlar, çeşitli endüstriyel uygulamalarla birlikte, bu tür tehlikeli bileşiklerin oksitlenmesinde rol almakta ve detoksifikasyonda kullanılmaktadır. Materyal ve metod: Bu çalışmada bol miktarda bulunan sarkanda çimi “Saccharum spontaneum”, Alternaria alternata’dan lakkaz üretimi sırasında agro-atık madde olarak kullanıldı. Günümüzde sadece beyaz çürükçül mantarları lakkaz üretimi için kullanılmaktadır, Alternaria alternata tarafından lakkaz üretimi üzerine neredeyse hiç çalışma yapılmamıştır. Bu araştırma çalışmasında, katı hal fermantasyonu (SSF) ile maksimum lakkaz üretimi için farklı fiziksel ve kimyasal parametreler optimize edilmiştir. Bulgular: Enzim saflaştırıldı ve molekül ağırlığı SDS-PAGE ile belirlendi. Maksimum lakkaz aktivitesi (21.87 ± 0.0115 birim/mL), pH 5 ve 35°C’de inkübasyonun 7. gününde tespit edildi. Eklenen metal iyonlarından hiçbiri lakkaz üretimini arttırmadı. Galaktoz ve “maya özütü” en yüksek lakkaz üretimi için optimum karbon ve azot kaynağı olarak kullanılır. Sonuç: SDS-PAGE sonrasında yaklaşık 51 kDa molekül ağırlığına sahip monomerik bir protein (Lakkaz) elde edildi.

Abstract

Objective: Industrial effluents and agriculture biomassare main environmental hazards which are facing bydeveloping country like Pakistan. Along with variousother industrial applications, laccases are also involved inthe oxidation of various industrial hazardous compoundsto detoxify them. This study was designed to produce andpurify laccase from ascomyceteous fungi, i.e. Alternariaalternata through solid stat fermentation.Materials and methods: Abundantly available Sarkandagrass “Saccharum spontaneum” was used as agro-waste substratefor laccase production from fungus A. alternata. Previouslyonly white rot fungi are familiar for laccase productionand almost no work has been done on laccase productionby A. alternata. In this research work, different physical andchemical parameters were optimized for maximum laccaseproduction through solid state fermentation (SSF).Results: Enzyme was purified and its molecular weightwas determined by sodium dodecyl sulfate polyacrylamidegel electrophoresis (SDS-PAGE). Maximum laccaseactivity (21.87 ± 0.0115 unit/mL) was detected on 7th day ofincubation having pH 5 of the medium at 35°C. None of theadded metal ions increased laccase production. Galactoseand “yeast extract” used as optimum carbon and nitrogensource for highest laccase production.Conclusion: A monomeric protein (laccase) having approximately51 kDa molecular weight obtained after SDS-PAGE.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

MEHMOOD, S., IRFAN, M., ANWAR, Z., IRSHAD, M. (2022). Alternaria alternata’dan mantar lakkazı üretiminin optimizasyonu, saflaştırılması ve moleküler karakterizasyonu. Türk Biyokimya Dergisi, Cilt: 43 - Sayı: 6, 613–622. https://ajindex.com/articles/620920

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (13)

  1. Mani P, Keshavarz T, Chandra TS, Kyazze G. Decolourisation of acid orange 7 in a microbial fuel cell with a laccase-based biocathode: Influence of mitigating pH changes in the cathode chamber. Enzyme Microb Technol 2017;96:170–6
  2. Shraddha R, Shekher R, Sehgal S, Kamthania M, Kumar A. Laccase: microbial sources, production, purification, and potential biotechnological applications. Enzyme Res 2011;2011:217861
  3. Schroyen M, Van Hulle SW, Holemans S, Vervaeren H, Raes K. Laccase enzyme detoxifies hydrolysates and improves biogas production from hemp straw and miscanthus. Bioresour Technol 2017;244:597–604
  4. Cristovao RO, Tavares AP, Ribeiro A, Loureiro JM, Boaventura RA, Macedo EA. Kinetic modelling and simulation of laccase catalysed degradation of reactive textile dyes. Bioresour Technol 2008;99:4768–74
  5. Tavares AP, Cristovao RO, Gamelas JA, Loureiro JM, Boaventuraa RA, Macedoa EA. Sequential decolourization of reactive textile dyes by laccase mediator system. J Chem Technol Biotechnol 2009;84:442–6
  6. Shi Y, Chai L, Tang C, Yang Z, Zhang H, Chen R, et al. Characterization and genomic analysis of kraft lignin biodegradation by the beta-proteobacterium Cupriavidus basilensis B-8. Biotechnol Biofuels 2013;6:1
  7. Le T, Murugesan K, Lee C, Vu C, Chang Y, Jeon J. Degradation of synthetic pollutants in real wastewater using laccase encapsulated in core–shell magnetic copper alginate beads. Bioresour Technol 2016;216:203–10
  8. Sitarz AK, Mikkelsen JD, Meyer AS. Structure, functionality and tuning up of laccases for lignocellulose and other industrial applications. Crit Rev Biotechnol 2016;36:70–86
  9. D’Souza TM, Boominathan K, Reddy CA. Isolation of laccase gene-specific sequences from white rot and brown rot fungi by PCR. Appl Environ Microbiol 1996;62:3739–44
  10. Asgher M, Iqbal HM, Asad MJ. Kinetic characterization of purified laccase produced from Trametes versicolor IBL-04 in solid state bio-processing of corncobs. BioResources 2012;7:1171–88
  11. Atalla MM, Zeinab HK, Eman RH, Amani AY, Abeer AA. Screening of some marine-derived fungal isolates for lignin degrading enzymes (LDEs) production. Agric Biol J N Am 2010;1:591–9
  12. Setti L, Giuliani S, Spinozzi G, Pifferi PG. Laccase catalyzedoxidative coupling of 3-methyl 2-benzothiazolinone hydrazine and methoxyphenols. Enzyme Microb Technol 1999;25:285–9
  13. Yaropolov AI, Skorobogatko OV, Vartanov SS, Varfolomeyev SD. Laccase: properties, catalytic mechanism and applicability. Appl Biochem B