Dergiler / Türk Biyokimya Dergisi / 2017 / Cilt: 42 - Sayı: 3

Partial purification, characterization and wheat bran degradation studies of a new phytase from the Bacillus megaterium EBD 9-1 strain

Bacillus megaterium EBD 9-1 suşundan yeni bir fitazın kısmen saflaştırılması, karakterizasyonu ve buğday kepeğini parçalama çalışmaları

Sayfa
329–337
Yayın Tarihi
2022-11-05
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Fitaz bir dizi basamak ile saflaştırılmış, aktivite ve stabilite için karakterize edilmiştir.Bulgular: Yeni izolat EBD 9-1 Bacillus megaterium ile % 100 sekans benzerliği göstermiştir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Amaç: Bu çalışma, topraktan izole edilmiş bir Bacillus sp. suşundan yeni fitaz enziminin karakterizasyonunu ve bakteriyel adlandırmayı rapor etmek için tasarlanmıştır.Metod: Bacillus sp. suşu 16S rRNA analizin ile tanımlanmıştır.
📊
Temel Bulgular & Veri:Fitaz bir dizi basamak ile saflaştırılmış, aktivite ve stabilite için karakterize edilmiştir.Bulgular: Yeni izolat EBD 9-1 Bacillus megaterium ile % 100 sekans benzerliği göstermiştir.
💡
Sonuç & Katkı:Bu çalışma B. megaterium fitaz için kısmen saflaştırma, karakterizasyonu ve buğday kepeğini parçalanmasını göstermektedir.Sonuç: Sonuç olarak, Bacillus megaterium EBD 9-1 tarafından üretilen yeni bir fitaz enziminin daha yüksek sıcaklıklarda, alkalin pH'da stabil olması ve depolama özellikleri nedeniyle, enzim fitatlardan fosforun kullanılabilirliğini artırmak için hayvan yemlerine ilave için uygun olabilir
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

Amaç: Bu çalışma, topraktan izole edilmiş bir Bacillus sp. suşundan yeni fitaz enziminin karakterizasyonunu ve bakteriyel adlandırmayı rapor etmek için tasarlanmıştır.Metod: Bacillus sp. suşu 16S rRNA analizin ile tanımlanmıştır. Fitaz bir dizi basamak ile saflaştırılmış, aktivite ve stabilite için karakterize edilmiştir.Bulgular: Yeni izolat EBD 9-1 Bacillus megaterium ile % 100 sekans benzerliği göstermiştir. Kısmen saflaştırılmış enzim, pH 7.0 ve 60°C maksimum aktiviteye sahipti. Enzim aktivitesi Ca + 2 varlığında uyarılmıştır. Enzim için Vmax ve Kmsırasıyla, 333 U/mL ve 2 mM olarak bulunmuştur. Kısmen saflaştırılmış enzimin tahmini molekül ağırlığı 45 kDa'du. Fitaz depolama stabilitesi 4°C'de ve - 20°C'de altı aydan sonra başlangıç aktivitesinin % 93?di. Bu çalışma B. megaterium fitaz için kısmen saflaştırma, karakterizasyonu ve buğday kepeğini parçalanmasını göstermektedir.Sonuç: Sonuç olarak, Bacillus megaterium EBD 9-1 tarafından üretilen yeni bir fitaz enziminin daha yüksek sıcaklıklarda, alkalin pH'da stabil olması ve depolama özellikleri nedeniyle, enzim fitatlardan fosforun kullanılabilirliğini artırmak için hayvan yemlerine ilave için uygun olabilir

Abstract

Objective: The present study was designed to report the bacterial identification and characterization of a new phytase enzyme from a Bacillus sp. strain isolated from soil. Methods: Bacillus sp. strain was identified based on 16S rRNA analysis. The phytase was partially purified through ammonium sulfate precipitation and Sephadex G100 gel filtration steps, and characterized for its activity and stability.Results: The new isolate EBD 9-1 showed 100% sequence identity with Bacillus megaterium. The partially purified enzyme had the maximum activity at pH 7.0 and 60°C. The activity of the enzyme was stimulated in the presence of Ca + 2, Vmax and Km for enzyme were found to be 333 U/mL and 2 mM, respectively. The estimated molecular weight of enzyme was 45 kDa. The storage stability of phytase was 93% of the initial activity after 6 months at 4°C and − 20°C. This study represents the partial purification

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

ERSOY, F., DEMİRKAN, E., SEVGİ, T., AKCAKOCA, D. (2022). Partial purification, characterization and wheat bran degradation studies of a new phytase from the Bacillus megaterium EBD 9-1 strain. Türk Biyokimya Dergisi, Cilt: 42 - Sayı: 3, 329–337. https://ajindex.com/articles/611350

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (17)

  1. Uhlig H. Industrial enzymes and their applications. New York; Wiley, 1998
  2. Jorquera M, Martinez O, Maruyama F, Marschner P, de la Luz Mora M. Current and future biotechnological applications of bacterial phytases and phytase-producing bacteria. Microbes Environ 2008;23:182–91
  3. Gupta R, Gangoliya S, Singh N. Reduction of phytic acid and enhancement of bioavailable micronutrients in food grains. Journal of Food Science and Technology 2015;52:676–84
  4. Polaina J, MacCabe AP. Industrial enzymes: structure, function and applications. Dortrecht: Springer, 2007
  5. Shamsuddin AM. Anticancer function of phytic acid. Int J Food Sci Technol 2002;37:769–82
  6. Fisher SK, Novak JE, Agranoff BW. Inositol and higherinositol phosphates in neural tissues: homeostasis, metabolism, and functional significance. J Neurochem 2002;82:736–54
  7. Rao DE, Rao KV, Reddy VD. Cloning and expression of Bacillus phytase gene (phy) in Escherichia coli and recovery of active enzyme from the inclusion bodies. J Appl Microbiol 2008;105:1128–37
  8. Doelle HW, Rokem JS, Berovic M. Biotechnology 2002; pp: 22–5, Volume V, UNESCO
  9. Demirkan E, Baygın E, Usta A. Screening of phytate hydrolysis Bacillus sp. isolated from soil and optimization of the certain nutritional and physical parameters on the production of phytase. Turk J Biochem 2014;39:206–14
  10. Altschul SF, Gish W, Miller W, Myers EW, Lipman DJ. Basic local alignment search tool. J Mol Biol 1990;215:403–10
  11. Thompson JD, Higgins DG, Gibson TJ. CLUSTAL W: improving the sensitivity of progressive multiple sequence alignment through sequence weighting, position-specific gap penalties and weight matrix choice. Nuc Acids Res 1994;22:4673–80
  12. Tamura K, Dudley J, Nei M, Kumar S. MEGA4: Molecular Evolutionary Genetics Analysis (MEGA) software version 4.0. Mol Biol Evol 2007;24:1596–9
  13. Saitou N, Nei M. The neighbor-joining method: a new method for reconstructing phylogenetic trees. Mol Biol Evol 1987;4:406–25
  14. Choi Y, Suh H, Kim J. Purification and properties of extracellular phytase from Bacillus sp. KHU-10. J Protein Chem 2001;20:287–92
  15. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the folin phenol reagent. J Biol Chem 1951;193:265–75
  16. Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 1970;227:680–5
  17. Naves LD, Corrêa AD, Bertechini AG, Gomide EM, Abreu CM. Activity of fungal phytases stored in two ways in response to the per