Dergiler / Turkish Journal of Biology / 2012 / Cilt: 36 - Sayı: 3

Thermostable α-amylase from moderately halophilic Halomonas sp. AAD21

Ilımlı halofilik Halomonas sp. AAD21’in ısılkararlı α-amilazı

Sayfa
327–338
Yayın Tarihi
2022-10-18
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Ham enzim 50 °C ve 60 °C sıcaklıklarda iki saat inkübasyonda aktivitesinin tamamını korumaktadır. 90 °C ise 120 dakika inkübasyon sonunda ise aktivitesinin %70’i korunmuştur.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Isılkararlı α-amilaz üreticisi ılımlı halofilik Halomonas sp.
📊
Temel Bulgular & Veri:AAD21, İzmir’de bulunan Çamaltı Tuzlası’ndan izole edilmiştir.
💡
Sonuç & Katkı:Ham enzim 50 °C ve 60 °C sıcaklıklarda iki saat inkübasyonda aktivitesinin tamamını korumaktadır. 90 °C ise 120 dakika inkübasyon sonunda ise aktivitesinin %70’i korunmuştur.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

Isılkararlı α-amilaz üreticisi ılımlı halofilik Halomonas sp. AAD21, İzmir’de bulunan Çamaltı Tuzlası’ndan izole edilmiştir. Enzim üretimini arttırmak amacı ile NaCl, karbon ve azot kaynakları optimize edilmiştir. En yüksek enzim aktivitesi azot kaynağı olarak pepton, karbon kaynağı olarak nişastanın kullanıldığı besi yerinde, % 20 NaCl konsantrasyonunda elde edilmiştir. İzole edilen mikroorganizmanın patates kabuklarını da karbon kaynağı olarak kullandığı belirlenmiştir. Karbon ve azot kaynaklarının konsantrasyonu istatistiksel yaklaşımla optimize edilmiş ve α-amilaz aktivitesi 4,07 U $mL^ {-1}$ dak–1 den 26,25 U $mL^ {-1}$ dak–1 değerine yükselmiştir. En yüksek α-amilaz üretimi büyümenin 48.nci saatinde % 20 NaCl, % 4,12 nişasta, % 1 pepton, % 0,2 KCl, % 2 MgSO4·7H2O, ve % 0,03 trisodyum sitrat pentahidrat içeren besi yerinde elde edilmiştir. α-Amilazın optimum sıcaklık ve pH değeri sırası ile 50 °C ve pH 7 olarak belirlenmiştir. Ayrıca enzimin yüksek sıcaklıklarda kararlı olduğu da bulunmuştur. Ham enzim 50 °C ve 60 °C sıcaklıklarda iki saat inkübasyonda aktivitesinin tamamını korumaktadır. 90 °C ise 120 dakika inkübasyon sonunda ise aktivitesinin %70’i korunmuştur.

Abstract

The moderately halophilic Halomonas sp. strain AAD21, which produces extracellular thermostable α-amylase, was isolated from the Çamaltı Saltern area located in İzmir, Turkey. NaCl, carbon, and nitrogen sources in the growth medium were optimized to enhance α-amylase yield. The highest enzyme yield was measured in the presence of 20% NaCl with peptone as the nitrogen and starch as the carbon sources in the fermentation broth. This microorganism was also found to utilize waste potato peel as a carbon source for α-amylase production. Concentrations of carbon and nitrogen sources were optimized using a statistical approach, and α-amylase activity increased from 4.07 U $mL^ {-1}$ min–1 to 26.25 U $mL^ {-1}$ min–1. Maximum α-amylase production was achieved at the end of 48 h of growth in the presence of 20% NaCl, 4.12% starch, 1.0% peptone, 0.2% KCl, 2% MgSO4·7H2O, and 0.03% trisodium citrate pentahydrate. The optimum pH and temperature of the α-amylase were found to be 7.0 and 50 °C, respectively. The α-amylase synthesized by Halomonas sp. AAD21 was also thermostable. Crude α-amylase did not lose its original activity after 2 h of incubation at 50 °C and 60 °C, and it retained 70% of its original activity after 120 min of incubation at 90 °C.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

KAZAN, D., DENİZCİ, A. A., UZYOL, K. S., SARIYAR, B. A. (2022). Thermostable α-amylase from moderately halophilic Halomonas sp. AAD21. Turkish Journal of Biology, Cilt: 36 - Sayı: 3, 327–338. https://ajindex.com/articles/600479

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (15)

  1. Ventosa A, Nieto JJ, Oren A. Biology of moderately halophilic aerobic bacteria. Microbiol Mol Biol Rev 62: 504-544, 1998
  2. DasSarma S, Kennedy SP, Berquist B et al. Genomic perspective on the photobiology of Halobacterium species NRC-1, a phototropic, phototactic and UV-tolerant haloarcheon. Photosynth Res 70: 3-17, 2001
  3. Gomes J, Steiner W. The biocatalytic potential of extremophiles and extremozymes. Food Technol Biotechnol 42: 223-235, 2004
  4. Prakash B, Vidyasagar M, Madhukumar MS et al. Production, purification and characterization of two extremely halotolerant, thermostable, and alkali-stable α-amylases from Chromohalobacter sp. TVSP 101. Process Biochem,44: 210- 215, 2009
  5. Gupta R, Gigras P, Mohapatra H et al. Microbial α-amylases: a biotechnological perspective. Process Biochem 38: 1599-1616, 2003
  6. Kiran KK, Chandra TS. Production of surfactant and detergent-stable, halophilic, and alkalitolerant alpha-amylase by a moderately halophilic Bacillus sp. strain TSCVKK. Appl Microbiol Biotechnol 77: 1023-1031, 2008
  7. Bozic N, Ruiz J, Lopez-Santin J et al. Production and properties of the highly efficient raw starch digesting α-amylase from a Bacillus licheniformis ATCC 9945a. Biochem Eng J 53: 203-209, 2011
  8. Wang SL, Liang YC, Liang TW. Purification and characterization of a novel alkali-stable α-amylase from Chryseobacterium taeanense TKU001, and application in antioxidant and prebiotic. Process Biochem 46: 745-750, 2011
  9. Onishi H, Hidaka O. Purification and some properties of amylase produced by a moderately halophilic Acinetobacter sp. Can J Microbiol 24: 1017-1023, 1978
  10. Onishi H, Sonada K. Purification and some properties of an extracellular amylase from moderate halophilic Micrococcus halobius. Appl Environ Microbiol 38: 616-620, 1979
  11. Kobayashi T, Kamekura M, Kanlayakrit W et al. Production, purifi cation and characterization of an amylase from the moderate halophile Micrococcus varians subspecies halophilus. Microbios 46: 165-177, 1986
  12. Onishi H. Halophilic amylase from a moderately halophilic Micrococcus. J Bacteriol 109: 570-574, 1972
  13. Khire JM. Production of moderately halophilic amylase by newly isolated Micrococcus sp. 4 from a salt-pen. Lett Appl Microbiol 19: 210-212, 1994
  14. Coronado M, Vargas C, Hofemeister J et al. Production and biochemical characterization of an α-amylase from the moderate halophile Halomonas meridiana. FEMS Microbial Lett 183: 67-71, 2000
  15. Deutch CE. Characterization of a