Dergiler / Hacettepe Journal of Biology and Chemistry / 2014 / Cilt: 42 - Sayı: 3

Poli(HEMA-MAH)-$Cu^{2+}$ Mikrokürelerin α-Amilaz İmmobilizasyonu için Kullanılması

Use of poly(HEMA-MAH)-$Cu^{2+}$ Microbeads for α-Amylase Immobilization

Sayfa
323–330
Yayın Tarihi
2022-10-17
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Tekrarlılık çalışmaları, immobilize enzimin orijinal aktivitesinin %76’sını kaybetmeden altı kez tekrar kulanılabilirliğini gösterdi.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:SBu çalışmada poli(2-hidroksietil metakrilat-N-metakriloil-(L)-histidin metilester [P(HEMA-MAH)] mikroküreler süspansiyon polimerizasyon yöntemiyle 2-hidroksietil metakrilat (HEMA) ve N-metakriloil-(L)-histidin metil ester (MAH) ile hazırlandı.
📊
Temel Bulgular & Veri:P(HEMA-MAH) mikrokürelere $Cu^{2+}$ bağlandıktan sonra bu mikroküreler α-amilaz immobilizasyonu için kullanıldı.
💡
Sonuç & Katkı:Tekrarlılık çalışmaları, immobilize enzimin orijinal aktivitesinin %76’sını kaybetmeden altı kez tekrar kulanılabilirliğini gösterdi.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

SBu çalışmada poli(2-hidroksietil metakrilat-N-metakriloil-(L)-histidin metilester [P(HEMA-MAH)] mikroküreler süspansiyon polimerizasyon yöntemiyle 2-hidroksietil metakrilat (HEMA) ve N-metakriloil-(L)-histidin metil ester (MAH) ile hazırlandı. P(HEMA-MAH) mikrokürelerin bazı özellikleri taramalı elektron mikroskobu (SEM) ve şişme testleriyle belirlendi. P(HEMA-MAH) mikrokürelere $Cu^{2+}$ bağlandıktan sonra bu mikroküreler α-amilaz immobilizasyonu için kullanıldı. P(HEMA-MAH)-$Cu^{2+}$ mikrokürelerin maksimum α-amilaz adsorpsiyon kapasitesi pH 6.0’da 14.88 mg/g olarak bulundu. İmmobilize ve serbest enzim için optimum sıcaklık sırasıyla 30ºC ve 25ºC olarak belirlendi. İmmobilize enzim için kinetik parametreler de $(K_m, V_{max})$ belirlenerek serbest enzim ile karşılaştırıldı. Tekrarlılık çalışmaları, immobilize enzimin orijinal aktivitesinin %76’sını kaybetmeden altı kez tekrar kulanılabilirliğini gösterdi.

Abstract

In this article poly(2-hydroxyethyl methacrylate-N-methacryloyl-(l)-histidin methylester) [P(HEMA-MAH)] microbeads were prepared by suspension polymerization of 2-hydroxyethyl methacrylate (HEMA) and N-methacryloyl-(l)-histidine methyl ester (MAH). Some properties of the p(HEMA-MAH) microbeads were determined by using scanning electron microscopy (SEM) and swelling tests. $Cu^{2+}$ ions were chelated on the p(HEMA-MAH) microbeads, then these microbeads were used in the immobilization of α-amylase in batch system. The maximum α-amylase adsorption capacity of the p(HEMA-MAH)-$Cu^{2+}$ beads was found to be 14.88 mg/g at pH 6.0. The optimum temperatures for the immobilized and free enzyme were determined to be 30ºC and 25 ºC, respectively. Kinetic parameters $(K_m, V_{max})$ of the immobilized enzyme were also determined and compared with those of free enzyme. Reuse studies showed that the immobilized enzyme could reuse six times while retaining 76% of its activity.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

Baysal, Z., Ayla, A. (2022). Poli(HEMA-MAH)-$Cu^{2+}$ Mikrokürelerin α-Amilaz İmmobilizasyonu için Kullanılması. Hacettepe Journal of Biology and Chemistry, Cilt: 42 - Sayı: 3, 323–330. https://ajindex.com/articles/529172

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (14)

  1. H. Tümtürk, S. Aksoy, N. Hasırcı, Covalent immobilization of α-amylase onto poly(2-hydroxyethyl methacrylate) and poly(styrene -2-hydroxyethyl methacrylate) microspheres and the effect of $Cu^{2+}$ ions on the enzyme activity, Food Chem., 68 (2000) 259
  2. A. Konieczna-Molenda, A. Kochanowski, A. Walaszek, E. Bortel, P. Tomasik, Immobilization of α-amylase on poly(vinylamine) and poly(vinylformamide) supports and its performance, Chem. Eng. J., 146 (2009) 515
  3. S. Sivaramakrishnan, D. Gangadharan, K.M. Nampoothiri, A. Pandey, α-Amylase from microbial sources– an overview on recent developments, Food Technol. Biotechnol., 44 (2006) 173
  4. R. Gupta, P. Gigras, H. Mohapatra, V. Kumar Goswami, B. Chauhan, Microbial α-amylases: a biotechnological perspective, Process Biochem., 38 (2003) 1599
  5. D. Gangadharan, K. Madhavan Nampoothiri, S. Sivaramakrishnan, A. Pandey, Immobilized bacterial α-amylase for effective hydrolysis of raw and soluble starch, Food Research. Int., 42 (2009) 436
  6. A. Pandey, P. Nigam, C.R. Soccol, V.T. Soccol, D. Singh, R. Mohan, Advances in microbial amylases, Biotechnol. Appl. Biochem., 31 (2000) 135
  7. J. Bryjak, Glucoamylase, α-amylase and β-amylase immobilisation on acrylic carriers, Biochem. Eng. J., 16 (2003) 347
  8. A. Kadziola, J. Abe, B. Svensson, R. Haser, Crystal and molecular structure of barley α-amylase, J. Mol. Biol., 239 (1994) 104
  9. P. Tripathi, A. Kumari, P. Rath, A.M. Kayastha, Immobilization of α-amylase from mung beans (Vigna radiata) on Amberlite MB 150 and chitosan beads: A comparative study, J. Mol. Catal. B., 49 (2007) 69
  10. M. Safarikova, I. Roy, M.N. Gupta, I. Safarik, Magnetic alginate microparticles for purification of α-amylases, J. Biotechnol., 105 (2003) 255
  11. G. Rajagopalan, C. Krishnan, Immobilization of maltooligosaccharide forming α-amylase from Bacillus subtilis KCC103: properties and application in starch hydrolysis, J. Chem. Technol. Biotechnol., 83 (2008) 1511
  12. M.E. Çorman, N. Öztürk, N. Bereli, S.Akgöl, A. Denizli, Preparation of nanoparticles which contains histidine for immobilization of Trametes versicolor laccase, J. Mol. Catal. B: Enzymatic., 63 (2010) 102
  13. M.V. Kahraman, G. Bayramoğlu, N. KayamanApohan, A. Güngör, α-Amylase immobilization on functionalized glass beads by covalent attachment, Food Chem., 104 (2007) 1385
  14. G. Bayramoğlu, M. Yılmaz, M.Y. Arıca, Immobilization of a thermostable α-amylase onto reactive membranes: kinetics characterization and application