Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar
AI InsightSonuçlar Freundlich izoterminin, BSA'nın PHB ve PHBV yüzeyleri üzerinde adsorpsiyonunu açıklamak için daha uygun olduğunu göstermiş olup bu durum BSA'nın yüzey adsorpsiyonu sonucu geçirdiği konformasyonel değişikliklerle de desteklenmiştir.
📌 3 Maddede Bu Makale
Özet
Sığır serum albümininin (BSA) poli-3-hidroksibutirat (PHB) ve poli(3-hidroksibutirat-co-3-hidroksivalerat) (PHBV) yüzeyleri üzerinde denge adsorpsiyon davranışı farklı çözelti konsantrasyonlarında incelenmiştir. Denge adsorpsiyon verileri, Langmuir ve Freundlich adsorpsiyon modellerine uyarlanmıştır. BSA’nın PHB ve PHBV yüzeylerinde adsorpsiyon davranışı ayrıca Fourier transform kızılötesi (FTIR) spektroskopisisiyle zayıflatılmış toplam yansıma (ATR) aparatı kullanılarak yüzey adsorbe olmuş proteinin konformasyonun analiz edilmesi suretiyle araştırılmıştır. Sonuçlar Freundlich izoterminin, BSA'nın PHB ve PHBV yüzeyleri üzerinde adsorpsiyonunu açıklamak için daha uygun olduğunu göstermiş olup bu durum BSA'nın yüzey adsorpsiyonu sonucu geçirdiği konformasyonel değişikliklerle de desteklenmiştir.
Abstract
The equilibrium adsorption of bovine serum albumin (BSA) on poly-3-hydroxybutyrate (PHB) and poly(3-hydroxybutyrateco- 3-hydroxyvalerate) (PHBV) surfaces was studied at different solution concentrations. The equilibrium adsorption data were fitted to the Langmuir and Freundlich adsorption models. Adsorption behaviour of BSA on PHB and PHBV surfaces was further investigated by analysing the conformation of the surface adsorbed protein with Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy with an Attenuated Total Reflectance (ATR) apparatus. The results showed that the Freundlich isotherm was a better fit for the adsorption of BSA on PHB and PHBV surfaces, which is supported by the significant conformational changes that BSA undergoes upon adsorption.