KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Ulusal Cerrahi Dergisi / 2009 / Cilt: 25 - Sayı: 4

Isı şok proteinleri

Heat shock proteins

Ersin ÖZTÜRK
Nevzat KAHVECİ
Kasım ÖZLÜK
Tuncay YILMAZLAR
Sayfa
131–136
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

I.Ş.P.'nin temel olarak hücrede sitoproteksiyon (fizyolojik ve stres koşullarında), nörodejeneratif bozukluklar, sinyal iletimi ve kanser immünolojisinde rolleri vardır

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Isı şok proteinleri (I.Ş.P.) molekül ağırlıkları 100 kDa'dan az olan ve temel olarak hücrelerin yüksek ısıya (42- 46°C) maruz kalmasıyla üretimi artan bir grup proteindir.
📊
Temel Bulgular & Veri:I.Ş.P.'leri ağırlıklarına göre dört ana gruba ayrılırlar: I.Ş.P. 90 ailesi, I.Ş.P. 70 ailesi, I.Ş.P. 60 ailesi ve küçük I.
💡
Sonuç & Katkı:I.Ş.P.'nin temel olarak hücrede sitoproteksiyon (fizyolojik ve stres koşullarında), nörodejeneratif bozukluklar, sinyal iletimi ve kanser immünolojisinde rolleri vardır
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Isı-şok proteinleri · HSP70 ısı-şok proteinleri · Hücre korunması

Özet

Isı şok proteinleri (I.Ş.P.) molekül ağırlıkları 100 kDa'dan az olan ve temel olarak hücrelerin yüksek ısıya (42- 46°C) maruz kalmasıyla üretimi artan bir grup proteindir. İnfeksiyon, inflamasyon, etanol, arsenik, eser metaller ve ultraviyole ışık gibi birçok toksin, açlık, hipoksi, nitrojensizlik (bitkilerde) ve dehidratasyon gibi başka faktörler de I.Ş.P. üretimini arttırır. I.Ş.P.'leri ağırlıklarına göre dört ana gruba ayrılırlar: I.Ş.P. 90 ailesi, I.Ş.P. 70 ailesi, I.Ş.P. 60 ailesi ve küçük I. Ş.P.'leri. I.Ş.P.'nin temel olarak hücrede sitoproteksiyon (fizyolojik ve stres koşullarında), nörodejeneratif bozukluklar, sinyal iletimi ve kanser immünolojisinde rolleri vardır

Abstract

Heat shock proteins (HSP) are a group of proteins that have a molecular weight less than 100 kDa and whose production is induced by heat (42-46°C) shock. Infection, inflammation, some toxins such as ethanol, arsenic, trace metals and ultraviolet light, hunger, hypoxia, lack of nitrogen (in plants) and dehydration are the factors that could induce HSP production. HSPs are classified into four main groups according to their molecular weights; HSP 90 family, HSP 70 family, HSP 60 family and the small HSP family. They have functions mainly in cytoprotection, neurodegenerative pathologies, signal transduction pathways and cancer immunology.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

ÖZTÜRK, E., KAHVECİ, N., ÖZLÜK, K., YILMAZLAR, T. (2009). Isı şok proteinleri. Ulusal Cerrahi Dergisi, Cilt: 25 - Sayı: 4, 131–136. https://ajindex.com/articles/325766

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (16)

  1. Aufricht C. Heat–shock protein 70: molecular supertool? Pediatr Nephrol 2005; 20: 707–713
  2. Morimoto RI, Santoro MG. Stress–inducible responses and heat shock proteins: new pharmacologic targets for cytoprotection. Nat Biotechnol 1998; 16: 833–838
  3. Christians ES, Yan LJ, Benjamin IJ. Heat shock factor 1 and heat shock proteins: Critical partners in protection against acute cell injury. Crit Care Med 2002; 30: 43–50
  4. Sarge KD, Murphy SP, Morimoto RI. Activation of heat shock gene transcription by Heat Shock Factor 1 involves oligomerization, acquisition of DNA–binding activity, and nuclear localization and can occur in the absence of stress. Mol Cell Biol 2009; 13: 1392–1407
  5. Petrof EO, Ciancio M, Chang EB. Role and regulation of intestinal epithelial heat shock proteins in health and disease. Chin J Dig Dis 2004; 5: 45–50
  6. Otaka M, Odashima M, Watanabe S. Role of heat shock proteins (molecular chaperones) in intestinal mucosal protection. Biochem Biophys Res Commun 2006: 348: 1–5
  7. Pockley GA, Faire U, Kiessling R, Lemne C, Thulin T, Frosteg J. Circulating heat shock protein and heat shock protein antibody levels in established hypertension. J Hypertens 2002; 20: 1815–1820
  8. Ritossa FM. A new puffing pattern induced by a temperature shock and DNP in Drosophila. Experimenta 1962; 18: 571–573 9) Mayer MP, Bukau B. Hsp70 chaperones: Cellular functions and molecular mechanism. Review. Cell Mol Life Sci 2005; 62: 670–684
  9. Bukau B, Weissman J, Horwich A. Molecular chaperones and protein quality control. Cell 2006; 125: 443–451
  10. Ellis RJ, van der Vies SM. Molecular chaperones. Annu Rev Biochem 1991; 60: 321–347
  11. Deocaris CC, Kaul SC, Wadhwa R. On the brotherhood of the mitochondrial chaperones mortalin and heat shock protein 60. Cell Stress Chaperones. 2006; 11: 116–128
  12. Macario AJL, Macario EC. Sick chaperones, cellular stress, and disease. N Engl J Med. 2005; 353: 1489–1501
  13. Möbius J, Groos S, Meinhardt A, Seitz J. Differential distribution of the mitochondrial heat–shock protein 60 in rat gastrointestinal tract. Cell Tissue Res 1997; 287: 343–350
  14. Dobson CM. Protein folding and misfolding. Nature. 2005; 426: 884–90
  15. Muchowski PJ, Wacker JL. Modulation of neurodegeneration by molecular chaperones. Nat Rev Neurosci 2005; 6: 11–22
  16. Wacker JL, Zareie MH, Fong H, Sarikaya M, Muchowski PJ. Hsp70 and Hsp40 attenuate formation of spherical and annular polyglutamine oligomers by partioning monomer. Nat Struct Mol Bio