KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Sakarya Tıp Dergisi / 2016 / Cilt: 6 - Sayı: 2

Endoplazmik Retikulum Stresinde Hücre Sağkalım ve Ölüm Kararı

Sümeyra Çetinkaya
Hatice Gül Dursun
Sayfa
0–0
Yayın Tarihi
2016-06-24
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

ER fonksiyonlarını hasara uğratan hücresel durumlar olduğunda, ER stresi meydana gelir ve sonuç olarak katlanmamış protein yanıtı (UPR) olarak isimlendirilen bir yolak aktive olur.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Endoplazmik Retikulum (ER) ’un fonksiyonları protein ve lipid biyosentezi, protein katlanması ve trafiği, kalsiyum homeostazı ve çeşitli diğer yaşamsal süreçlerdir.
📊
Temel Bulgular & Veri:ER ’de yanlış katlanmış ya da katlanmamış proteinlerin birikimi ER homeostazında değişikliklere yol açar.
💡
Sonuç & Katkı:ER fonksiyonlarını hasara uğratan hücresel durumlar olduğunda, ER stresi meydana gelir ve sonuç olarak katlanmamış protein yanıtı (UPR) olarak isimlendirilen bir yolak aktive olur.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:2016 Verileri
⚙️Değişkenler:Alan Parametreleri

Özet

Endoplazmik Retikulum (ER) ’un fonksiyonları protein ve lipid biyosentezi, protein katlanması ve trafiği, kalsiyum homeostazı ve çeşitli diğer yaşamsal süreçlerdir. ER ’de yanlış katlanmış ya da katlanmamış proteinlerin birikimi ER homeostazında değişikliklere yol açar. ER fonksiyonlarını hasara uğratan hücresel durumlar olduğunda, ER stresi meydana gelir ve sonuç olarak katlanmamış protein yanıtı (UPR) olarak isimlendirilen bir yolak aktive olur. UPR sinyal yolağı ER şaperonlarının miktarını artırır ve protein translasyonunu düzenler. UPR iki zıt fonksiyona sahiptir: ilki ER homeostazını yeniden sağlamak ve ikincisi apoptozisin ya da otofajinin uyarılmasını içeren adaptif mekanizmalar geliştirmek. UPR stres koşullarının üstesinden gelemezse, üçüncü bir yol olarak hücrenin sağkalımı ve büyümesine de izin verebilir. Sonuç olarak, metabolik hastalıklar, nörodejeneratif hastalıklar, inflamatuar hastalıklar ve kanser meydana gelebilir. ( Sakarya Tıp Dergisi 2016, 6(2):73-80 )Anahtar Kelimeler: ER stres, katlanmamış protein yanıtı, apoptozis, otofaji

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

Çetinkaya, S., Dursun, H. G. (2016). Endoplazmik Retikulum Stresinde Hücre Sağkalım ve Ölüm Kararı. Sakarya Tıp Dergisi, Cilt: 6 - Sayı: 2, 0–0. https://ajindex.com/articles/261227

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (1)

  1. Sano R, Reed JC. ER stress-induced cell death mechanisms. Biochim Biophys Acta. 2013; 1833(12):3460-70. 2. Ni M, Lee AS. ER chaperones in mammalian development and human diseases. FEBS Lett. 2007; 581(19):3641-51. 3. Zhang X, Xu C, Yu C, Chen W, Li Y. Role of endoplasmic reticulum stress in the pathogenesis of nonalcoholic fatty liver disease. World J Gastroenterol. 2014; 21; 20(7): 17681776. 4. Ron D, Walter P. Signal integration in the endoplasmic reticulum unfolded protein response. Nature, Molecular Cell Bıology. 2007; 8,519-529. 5. Bravo R, Parra V, Gatica D, Rodriguez AE, Torrealba N, Paredes F, Wang ZV, et al. Endoplasmic reticulum and the unfolded protein response: dynamics and metabolic integration. Int Rev Cell Mol Biol. 2013; 301:215-90. 6. Kim I, Xu W, Reed JC. Cell death and endoplasmic reticulum stress: disease relevance and therapeutic opportunities. Nat. Rev. Drug Discov. 2008; 7,1013–1030. 7. Kampinga HH, Craig EA. The HSP70 chaperone machinery: J proteins as drivers of functional specificity. Nat.Rev.Mol. CellBiol. 2010; 11, 579–592. 8. Appenzeller-Herzog C, Ellgaard L. The human PDI family: versatility packed into a single fold. Biochim.Biophys.Acta. 2008; 1783: 535–548. 9. Rutkevich LA, Williams DB. Participation of lectin chaperones and thiol oxido reductases in protein folding within the endoplasmic reticulum. Cell. Biol. 2011; 23,157– 166. 10. Bukau B, Weissman J, Horwich A. Molecular chaperones and protein quality control. Cell. 2006; 125, 443–451. 11. Hotamisligil GS. Endoplasmic reticulum stress and the inflammatory basis of metabolic disease. Cell. 2010; 140:900–917. 12. Roussel BD, Kruppa AJ, Miranda E, Crowther DC, Lomas DA, Marciniak SJ. Endoplasmic reticulum dysfunction in neurological disease. Lancet Neurol. 2013; 12: 105–18. 13. Schröder M, Kaufman RJ. The mammalian unfolded protein response. Annual Review of Biochemistry. 2005; 74: 739–789. 14. Wang W, Groenendyk J, Michalak M. Endoplasmic reticulum stress associated responses in cancer. Biochimica et Biophysica. 2014; 1843(10):2143-9. 15. Wang S, Kaufman RJ. The impact of the unfolded protein response on human disease. J. Cell Biol. 2012; 197(7):85767. 16. Todd DJ, Lee AH, Glimcher LH. The endoplasmic reticulum stress response in immunity and autoimmunity. Nat Rev Immunol. 2008; 8(9):663-74. 17. Vincenz L, Jäger R, O'Dwyer M, Samali A. Endoplasmic reticulum stress and the unfolded protein response: targeting the Achilles heel of multiple myeloma. Mol Cancer Ther. 2013 Jun