Dergiler / Hacettepe Journal of Biology and Chemistry / 2012 / Cilt: 40 - Sayı: 2

Poli Etilen Glikol /Sodyum Sülfat Sulu İkili-Faz Sisteminde Ayrılan İnvertazın Fizikokimyasal Özellikleri

Physicochemical Properties of Invertase Partitioned in an Aqueous Two-Phase System of Poly Ethylene Glycol /Sodium Sulfate

Sayfa
139–147
Yayın Tarihi
2012-04-01
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

İnvertaz aktivitesi ve kararlığı için sıcaklık ve pH’nın geniş aralıkta değişmesi özellikle gıda prosesleri için ilgi çekici olacaktır

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:E nzimlerin biyokimyasal özellikleri çeşitli alanlardaki uygulamaları için oldukça önemlidir.
📊
Temel Bulgular & Veri:Bu çalşmada, poli etilen glikol /sodyum sülfat sulu ikili-faz sistemi ATPS ile ayrılan invertaz enziminin aktivitesi ve kararlılığına etki eden bazı parametreler incelendi.
💡
Sonuç & Katkı:İnvertaz aktivitesi ve kararlığı için sıcaklık ve pH’nın geniş aralıkta değişmesi özellikle gıda prosesleri için ilgi çekici olacaktır
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Sulu ikilifaz sistemi · PEG/tuz sistemi · Ayrılma

Özet

E nzimlerin biyokimyasal özellikleri çeşitli alanlardaki uygulamaları için oldukça önemlidir. Bu çalşmada, poli etilen glikol /sodyum sülfat sulu ikili-faz sistemi ATPS ile ayrılan invertaz enziminin aktivitesi ve kararlılığına etki eden bazı parametreler incelendi. İnvertaz enziminin optimum pH’sı 5.0 ve optimum sıcaklığı 50oC olarak belirlendi. Enzim 25-50oC sıcaklık ve 4.0-7.5 pH aralığında oldukça kararlıdır. Enzim 4oC’de depolandı ve iki ay sonunda başlangıç aktivitesinin sadece % 47’sini kaybetti. Kinetik parametrelerden K ve Vmax sırasıyla 4.65 mM ve 30 U olarak belirlendi. İnvertaz aktivitesine çeşitli efektörlerin etkisi de incelendi. Özellikle, Mn+2 iyonları invertaz için aktivatör etkisi gösterdi. İnvertazlar özellikle gıda ve içeçek sanayindeki çeşitli biyoteknolojik uygulamalarda hala etkin araçlardır. Bu çalışmadan elde edilen sonuçlar, PEG/Na2SO4 sulu ikili-faz sisteminde ayrılan invertazın karakteristik özelliklerinin endüstriyel uygulamaları için oldukça uygun olduğunu gösterdi. İnvertaz aktivitesi ve kararlığı için sıcaklık ve pH’nın geniş aralıkta değişmesi özellikle gıda prosesleri için ilgi çekici olacaktır

Abstract

Biochemical properties of an enzyme are very important for its applications in various fields. In the present work, we have investigated some parameters affecting to the invertase activity and stability which was partitioned in poly ethylene glycol /sodium sulfate aqueous two-phase system ATPS . The optimum temperature and pH of the invertase were found as 50ºC and pH 5.0, respectively. The enzyme was very stable at the temperature ranged from 25 to 50ºC and also in a pH range of 4.0-7.5. The enzyme was stored at 4ºC and lost about only 47% of its initial activity at the end of two months. Kinetic parameters; Km and Vmax were determined as 4.65 mM and 30 U, respectively. The effect of various effectors on the activity of the invertase was also searched. Especially, Mn+2 ions showed an activator effect for invertase. Invertases are still efficient tools in various biotechnological applications especially in the food and beverage industry. The results obtained in this study indicate that, characteristic properties of invertase partitioned by PEG/Na2SO4 aqueous two-phase system is very suitable for its industrial applications. The relatively wide range of pH and temperature for activity and stability exhibited by invertase could be very interesting for the food processes.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

YÜCEKAN, İ., ÖNAL, S. (2012). Poli Etilen Glikol /Sodyum Sülfat Sulu İkili-Faz Sisteminde Ayrılan İnvertazın Fizikokimyasal Özellikleri. Hacettepe Journal of Biology and Chemistry, Cilt: 40 - Sayı: 2, 139–147. https://ajindex.com/articles/256249

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (15)

  1. S.M. Kotwal, V. Shankar, Immobilized invertase, Biotechnol. Adv., 27 (2009) 311
  2. L.D.S. Marquez, B.V. Cabral, F.F. Freitas, V.L. Cardosa, E.J. Riberio, Optimization of invertase immobilization by adsorption in ionic exchange resin for sucrose hydrolysis, J. Mol. Cat. B: Enzymatic, 51 (2007) 86
  3. L.H.S. Guimaraes, H.F. Terenzi, M.L.T. Polizeli, J.A. Jorge, Production and characterization of a thermostable extracellular β-D-fructofuranosidase produced by Aspergillus ochraceus with agroindustrial residues as carbon sources, Enzyme Microb. Tech., 42 (2007) 52
  4. L.H.S. Guimaraes, A.F. Somera, H.F. Terenzi, M.L.T.M. Polizeli, J.A. Jorge, Production of β-D-fructofuranosidase by Aspergillus niveus using agroindustrial residues as carbon source: characterization of an intracellular enzyme accumulated in the presence of glucose, Process Biochem., 44 (2009) 237
  5. S. Jegou. A. Conreux, S, Villaume, A. Hovasse, C. Schaeffer, C. Cilindre, AV. Dorsselaer, P. Jeandet, One step purification of the grape vacuolar invertase, Anal. Chim. Acta., 638 (2009) 75
  6. A. Hussain, M.H. Rashid, R. Perveen, M. Ashraf, Purification, kinetic and thermodynamic character of soluble acid invertase from sugar cane (Saccarum officinarum L), Plant Physiol. Biochem., 47 (2009) 188
  7. Q.D. Nguyen, J.M. Rezessy-Szabo, M.K. Bhat, A. Hoscheke, Purification and same properties of β-fructofuranosidase from Aspergillus niger IMI 303386, Process Biochem., 40 (2005) 2461
  8. C.C. Liu, L.C. Huang, C.T. Chang, H.Y. Sung, Purification and characterization of soluble invertases from suspension-cultured bamboo (Bambusa edulis) cells, Food Chem., 96 (2006) 621
  9. H. Walter, D.E. Brooks, D. Fisher, Partitioning in aqueous two-phase systems. Academic Press, New York 1985
  10. R. Hatti-Kaul, Aqueous two-phase systems. Methods and Protocols, Methods Biotechnol. Vol 11 Humana Press New Jersey 2000
  11. BY. Zaslavsky, Aqueous two-phase partitioning: Physical chemistry and bioanalytical applications, Marcel Dekker Inc. New York 1994
  12. A.D. Diamond, J.T. Hsu, Aqueous two phase systems for biomolecule separation, Adv. Biochem. Eng. Biotechnol., 47 (1992) 89
  13. T.T. Franco, A.T. Andrews, J.A. Asenjo, Conservative chemical modification of proteins to study the effects of a single protein property on partitioning in aqueous twophase systems, Biotechnol. Bio. Eng., 49(1996) 290
  14. P.A. Albertson, Partition of Cell Particles and Macromolecules, 3rd edition, Wiley, New York 1986
  15. S. Nalinanon, S. B