Dergiler / Hacettepe Journal of Biology and Chemistry / 2015 / Cilt: 43 - Sayı: 3

Prostat Kanseri için Lektin-Glikoprotein Etkileşimlerini Kullanarak PSA ve BPH Bağlanmalarının Karşılaştırılması

Comparison of PSA Binding for Prostate Cancer and BPH Using Lectin-Glycoprotein Interactions

Sayfa
205–211
Yayın Tarihi
2015-09-01
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Böylece, yüksek PSA bağlanma kapasitesinin kansere bağlı değişen glikozilasyondan kaynaklandığı doğrulanmıştır

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:P rostat-spesifik antijen PSA bağlanma kapasitesindeki artışın başlangıçta serumda bulunan PSA derişimi ya da kansere bağlı değişen glikozilasyon paternleri ile ilişkili olduğu öngörülmektedir.
📊
Temel Bulgular & Veri:Concanavalin A Con A mannoza karşı özgüllük göstermesi nedeniyle ligand olarak kullanılması tercih edilmiştir. mPGMA mikrokürelere immobilize olan optimum Con A miktarını belirlemek amacıyla ortamdaki Con A miktarı 0.25-2.5 mg/ml arasında değiştirilmiştir.
💡
Sonuç & Katkı:Böylece, yüksek PSA bağlanma kapasitesinin kansere bağlı değişen glikozilasyondan kaynaklandığı doğrulanmıştır
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Prostate kanseri · prostat spesifik antijen · konkanavalin A

Özet

P rostat-spesifik antijen PSA bağlanma kapasitesindeki artışın başlangıçta serumda bulunan PSA derişimi ya da kansere bağlı değişen glikozilasyon paternleri ile ilişkili olduğu öngörülmektedir. Bu çalışmada, aynı tPSA derişimine sahip PCa ve BPH’lı hastaların serum örnekleri kullanılarak mPGMA-HDMA-ConA mikrokürelere tPSA ve fPSA bağlanma kapasitesinin belirlenmesi amaçlanmıştır. Concanavalin A Con A mannoza karşı özgüllük göstermesi nedeniyle ligand olarak kullanılması tercih edilmiştir. mPGMA mikrokürelere immobilize olan optimum Con A miktarını belirlemek amacıyla ortamdaki Con A miktarı 0.25-2.5 mg/ml arasında değiştirilmiştir. Hem tPSA hem de fPSA için mPGMA-HDMA-ConA mikrokürelerin bağlanma kapasitesinin PCa ile kıyaslandığında BPH’da daha fazla olduğu gösterilmiştir. Böylece, yüksek PSA bağlanma kapasitesinin kansere bağlı değişen glikozilasyondan kaynaklandığı doğrulanmıştır

Abstract

The increased amount of Prostate-specific antigen PSA binding capacity is estimated to be associated with the initial concentration of PSA in the serum or cancer-related glycosylation patterns. The aim of this study was to determine tPSA and fPSA binding capacities of mPGMA-HDMA-Con A beads using the serum samples of patients with PCa and BPH having the same concentration of tPSA. Concanavalin A Con A is preferred to use as ligand due to the high sugar specificity towards mannose. The initial concentration of the Con A in the medium was changed between 0.25 and 2.5 mg/mL in order to determine the optimum amount of Con A immobilized to the beads. Both tPSA and fPSA adsorption capacity of mPGMA-HDMA-ConA beads performed using the serum sample of patient with BPH were found to be higher than that of PCa. Therefore, the reason of high PSA adsorption capacity observed in patients with BPH could be attribute to the glycosylation changes.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

IDİL, N., PERÇİN, I., KARA, Ö., ÖZDEMİR, B., AKSÖZ, N. (2015). Prostat Kanseri için Lektin-Glikoprotein Etkileşimlerini Kullanarak PSA ve BPH Bağlanmalarının Karşılaştırılması. Hacettepe Journal of Biology and Chemistry, Cilt: 43 - Sayı: 3, 205–211. https://ajindex.com/articles/255812

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (3)

  1. Table 2. The first- and second-order kinetic constants for BPH. Table 3. Overview of lectin-based researches associated with PCa and BPH. D.L. Meany, Z. Zhang, L.J. Sokoll, H. Zhang, D.W. Chan, Glycoproteomics for prostate cancer detection: changes in serum PSA glycosylation patterns, J. Proteome Res., 8 (2009) 613. H.A. Badr, D.M. Alsadek, A.A. Darwish, A.I. Elsayed, B.O. Bekmanov, E.M. Khussainova, X. Zhang, W.C. Cho, L.B. Djansugurova, C.Z. Li, Lectin approaches for glycoproteomics in FDA-approved cancer biomarkers. Expert Rev. Proteomics, 11 (2014) 227. J.J. Jayapalan, K.L. Ng, A.H. Razack, O.H. Hashim, Identification of potential complementary serum biomarkers to differentiate prostate cancer from benign prostatic hyperplasia using gel- and lectin- based proteomics analyses., Electrophoresis, 33 (2012) 1855. C. Fania, I. Sogno, M. Vasso, E. Torretta, R. Leone, A. Bruno, P. Consonni, A. Albini, C. Gelfi, A PSA- guided approach for a better diagnosis of prostatic adenocarcinoma based on MALDI profiling and peptide identification, Clin. Chim. Acta, 439 (2015) 42. T. Vermassen, C. Van Praet, D. Vanderschaeghe, et al., Capillary electrophoresis of urinary prostate glycoproteins assists in the diagnosis of prostate cancer, Electrophoresis, 35 (2014) 1017. S. Fanayan, M. Hincapie, W.S. Hancock, Using lectins to harvest the plasma/serum glycoproteome. Electrophoresis, 33 (2012) 1746. C. Babaç, H. Yavuz, I.Y. Galaev, E. Pişkin, A. Denizli, Binding of antibodies to concanavalin A-modified monolithic cryogel, React. Funct. Polym., 66 (2006)
  2. C. Altunbaş, M. Uygun, D.A. Uygun, S. Akgöl, A. Denizli, Immobilization of Inulinase on Concanavalin A-Attached Super Macroporous Cryogel for 18. N.I. Govorukhina, A. Keizer-Gunnink, A.G.J. van der Production of High-Fructose Syrup, Appl. Biochem. Biotechnol., 170 (2013) 1909.
  3. E.B. Altintas, N. Tuzmen, N. Candan, A. Denizli, Use of magnetic poly(glycidyl methacrylate) monosize beads for the purification of lysozyme in batch system, J. Chromatogr. B., 853 (2007) 105. R. Massart, Preparation of aqueous magnetic liquids in alkaline and acidic media, IEEE Trans. Magn., 17 (1981) 1247. D. Horák, N.Benedyk, Magnetic poly(glycidyl methacrylate) microspheres prepared by dispersion polymerization in the presence of electrostatically stabilized ferrofluids. J. Polym. Sci. A Polym. Chem., (2004) 5827. M. Andaç, I. Galaev, A. Denizli, Dye attached poly(hydroxyethyl methacrylate) cryogel for albumin depletion from human serum, J. Sep. Sci