KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Hacettepe Journal of Biology and Chemistry / 2016 / Cilt: 44 - Sayı: 1

Yerel Su İzolatı Aspergillus Fumigatus 2101 Suşu Tarafından Atık Malzemeler ile Pektinaz Üretimi ve Enzimin Saflaştırılması ve Karakterizasyonu

Pectinase Production with Waste Materials by Local Water Isolate of Aspergillus fumigatus Strain 2101 and Purification and Characterization of the Enzyme ​

Hacer YAMANCI
Kader POTURCU
Ismail OZMEN
Hacı Halil BIYIK
Sayfa
65–75
Yayın Tarihi
2016-03-01
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

PL, FeSO, FeCl ve askorbik asit tarafından güçlü bir şekilde aktive edilmiştir

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:B u çalışmada, pektin liyaz PL yerel su kaynaklarından izole edilen Aspergillus fumigatus 2101 suşundan elde edildi.
📊
Temel Bulgular & Veri:Bu saflaştırma basamaklarından sonra, 12.4 saflaştırma katsayısı elde edildi.
💡
Sonuç & Katkı:PL, FeSO, FeCl ve askorbik asit tarafından güçlü bir şekilde aktive edilmiştir
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Pektin liyaz · Aspergillus · kromatografi

Özet

B u çalışmada, pektin liyaz PL yerel su kaynaklarından izole edilen Aspergillus fumigatus 2101 suşundan elde edildi. PL, amonyum sülfat çöktürmesi, jel filtrasyon ve iyon değişim kromatografisi kullanılarak saflaştırıldı. Bu saflaştırma basamaklarından sonra, 12.4 saflaştırma katsayısı elde edildi. PL’nin optimum pH ve sıcaklığı sırasıyla 8.0 ve 40˚C’de 70 dakikadır. PL’nin molekül ağırlığı 11.5 kDa’dur. Sıvı besi ortamında maksimum PL aktivitesi meyve pulpları ile elde edilmiştir. Stabilite deneyleri, PL’nin 4˚C’de 20 aya kadar kararlı olduğunu göstermiştir. En yüksek PL aktivitesi karbon kaynağı olarak sitrus pectin kullanıldığında elde edilmiştir. PL, FeSO, FeCl ve askorbik asit tarafından güçlü bir şekilde aktive edilmiştir

Abstract

In this study, pectin lyase PL was obtained from Aspergillus fumigatus strain 2101 which was isolated from local water sources. PL was purified using ammonium sulphate precipitation, gel filtration and ion-exchange chromatography. After these purification steps, 12.4 purification fold was obtained. The optimum pH and tem- perature of PL were 8.0 and 40 ̊C at 70 min, respectively. The molecular weight of PL was 11.5 kDa. Maximum PL activity was obtained with fruit pulps in submerged culture medium. Stability assays showed that the PL was stable till 20 months at 4 ̊C. The highest PL activity was obtained using citrus pectin as carbon source. PL was strongly activated by FeSO4, FeCl3 and ascorbic acid.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

YAMANCI, H., POTURCU, K., OZMEN, I., BIYIK, H. H. (2016). Yerel Su İzolatı Aspergillus Fumigatus 2101 Suşu Tarafından Atık Malzemeler ile Pektinaz Üretimi ve Enzimin Saflaştırılması ve Karakterizasyonu. Hacettepe Journal of Biology and Chemistry, Cilt: 44 - Sayı: 1, 65–75. https://ajindex.com/articles/255770

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (15)

  1. J.N. Be Miller, An introduction to pectins: Structure and properties, In Fishman, M.L., & Jem, J (Eds.), Chemistry and Functions of Pectins, ACS Symposium Series 310. American Chemical Society, Washington, DC, (1986)
  2. L. Delgado, B.A. Trejo, C. Huitrón, G. Aguilar, Pectin lyase from Aspergillus sp. CH-Y-1043, Applied Microbiology Biotechnology, 39 (1992) 515-519
  3. R.P. De Vries, and J. Visser, Aspergillus enzymes involved in degradation of plant cell wall polysaccharides, Microbiology and Molecular Biology Reviews, 65 (2001) 497-552
  4. A. Martínez-Trujillo, J.S. Aranda, C. Gómez-Sánchez, B. Trejo-Aguilar, G. Aguilar-Osorio, Constitutive and inducible pectinolytic enzymes from Aspergillus flavipes FP-500 and their modulation by pH and carbon source, Brazilian Journal of Microbiology, 40 (2009) 40-47
  5. D.R. Kashyap, P.K. Vohra, S. Chopra, R. Tewari, Applications of pectinases in the commercial sector: a review, Bioresource Technology, 77 (2001) 215-227
  6. R.S.S. Jayani, S. Saxena, R. Gupta, Microbial pectinolytic enzymes: A review. Process Biochemistry, 40 (2005) 2931–2944
  7. S.R. Nair, S.K. Rakshit, T. Panda, Effect of carbon sources on the synthesis of pectinase by Aspergilli, Bioprocess Engineering, 13 (1995) 37-40
  8. I. Reid, and M. Ricard, Pectinase in papermaking:solving retention problems in mechanical pulps bleached with hydrogen peroxide, Enzyme and Microbial Technology, 26 (2000) 115–123
  9. S. Yadav, P.K. Yadav, D. Yadav, K.D.S. Yadav, Pectin lyase: A review, Process Biochemistry, 44 (2009) 1–10
  10. I.G. Sandri, R.C. Fontana, D.M. Barfknecht, M.M. Silveira, Clarification of fruit juices by fungal pectinases, LWT-Food Science and Technology, 44 (2011) 2217–2222
  11. P. Albersheim, Pectin lyase from fungi, Methods in Enzymology, 8 (1966) 628–631
  12. U.K. Laemmli, Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of Bacteriophage T4, Nature, 15 (1970) 680-685
  13. G. Temizkan, S. Yılmazer, M. Ozturk, S. Arı, H. Ertan, A. Topal-Sarıkaya, N. Arda, Moleküler Biyolojide Kullanılan Yöntemler. In: G Temizkan & N Arda (Eds.), Proteinlerin İzolasyonu, Analizi, Saflaştırılması, (2008) (pp. 161-273). İstanbul, Turkey
  14. M.M. Bradford, A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding, Analytical Biochemistry, 72 (1976) 248-254
  15. D. Silva, E.S. Martins, R. Silva, E. Gomes, Pectinase production by Penicillium viridicatum RFC3 by solid state fermen