KaydedilenlerDerginizi ekleyin

Dergiler / Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Dergisi / 2017 / Cilt: 19 - Sayı: 2

İnsan karbonik anhidraz I,II izoenzim aktiviteleri üzerine bazı tiyocrown eterlerin etkisi

Effects of some thio-crown ethers on human erythrocyte carbonic anhydrase I-II isozymes activities

Ebru AKKEMİK
Ümit ÇALIŞIR
Baki ÇİÇEK
Sayfa
192–199
Yayın Tarihi
2017-09-29
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

B1 ve B5 her iki izoenzim aktivitesi üzerinde düzenli bir etki göstermezken, en iyi aktivasyon etkisini her iki izoenzim için B2 bileşiği (hCA I için AC50 25.27µM ve hCA II için AC5032.74 µM) göstermiştir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Metalo enzim sınıfının bir üyesi olan karbonik anhidrazlar karbondioksitin bikarbonata ve protona dönüşümünü katalizlerler.
📊
Temel Bulgular & Veri:Saflaştırdığımız enzim aktiviteleri üzerinde bazı tiyo eter türevlerinin (1,10- ditiyo-18-crown-6 (B1), 1,7-ditiyo-15-crown-5 (B2), 1,7- ditiyo -12-crown-4 (B3), 1,7- ditiyo-18-crown-6 (B4), 1,10-ditiyo-21-crown-7 (B5) and 1,4-ditiyo-12-crown-4 (B6)) etkilerini in vitro şartlarda araştırdık.
💡
Sonuç & Katkı:B1 ve B5 her iki izoenzim aktivitesi üzerinde düzenli bir etki göstermezken, en iyi aktivasyon etkisini her iki izoenzim için B2 bileşiği (hCA I için AC50 25.27µM ve hCA II için AC5032.74 µM) göstermiştir.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Carbonic anhydrases · thio crown · activation

Özet

Metalo enzim sınıfının bir üyesi olan karbonik anhidrazlar karbondioksitin bikarbonata ve protona dönüşümünü katalizlerler. Bir çok izoenzime sahip olan karbonik anhidrazların inhibisyonu veya aktivasyonu fizyolojik açıdan oldukça önemlidir. Bu yüzden bizde çalışmamızda insan eritrositlerinden karbonik anhidraz I ve II izoenzimini saflaştırdık. Saflaştırdığımız enzim aktiviteleri üzerinde bazı tiyo eter türevlerinin (1,10- ditiyo-18-crown-6 (B1), 1,7-ditiyo-15-crown-5 (B2), 1,7- ditiyo -12-crown-4 (B3), 1,7- ditiyo-18-crown-6 (B4), 1,10-ditiyo-21-crown-7 (B5) and 1,4-ditiyo-12-crown-4 (B6)) etkilerini in vitro şartlarda araştırdık. B1 ve B5 her iki izoenzim aktivitesi üzerinde düzenli bir etki göstermezken, en iyi aktivasyon etkisini her iki izoenzim için B2 bileşiği (hCA I için AC50 25.27µM ve hCA II için AC5032.74 µM) göstermiştir.

Abstract

Carbonic Anhydrases, a member of the class of metalloenzymes, catalyze the conversion of carbon dioxide to bicarbonate and proton. The inhibition or activation of carbonic anhydrases having many isoenzymes is of great physiological importance. That's why we have purified carbonic anhydrase I and II isoenzymes from human erythrocytes. On the activities of the purified enzymes we investigated that effects some thioether (1,10-dithia-18-crown-6 (B1), 1,7-dithia-15-crown-5 (B2), 1,7-dithia-12- (B3), 1,7-dithia-18-crown-6 (B4), 1,10-dithia-21-crown-7 (B5) and 1,4-dithia-12-crown-B6) derivatives in in vitro conditions. B1 and B5 did not show any regular effect on both isoenzyme activity. The best activation effect has been the B2 compound for both isoenzymes.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

AKKEMİK, E., ÇALIŞIR, Ü., ÇİÇEK, B. (2017). İnsan karbonik anhidraz I,II izoenzim aktiviteleri üzerine bazı tiyocrown eterlerin etkisi. Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Dergisi, Cilt: 19 - Sayı: 2, 192–199. https://ajindex.com/articles/251160

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (13)

  1. Maren, T.H., Carbonic anhydrase; chemistry, physiology and inhibition, Phsiological Reviews, 47, 595-781, (1967)
  2. Supuran, C.T., and Scozzafava, A., Carbonic Anhydrase Inhibitors, Current Medicinal Chemistry, 1, 61-97, (2001)
  3. Nar, M., Rozmarinik asitin antioksidan kapasitesinin belirlenmesi ve insan karbonik anhidraz izoenzimleri (hCA-I VE hCA-II) üzerine inhibisyon etkisinin incelenmesi. Yüksek Lisans Tezi, Atatürk Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Erzurum, (2011)
  4. Supuran, C.T., Carbonic anhydrases: catalytic and inhibition mechanisms, distribution and physiological roles. In carbonic anhydrase. Its inhibitors and activators (Supuran, C.T., Scozzafara, A. and Conway, J., eds), CRC Press, London, 1-23, (2004)
  5. Chegwidden, W.R., Edwards, Y. and Carter, N., The Carbonic anhydrase-new horizons molecular bases of inherited disease (Scriver, C.R., Beaudet, A.L., Sly W.S., and Valle, D.) 8th Edition, 2165-2204, McGraw-Hill Education., Newyork, (2000)
  6. Supuran, C.T., Scozzafava, A., Casini, A., Mincione, F., Menabuoni, L., Caproiu, M.T., Maganu, M. and Banciu, M.D., Carbonic anhydrase inhibitors: sulfonamides incorporating furan-thiophene- and pyrrole-carboxamido groups possess strong topical intraocular pressure lowering porperties as aqueous suspensions, Biororganic and Medicinal Chemistry, 8, 2145-2155, (2000)
  7. Supuran, C.T., and Scozzafava, A., Carbonic Anhydrase Inhibitors, Current Medicinal Chemistry, 1, 61-97, (2001)
  8. De Simone, G. and Supuran, C.T., Antiobesity carbonic anhydrase inhibitors, Current Topics in Medicinal Chemistry, 7, 9, 879-84, (2007)
  9. Wolfensberger, T.J., The role of carbonic anhydrase inhibitors in the management of macular edema, Documenta Ophthalmologica, 97, 387–397, (1999)
  10. Pastorekova, S., Zatovicova, M., and Pastorek, J., Cancer-Associated Carbonic Anhydrases and Their Inhibition, Current Pharmaceutical Design, 14, 685- 698, (2008)
  11. Dilek, E., Activation of Two Different Drugs Used in Alzheimer’s Disease Treatment on Human Carbonic Anhydrase Isozymes I and II Activity: an In Vitro Study, Turkish Journal of Pharmaceutical Sciences, 14, 2, 164-168, (2017)
  12. Aggarwal, M., Kondeti, B. and McKenna, R., Anticonvulsant/antiepileptic carbonic anhydrase inhibitors: a patent review, Expert Opinion on Therapeutic Patents, 23, 6, 717-24, (2013)
  13. Roth, D.E., Venta,P.J., Tashian, R. E. and Sly, W. S., Molecular basis of human carbonic anhydrase II deficiency, National Academy of Scien