Dergiler / Hacettepe Journal of Biology and Chemistry / 2026 / Volume: 54 Issue: 2

Biyoteknolojik Uygulamalar için Atık Saç Örneklerinden Keratin Ektraksiyonu

Extraction of Keratin from Waste Hair Samples for Biotechnological Applications

Emre Ece(BILKENT UNIVERSITY)0000-0002-9357-5086
Özlem Biçen Ünlüer(Eskişehir Teknik Üniversitesi)0000-0002-5524-4593
Sayfa
—
Yayın Tarihi
2026-03-31
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Sonuçlar, keratin ekstraksiyonunda üre bazlı yöntemin daha doğal ve amorf özellikleri koruduğunu, buna karşılık sodyum sülfid bazlı yöntemin daha güçlü sülfür-ilişkili modifikasyonlara ve kısmi yapısal yeniden düzenlenmeye yol açtığını göstermektedir.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Sentetik dokular ve doku mühendisliği platformları üzerine yapılan araştırmalar, yüksek kararlılık, biyouyumluluk, düşük toksisite ve maliyet etkinliği sağlayan materyallere duyulan ihtiyaç nedeniyle önemli ölçüde ilgi görmektedir.
📊
Temel Bulgular & Veri:Bu çalışmada, keratin atık insan saçından üre bazlı ve sodyum sülfid bazlı ekstraksiyon yöntemleri kullanılarak izole edilmiş ve bu yöntemlerin etkinlikleri karşılaştırmalı olarak değerlendirilmiştir. 1.0 g saç örneği kullanılarak, üre bazlı yöntem %11.8±0.7 verim sağlarken, sodyum sülfid yöntemi %13.2±1.0 verim elde edilmiş ve her iki yöntemin %8’in altında değişkenlik gösterdiği belirlenmiştir.
💡
Sonuç & Katkı:Sonuçlar, keratin ekstraksiyonunda üre bazlı yöntemin daha doğal ve amorf özellikleri koruduğunu, buna karşılık sodyum sülfid bazlı yöntemin daha güçlü sülfür-ilişkili modifikasyonlara ve kısmi yapısal yeniden düzenlenmeye yol açtığını göstermektedir.
🔬Tür:Research Article
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Keratin isolation · waste hair samples · biotechnological applications.

Özet

Sentetik dokular ve doku mühendisliği platformları üzerine yapılan araştırmalar, yüksek kararlılık, biyouyumluluk, düşük toksisite ve maliyet etkinliği sağlayan materyallere duyulan ihtiyaç nedeniyle önemli ölçüde ilgi görmektedir. Keratin, insan saçından elde edilebilen fibröz bir protein olup kolay bulunabilir ve sürdürülebilir bir biyomateryal kaynağıdır. Stabilitesi, başlıca yüksek sistein içeriğine bağlı olarak disülfid bağlarının oluşumu ile sağlanmakta olup, prolin gibi diğer amino asitlerin de katkısı bulunmaktadır. Bu çalışmada, keratin atık insan saçından üre bazlı ve sodyum sülfid bazlı ekstraksiyon yöntemleri kullanılarak izole edilmiş ve bu yöntemlerin etkinlikleri karşılaştırmalı olarak değerlendirilmiştir. 1.0 g saç örneği kullanılarak, üre bazlı yöntem %11.8±0.7 verim sağlarken, sodyum sülfid yöntemi %13.2±1.0 verim elde edilmiş ve her iki yöntemin %8’in altında değişkenlik gösterdiği belirlenmiştir. Diyaliz sonrası saflaştırılmış keratin çözeltilerinin çözünür protein derişimleri üre yöntemi için 189.3±12.0 mg/L, sodyum sülfid yöntemi için ise 256.5±18.0 mg/L olarak belirlenmiştir. Yapısal ve morfolojik analizler, izole edilen keratinin protein yapısını doğrulamıştır. Sonuçlar, keratin ekstraksiyonunda üre bazlı yöntemin daha doğal ve amorf özellikleri koruduğunu, buna karşılık sodyum sülfid bazlı yöntemin daha güçlü sülfür-ilişkili modifikasyonlara ve kısmi yapısal yeniden düzenlenmeye yol açtığını göstermektedir.

Abstract

Research on synthetic tissues and tissue engineering platforms has gained significant attention due to the increasing demand for materials with enhanced stability, biocompatibility, low toxicity, and cost-effectiveness. In this context, biomolecule-based polymers have emerged as promising alternatives for biomedical applications. Keratin, a fibrous protein extracted from human hair, represents an abundant and sustainable biomaterial biomaterial source. Its stability is primarily attributed to its high cysteine content enabling disulfide bond formation along with contributions from other amino acids such as proline. In this study, keratin was isolated from waste human hair using urea-based and sodium sulfide-based extraction methods, and their efficiencies were comparatively evaluated. Using 1.0 g hair samples, the urea-based method yielded 11.8±0.7%, while the sodium sulfide method yielded 13.2±1.0%, with batch-to-batch variation below 8%, indicating good reproducibility. The soluble protein concentrations of purified keratin solutions after dialysis were determined as 189.3±12.0 mg/L for the urea method and 256.5±18.0 mg/L for the sodium sulfide method. Structural and morphological analyses confirmed the proteinaceous nature of keratin. The results indicate that the urea-based method in extraction preserves more native-like and amorphous characteristics, whereas the sodium sulfide method induces stronger sulfur-related modifications and partial structural rearrangement.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

Ece, E., Ünlüer, Ö. B. (2026). Biyoteknolojik Uygulamalar için Atık Saç Örneklerinden Keratin Ektraksiyonu. Hacettepe Journal of Biology and Chemistry, Volume: 54 Issue: 2. https://doi.org/10.15671/hjbc.1784528

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (25)

  1. X. Feng, P.A. Coulombe, A role for disulfide bonding in keratin intermediate filament organization and dynamics in skin keratinocytes, J. Cell Biol., 209 (2015) 59-72.
  2. V. Singh, S. Wang, K.W. Ng, Keratin as a biomaterial.Comprehensive Biomaterials II, Elsevier, Amsterdam, Netherlands, 2017.
  3. J.E. Murray, N. Laurieri, R. Delgoda, Proteins. Pharmacognosy, Elsevier, Amsterdam, Netherlands, 2017.
  4. B. Wang, W. Yang, J. McKittrick, M.A. Meyers, Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at bioinspiration, Prog. Mater. Sci., 76 (2016) 229-318.
  5. J.G. Rouse, M.E. Van Dyke, A review of keratin-based biomaterials for biomedical applications, Materials, 3 (2010) 999-1014.
  6. V. Verma, P. Verma, P. Ray, A.R. Ray, Preparation of scaffolds from human hair keratin for tissue-engineering applications, Mater. Sci. Eng. C, 28 (2008) 330-337.
  7. P. Hill, H. Brantley, M. Van Dyke, Some properties of keratin biomaterials: Kerateines, Biomaterials, 31 (2010) 585-593.
  8. C. Su, J.S. Gong, J.P. Ye, J.M. He, R.Y. Li, M. Jiang, Y. Geng, Y. Zhang, J.H. Chen, Z.H. Xu, J.S. Shi, Enzymatic extraction of bioactive and self-assembling wool keratin for biomedical applications, Macromol. Biosci., 20 (2020) e2000073.
  9. C. Tonin, M. Zoccola, A. Aluigi, A. Varesano, A. Montarsolo, C. Vineis, F. Zimbardi, Study on the conversion of wool keratin by steam explosion, Biomacromolecules, 7 (2006) 3499-3504.
  10. A. Shavandi, T.H. Silva, A.A. Bekhit, A.E.D.A. Bekhit, Keratin: Dissolution, extraction and biomedical application, Biomater. Sci., 5 (2017) 1699-1735.
  11. Y. He, Q. Qu, T. Luo, Y. Gong, Z. Hou, J. Deng, S. Hao, Human hair keratin hydrogels alleviate rebleeding after intracerebral hemorrhage in a rat model, ACS Biomater. Sci. Eng., 5 (2019) 1113-1122.
  12. N. Zhang, H.Y. Lai, A. Gautam, D.Y. De Kwek, Y. Dong, Q. Wang, K.W. Ng, An enzymatic method for harvesting functional melanosomes after keratin extraction: maximizing resource recovery from human hair, J. Polym. Environ., 30 (2022) 1045-1054.
  13. M. Zoccola, A. Aluigi, C. Tonin, Characterization of keratin biomass from butchery and wool industry wastes, J. Mol. Struct., 938 (2009) 35-40.
  14. A.J. Poole, J.S. Church, M.G. Huson, Environmentally sustainable fibers from regenerated protein, Biomacromolecules, 10 (2009) 1-8.
  15. C.R. Chilakamarry, S. Mahmood, S.N.B.M. Saffe, M.A.B. Arifin, A. Gupta, M.Y. Sikkandar, S.S. Begum, B. Narasaiah, Extraction and application of keratin from natural resources: A review, 3 Biotech, 11 (2021) 220.
  16. F. Souza, Extraction of bovine hair keratin from unhairing waste of hides using sodium sulfide reduction, Chem. Eng. Commun., 207 (2020) 1-11.
  17. M.M. Bradford, A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding, Anal. Biochem., 72 (1976) 248-254.
  18. Ö.B. Ünlüer, R. Say, A. Ersöz, RuBisCO nano enzyme for mimicking CO₂ conversion system in plants, Biotechnol. Appl. Biochem., 68 (2021) 392-403.
  19. N. Altunkök, Ö.B. Ünlüer, E.B. Özkütük, A. Ersöz, Development of potentiometric biosensor for diagnosis of prostate cancer, Mater. Sci. Eng. B, 263 (2021) 114789.
  20. S. Perța-Crișan, C.S. Ursachi, S. Gavrilaș, F. Oancea, F.D. Munteanu, Closing the loop with keratin-rich fibrous materials, Polymers, 13 (2021) 1896.
  21. O.A. Silva, A.R.S. Rossin, A.M. de O. Lima, A.D. Valente, F.P. Garcia, C.V. Nakamura, H.D.M. Follmann, R. Silva, A.F. Martins, Synthesis of keratin nanoparticles extracted from human hair, Materials, 17 (2024) 3759.
  22. E. Çakmak, Keratin isolation methods from waste goose feather: An effective comparison, Türk Doğa Fen Derg., 11 (2022) 113-117.
  23. T. Korniłłowicz-Kowalska, J. Bohacz, Biodegradation of keratin waste: Theory and practical aspects, Waste Manag., 31 (2011) 1689-1701.
  24. K. Yamauchi, A. Yamauchi, T. Kusunoki, A. Kohda, Y. Konishi, Preparation of stable aqueous solution of keratins, J. Biomed. Mater. Res., 31 (1996) 439-444.
  25. K. Katoh, M. Shibayama, T. Tanabe, K. Yamauchi, Preparation and physicochemical properties of compression-molded keratin films, Biomaterials, 25 (2004) 2265-2272.