Dergiler / Gazi Üniversitesi Mühendislik Mimarlık Fakültesi Dergisi / 2013 / Cilt: 28 Sayı: 4

R.Delemar’ın Üremesi Ve Lipaz Üretimi Üzerine Karıştırma Ve Havalandırma Hızlarının Etkisinin Glukoz Veya Melas Sakkarozu Ve Pfr İçeren Ortamlarda Araştırılması

EFFECTS OF STIRRING AND AERATION RATES ON LIPASE PRODUCTION AND GROWTH OF R. DELEMAR IN THE MEDIA CONTAINING GLUCOSE OR MOLASSES SUCROSE AND PFC

Sayfa
811–818
Yayın Tarihi
2014-03-27
DOI
—
🏛️Bu makalenin bibliyografik verileri ve tam metin bağlantısı DergiPark üzerinden sağlanmıştır.
DergiPark Kaydı ↗
✨

Yapay Zeka Hızlı Bakış & Çıkarımlar

AI Insight
⚡ TL;DR(1 Cümlede Hızlı Çıkarım)

Havalandırma hızının lipaz aktivitesi üzerine etkisi 1-4 vvm aralığında incelenmiş, en yüksek lipaz aktiviteleri karbon kaynağı olarak glukoz veya melas sakkarozu ve %10 PFR içeren ortamlarda 2 vvm havalandırma hızında sırasıyla 102,67 U/L, 171,20 U/L olarak bulunmuştur.

📌 3 Maddede Bu Makale

🎯
Amaç & Hipotez:Lipazlar (triacylglycerol hydrolases) yağ-su arayüzeyinde uzun zincirli açilgliserollerin ester bağlarının hidrolizini katalizleyen hidrolitik enzimlerdir.
📊
Temel Bulgular & Veri:Rhizopus delemar’ ın lipaz üretimi için karıştırma hızı, havalandırma hızı ve oksijen taşıyıcı olarak kullanılan perflorokarbon (PFR) miktarının etkisi karbon kaynağı olarak glukoz veya melas sakkarozu kullanılan ortamlarda kesikli bir biyoreaktörde incelenmiştir.
💡
Sonuç & Katkı:Havalandırma hızının lipaz aktivitesi üzerine etkisi 1-4 vvm aralığında incelenmiş, en yüksek lipaz aktiviteleri karbon kaynağı olarak glukoz veya melas sakkarozu ve %10 PFR içeren ortamlarda 2 vvm havalandırma hızında sırasıyla 102,67 U/L, 171,20 U/L olarak bulunmuştur.
🔬Tür:Araştırma Makalesi
📍Kapsam:Genişletilmiş Akademik Örneklem
⚙️Değişkenler:Lipaz · R. delemar · karıştırma hızı

Özet

Lipazlar (triacylglycerol hydrolases) yağ-su arayüzeyinde uzun zincirli açilgliserollerin ester bağlarının hidrolizini katalizleyen hidrolitik enzimlerdir. Rhizopus delemar’ ın lipaz üretimi için karıştırma hızı, havalandırma hızı ve oksijen taşıyıcı olarak kullanılan perflorokarbon (PFR) miktarının etkisi karbon kaynağı olarak glukoz veya melas sakkarozu kullanılan ortamlarda kesikli bir biyoreaktörde incelenmiştir. Maksimum lipaz aktiviteleri, ana karbon kaynağı olarak glukoz veya melas sakkarozu içeren ortamlarda sırasıyla 43,0 U/L ve 103,12 U/L olarak 150 ve 200 devir/min karıştırma hızlarında büyümenin durgun fazında (fermentasyonun 120. saati) elde edilmiştir. Havalandırma hızının lipaz aktivitesi üzerine etkisi 1-4 vvm aralığında incelenmiş, en yüksek lipaz aktiviteleri karbon kaynağı olarak glukoz veya melas sakkarozu ve %10 PFR içeren ortamlarda 2 vvm havalandırma hızında sırasıyla 102,67 U/L, 171,20 U/L olarak bulunmuştur.

🔖

Bu Makaleye Atıf Yap

Açıkel, Y. S., Erşan, M., Açıkel, Ü. (2014). R.Delemar’ın Üremesi Ve Lipaz Üretimi Üzerine Karıştırma Ve Havalandırma Hızlarının Etkisinin Glukoz Veya Melas Sakkarozu Ve Pfr İçeren Ortamlarda Araştırılması. Gazi Üniversitesi Mühendislik Mimarlık Fakültesi Dergisi, Cilt: 28 Sayı: 4, 811–818. https://ajindex.com/articles/1078305

📄 Tam Metin PDF Okuyucu

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

Kaynakça (73)

  1. Ellaiah P., Prabhakar T., Ramakrishna B., Thaer
  2. Taleb A., Adinarayana K., “Production of lipase
  3. by immobilized cells of Aspergillus niger”,
  4. Process Biochemistry, 39, 525-528, 2004.
  5. Tweddell R.J., Kermasha S., Combes D., Marty
  6. A., “Esterification and interesterification activies
  7. of lipases from Rhizopus niveus and Mucor
  8. miehei in three different types of organic media: a
  9. comparative study”, Enzyme Microb. Technol.,, 439-445, 1998.
  10. Isobe K., Akiba T., Yamaguchi S.,
  11. “Crystallization and characterization of lipase
  12. from Penicillium cyclopium”, Agric. Biol.
  13. Chem., 52 (1), 41-47, 1988.
  14. Farooqui A.A., Yang H.C., Horrock L.A.,
  15. “Purification of lipases, phospholipases and
  16. kinases by heparin–Sepharose chromatography”,
  17. J. Chromatogr., 673 (2), 149 –158, 1994.
  18. Pabai F., Kermasha S., Morin A., “Lipase from
  19. Pseudomonas fragi CRDA 323: partial
  20. purification, characterization and
  21. interesterification of buffer fat”, Appl.
  22. Microbiol. Biotechnol., 43, 42-51, 1995.
  23. Dharmsthiti S., Kuhasuntisuk B., “Lipase from
  24. Pseudomonas aeruginosa LP602: biochemical
  25. properties and application for wastewater
  26. treatment”, J. Indust. Microbiol. Biotechnol.,, 75-80, 1998.
  27. Taipa M.A., Aires-Barros M.R., Cabral J M.S.,
  28. “Purification of lipases”, J. Biotechnol., 26, 111-, 1992.
  29. Schuepp C., Kermasha S., Michalski M.-C.,
  30. Morin A., “Production, partial purification and
  31. characterisation of lipases from Pseudomonas
  32. fragi CRDA 037”, Process Biochem., 32, 225-, 1997.
  33. Giuseppin M.L.F., “Effects of dissolved oxygen
  34. concenytration on lipase production by Rhizopus
  35. delemar”, Appl. Microbiol. Biotechnol., 20,
  36. 165, 1984.
  37. Burkert J.F.M., Maugeri F., Rodrigues M.I.,
  38. “Optimization of extracellular lipase production
  39. by Geotrichum sp. Using factorial design”,
  40. Bioresource Technol., 91, 77-84, 2004.
  41. Vadehra D.A., Harmon L.G. “Factors affecting
  42. production of staphylococcal lipase”, J. Appl.
  43. Bacteriol., 32, 147-150, 1969.
  44. Lee S.Y., Rhee J.S., “Production and partial
  45. prufication of a lipase from Pseudomonas
  46. putida”, Enzyme Microbiol. Biotechnol., 15,
  47. 623, 1993.
  48. Elibol M., Özer, Da., “Lipase production by
  49. immobilised Rhizopus arrhizus”, Process
  50. Biochem., 36, 219-223, 2000.
  51. Elibol M., Mavituna F., “Effect of
  52. perfluorodecalin as an oxygen carrier on
  53. actinorhodin production by Streptomyces
  54. coelicolor A3(2)”, Appl. Microbiol. Biotechnol.,, 206-210, 1995.
  55. Elibol M., Özer Db., “Influence of oxygen
  56. transfer on lipase production by Rhizopus
  57. arrhizus”, Process Biochem., 36, 325-329, 2000.
  58. Açıkel Ü., Erşan M., Sağ Acıkel Y., “The effects
  59. of the composition of growth medium and
  60. fermentation conditions on the production of
  61. lipase by R. Delemar”, Turk J Biol., 35-44,
  62. Sağ Acıkel Y., Rhizopus delemar ile lipaz
  63. üretimi, Proje no: MİSAG 282, TÜBİTAK,
  64. Wonderwülbecke T., Kieslich K., Erdman H.,
  65. “Comparison of lipases by different assays”,
  66. Enzyme and Microbial Technology, 14, 631-
  67. Acıkel, U., Ersan, M., “Acid phosphatase
  68. production by Rhizopus delemar: A role played
  69. in the Ni(II) bioaccumulation process”, Journal
  70. of Hazardous Materials, 184, 632-639, 2010.
  71. Frost GM, Moss DA., “Production of enzymes by
  72. fermentation”, Biotechnology, Germany:VCH
  73. Verlagsgessellschaft mbh, 7a, 65–211, 1987.