Journals / İstanbul Üniversitesi Fen Fakültesi Astronomi ve Fizik Dergisi / 1997 / Cilt: 62 - Sayı:
Vasoaktif bağırsak peptidi ile sekretin hormonu arasındaki yapısal ve konformasyonel analoji
- Pages
- 45–52
- DOI
- —
Abstract
The conformational behaviour of vasoactive intestinal peptide (VIP), a peptide composed of 28 amino acids, was investigated using a semi-empirical energy calculations method. Comparison of the amino acid sequence of VIP and secretin shows somewhat homology. While each peptide displays certain unique action, they also have many biological activities in common. Therefore it is reasonable to expect that two sequentially related peptide VIP and secretin may also exhibit common secondary structures. Basing on the structural and conformational analysis of the separate partiall overlapping fragments of VIP determined the ordered and disordered structural region of this molecule. As previously observed for related peptide hormone secretin, a central region of VIP (residues 6-25) can adopt a partially helical conformation, but the N-terminal (1-5) and C-terminal (26-28) fragments remain flexible. These results support the experimental data of structural determination of the VIP and secretin by two-dimensional NMR-spectros-copy.
Özet
Yirmisekiz aminoasitten oluşan vasoakitf bağırsak peptidinin (VIP) 3 boyutlu yapısı yarı deneysel enerji hesaplama yöntemi ile incelendi. Sekretin hormonu ve VlP'in aminoasit ve biyolojik aktivite özellikleri karşılaştırıldığında VIP molekülünde düzenli ve düzensiz yapısal bölgelerin varlığı gözlendi. VIP molekülüne benzeyen sekretin hormonunda da gözlendiği gibi VlP'in orta bölgesi helikal şekilde N ve C uçları ise bükülebilir özelliktedir. Bu sonuçlar 2 boyutlu NMR spektroskopisi ile saptanan VIP ile sekretin hormonunun yapısal özelliklerini desteklemektedir.