SavedAdd your journal

Journals / SDÜ Tıp Fakültesi Dergisi / 2020 / Cilt: 27 Sayı: 4

Apoptotik Yolaklar ve Hedefe Yönelik Tedaviler

Aylin GÖKHAN
Kubilay Doğan KILIÇ
Kanat GÜLLE
Yiğit UYANIKGİL
Türker ÇAVUŞOĞLU
Pages
565–573
Publication Date
2020-12-25
DOI
—
🏛️Bibliographic metadata and full text access for this article are provided via DergiPark.
DergiPark Record ↗
✨

AI Summary & Key Takeaways

AI Insight
⚡ TL;DR(Too Long; Didn't Read)

Bu derlemede apoptotik yolaklara ait moleküler mekanizmalar ve onlarla ilişkili hedefe yönelik yeni tedavi yaklaşımları genel hatlarıyla irdelenmektedir.

📌 3 Key Takeaways

🎯
Objective & Hypothesis:Fizyolojik ve patolojik durumlarda, işleyişleri farklı, nekroz ve apoptoz olarak adlandırılan iki ana hücre ölümü meydana gelir.
📊
Key Findings & Data:Proliferasyon artışıyla karakterize edilen kanserin tedavisi için hücrelerin apoptozdan kurtulma yolları araştırılmaktadır.
💡
Conclusion & Impact:Bu derlemede apoptotik yolaklara ait moleküler mekanizmalar ve onlarla ilişkili hedefe yönelik yeni tedavi yaklaşımları genel hatlarıyla irdelenmektedir.
🔬Design:Review & Systematic Survey
📍Scope:Comprehensive Sample
⚙️Variables:Apoptoz · Bcl-2 · Apoptoz İnhibitörü Proteinler

Özet

Fizyolojik ve patolojik durumlarda, işleyişleri farklı, nekroz ve apoptoz olarak adlandırılan iki ana hücre ölümü meydana gelir. Apoptoz basamaklarındaki disregülasyonun kanser veya otoimmüniteyi tetiklediği bildirilmiş olup, aşırı apoptoz ise dejeneratif hastalıklarla ilişkilendirilmektedir. Proliferasyon artışıyla karakterize edilen kanserin tedavisi için hücrelerin apoptozdan kurtulma yolları araştırılmaktadır. Bununla ilişkili olarak kanser hücrelerinde Bcl-2, Bcl-xL ve Mcl-1 gibi antiapoptotik proteinlerin arttığı, proapoptotik proteinlerin ise azaldığı belirlenmiştir. Hücre ölümünde görev alan birçok protein ve protein kompleksleri arasında bir diğer önemli grubu apoptoz inhibitörü (IAP) protein ailesi oluşturmaktadır. IAP’lar apoptozda hem intrinsik hem de ekstrinsik yolağı baskılayabilen endojen kaspaz inhibitörleri olarak fonksiyon görmekte olup, apoptoz dışında hücre bölünmesi ve immün regülasyonda da rol almaktadırlar. Bcl-2 ve IAP ailesi üyeleri gibi aşırı ekspresyonu tespit edilen proteinler, hem tanı koyma hem de tedavi aşamasında yarar sağlamaktadır. Günümüzde sadece kanser hücresini hedefleyen ilaçlar tedavi protokolleri arasına girmiş bulunmaktadır. Bu derlemede apoptotik yolaklara ait moleküler mekanizmalar ve onlarla ilişkili hedefe yönelik yeni tedavi yaklaşımları genel hatlarıyla irdelenmektedir.

🔖

Cite This Article

GÖKHAN, A., KILIÇ, K. D., GÜLLE, K., UYANIKGİL, Y., ÇAVUŞOĞLU, T. (2020). Apoptotik Yolaklar ve Hedefe Yönelik Tedaviler. SDÜ Tıp Fakültesi Dergisi, Cilt: 27 Sayı: 4, 565–573. https://ajindex.com/articles/912253

📄 Full Text PDF Viewer

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

References (9)

  1. Pfeffer CM, Singh ATK. Apoptosis: a target for anticancer therapy. Int J Mol Sci. 2018;19(2):448. Müller GJ, Stadelmann C, Bastholm L, Elling F, Lassmann H, Johansen FF. Ischemia Leads to Apoptosis-and Necrosis-like Neuron Death in the Ischemic Rat Hippocampus. Brain Pathol. 2006;14(4):415–24.
  2. Kerr JF, Wyllie AH, Currie AR. Apoptosis: a basic biological phenomenon with wide-ranging implications in tissue kinetics. Br J Cancer. 1972;26(4):239–57.
  3. Hassan M, Watari H, AbuAlmaaty A, Ohba Y, Sakuragi N. Apoptosis and molecular targeting therapy in cancer. Biomed Res Int. 2014;2014:150845. Chowdhury I, Tharakan B, Bhat GK. Caspases — An update. Comp Biochem Physiol Part B Biochem Mol Biol. 2008;151(1):10–27. Bose K. Proteases in apoptosis: Pathways, protocols and translational advances. Proteases in Apoptosis: Pathways, Protocols and Translational Advances. 2015. 1–237 p. Igney FH, Krammer PH. Death and anti-death: tumour resistance to apoptosis. Nat Rev Cancer. 2002;2(4):277–88.
  4. Gurzov EN, Eizirik DL. Bcl-2 proteins in diabetes: mitochondrial pathways of β-cell death and dysfunction. Trends Cell Biol. 2011;21(7):424–31. 9. Oltval ZN, Milliman CL, Korsmeyer SJ. Bcl-2 heterodimerizes in vivo with a conserved homolog, Bax, that accelerates programed cell death. Cell. 1993;74(4):609–19.
  5. Xu YZ, Kanagaratham C, Youssef M, Radzioch D. New Frontiers in Cancer Chemotherapy — Targeting Cell Death Pathways. In: Kanagaratham C, editor. Cell Biology - New Insights. Rijeka: InTech; 2016. p. Ch. 4. Peter ME, Krammer PH. The CD95(APO-1/Fas) DISC and beyond. Cell Death Differ. 2003;10(1):26–35. Yang JK. Death effecter domain for the assembly of death-inducing signaling complex. Apoptosis. 2015;20(2):235–9.
  6. Horn S, Hughes MA, Schilling R, Sticht C, Tenev T, Ploesser M, Meier P, et al. Caspase-10 Negatively Regulates Caspase-8-Mediated Cell Death, Switching the Response to CD95L in Favor of NF-κB Activation and Cell Survival. Cell Rep. 2017;19(4):785–97.
  7. Jost PJ, Grabow S, Gray D, Mckenzie MD, Nachbur U, Huang DCS, Bouillet P, et al. XIAP acts as a switch between type I and type II FAS-induced apoptosis signalling. Nature. 2010;
  8. Shamas-Din A, Bindner S, Zhu W, Zaltsman Y, Campbell C, Gross A, Leber B, et al. tBid undergoes multiple conformational changes at the membrane required for Bax activation. J Biol Chem. 2013;288(30):22111–27.
  9. Micheau O, Tschopp J. Induction of TNF receptor I-mediated apoptosis via two sequential signaling complexes. Cell. 2003;114(2):181–90. Varfolomeev E