Journals / Journal of Experimental and Clinical Medicine / 2012 / Cilt: 29 - Sayı: 2

Endoplazmik retikulum stresi ve katlanmamış protein cevabı

Pages
95–100
Publication Date
2012-02-23
DOI
—
🏛️Bibliographic metadata and full text access for this article are provided via DergiPark.
DergiPark Record ↗
✨

AI Summary & Key Takeaways

AI Insight
⚡ TL;DR(Too Long; Didn't Read)

Med., 2012; 29:95-100

📌 3 Key Takeaways

🎯
Objective & Hypothesis:Hücre içerisinde bir çok önemli görevi bulunan endoplazmik retikulumun (ER) bir diğer önemli görevi de protein katlanmasının sağlanmasıdır.
📊
Key Findings & Data:ER’de protein katlanmasının gerçekleşmesini sağlayan glukoz düzenleyici protein 78, glukoz düzenleyici protein 94, lektin benzeri proteinler ve foldazlar bulunmaktadır.
💡
Conclusion & Impact:Med., 2012; 29:95-100
🔬Design:Research Article
📍Scope:2012 Verileri
⚙️Variables:Endoplazmik retikulum · Grp78 · Grp94

Abstract

Hücre içerisinde bir çok önemli görevi bulunan endoplazmik retikulumun (ER) bir diğer önemli görevi de protein katlanmasının sağlanmasıdır. ER’de protein katlanmasının gerçekleşmesini sağlayan glukoz düzenleyici protein 78, glukoz düzenleyici protein 94, lektin benzeri proteinler ve foldazlar bulunmaktadır. ER fonksiyon kapasitesini aşan fizyolojik veya patolojik durumlarda lümende katlanmamış ya da yanlış katlanmış protein birikimi meydana gelir ve bu durum ER stresi olarak isimlendirilmektedir. ER stresi hücre içerisinde oluştuktan sonra hücrenin hayati fonksiyonlarını devam ettirebilmek için katlanmamış protein cevabı (UPR) adı verilen sinyal yolakları devreye girmektedir. Protein kinaz RNA (PKR) benzeri ER kinaz (PERK), aktive edici transkripsiyon faktörü (ATF6), inozitol gerektiren kinaz 1 (IRE1) yolakları UPR sinyal yolaklarının başlıcalarıdır. Endoplasmic reticulum stress and unfolded protein response Another important function of the endoplasmic reticulum (ER), which has many important tasks in the cell, is to ensure the protein folding. In ER, there are glucose regulated protein 78, glucose regulated protein 94, lectin like proteins and foldases, which enable the protein folding. In case of physiological and pathological situations that exceed the function capacity of ER, unfolded or misfolded protein accumulation occurs in lumen and this case is named as ER stress. After the ER stress occurs in the cell, the signal pathways named unfolded protein response (UPR) step in for the continuance of the vital functions of the cell. Major UPR signal pathways include protein kinase RNA (PKR) like ER kinase (PERK), activating transcription factor 6 (ATF6), j requiring kinase 1 (IRE1). J. Exp. Clin. Med., 2012; 29:95-100

🔖

Cite This Article

DÜZGÜN, A., ALAÇAM, H., OKUYUCU, A. (2012). Endoplazmik retikulum stresi ve katlanmamış protein cevabı. Journal of Experimental and Clinical Medicine, Cilt: 29 - Sayı: 2, 95–100. https://ajindex.com/articles/678817

📄 Full Text PDF Viewer

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

References (14)

  1. Argon, Y., Simen, B.B., 1999. GRP94, an ER chaperone with protein and peptide binding properties. Semin. Cell Dev. Biol. 10, 495-505.
  2. Bodsch, W., Takahashi, K., Barbier, A., Ophoff, B.G., Hossmann, K.A., 1985. Cerebral protein synthesis and ischemia. Prog. Brain Res. 63, 197-210.
  3. Buck, T.M., Wright C.M., Brodsky, J.L., 2007. The activities and function of molecular chaperones in the endoplasmic reticulum. Semin. Cell Dev. Biol. 18, 751-761.
  4. Calfon, M., Zeng, H., Urano, F.,Till, J.H., Hubbard, S.R., Harding, H.P.,Clark, S.G., Ron, D., 2002. IRE1 couples endoplasmic reticulum load to secretory capacity by processing the XBP-1 mRNA. Nature. 415, 92-96.
  5. Chakrabarti, A., Chen, A.W., Varner, J.D., 2011. A review of the mammalian unfolded protein response. Biotechnol. Bioeng.108, 2777-2793.
  6. Conn, K.J., Gao, W.W., Ullman, M.D., McKeon-O'Malley, C., Eisenhauer, P.B., Fine, R.E., Wells, J.M., 2002. Specific up-regulation of GADD153/CHOP in 1-methyl-4-phenyl-pyridinium-treated SH-SY5Y cells. J.Neurosci Res. 68, 755-760.
  7. Corbett, E.F., Oikawa, K., Francois, P.,Tessier, D.C., Kay, C., Bergeron, J.J.M., Thomas, D.Y., Krause, K.H., Michalak, M., 1999. Ca2+ regulation of interactions between endoplasmic reticulum chaperones. J. Biol. Chem. 274, 6203-6211.
  8. Delepine, M., Nicolino, M., Barrett, T., Golamaully, M., Mark, Lathrop, G., Julier, J., 2000. EIF2AK3, encoding translation initiation factor 2-alpha kinase 3, is mutated in patients with Wolcott-Rallison syndrome. Nat. Genet. 25, 406-409.
  9. Dobson, C.M., Sali A., Karplus, M., 1998. Protein folding: A perspective from theory and experiment. Angew. Chem. Int. Edit. 37, 868-893.
  10. Doutheil, J., Treiman, M., Oschlies, U., Paschen, W., 1999. Recovery of neuronal protein synthesis after irreversible inhibition of the endoplasmic reticulum calcium pump. Cell Calcium. 25, 419-428.
  11. Eikelboom, J.W., Lonn, E., Genest, J., Hankey, G., Yusuf, S., 1999. Homocysteine and cardiovasscular disease: A critical review of the epidemiologic evidence. Ann. Intern. Med. 131, 363-375.
  12. Ellgaard, L., Molinari, M., Helenius, A., 1999. Setting the standards: Quality control in the secretory pathway. Science. 286, 1882-1888.
  13. Fernandez, P.M., Tabbara, S.O., Jacobs, L.K., Manning, F.C.R., Tsangaris, T.N., Schwartz, A.M., Kennedy, K.A., Patierno, S. R., 2000. Overexpression of the glucose-regulated stress gene GRP78 in malignant but not benign human breast lesions. Breast Cancer Res. Treat. 59, 15-26.
  14. Gass, J.N., Gifford, N.M., Brewer, J.W., 2002. Activati