Journals / Süleyman Demirel Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Dergisi / 2020 / Cilt: 24 - Sayı: 1

Aspergillus nigerKatalazının Üretimi, Üçlü-Faz Ayırma ile Saflaştırılması ve Biyokimyasal Karakterizasyonu

Pages
12–24
DOI
—
🏛️Bibliographic metadata and full text access for this article are provided via DergiPark.
DergiPark Record ↗
✨

AI Summary & Key Takeaways

AI Insight
⚡ TL;DR(Too Long; Didn't Read)

Enziminsahip olduğu biyokimyasal özellikleri (pH ve etanol kararlılığı ve ikincil oksidaz aktivite varlığı), çeşitli endüstriyel uygulama alanlarında avantaj sağlayabilir.

📌 3 Key Takeaways

🎯
Objective & Hypothesis:Bu çalışmadaAspergillus nigerkatalazının üretimi, saflaştırılması ve karakterize edilmesi amaçlanmıştır.
📊
Key Findings & Data:Buna göre 1 litrelik YpSs sıvı büyüme ortamında 37°C ve 155 rpm çalkalama hızında büyütülen A. niger’den 7. günde ham enzimekstraktı elde edilmiştir.
💡
Conclusion & Impact:Enziminsahip olduğu biyokimyasal özellikleri (pH ve etanol kararlılığı ve ikincil oksidaz aktivite varlığı), çeşitli endüstriyel uygulama alanlarında avantaj sağlayabilir.
🔬Design:Research Article
📍Scope:Comprehensive Sample
⚙️Variables:Domain Parameters

Özet

Bu çalışmadaAspergillus nigerkatalazının üretimi, saflaştırılması ve karakterize edilmesi amaçlanmıştır. Buna göre 1 litrelik YpSs sıvı büyüme ortamında 37°C ve 155 rpm çalkalama hızında büyütülen A. niger’den 7. günde ham enzimekstraktı elde edilmiştir. Katalaz enzimiüçlü-faz ayırma (TPP) tekniğiile saflaştırılmıştır. Bunun için %80 (w/w) amonyum sülfat içeren ve ham ekstrakt:t-butanol oranı 1:1.5 olacak şekilde pH 7.0’da hazırlanan sistemden enzim%263 verim ile 7.9 kat saflaştırılmıştır. Kmdeğeri (21.4 mM), optimum reaksiyon sıcaklığı (50°C) ve optimum reaksiyon pH’sı (6.0) belirlenmiştir. Kararlılık testleri, enzimin geniş pH (4.0-9.0) aralığındadayanıklı kalabildiğinigöstermiştir. Ayrıca katalaz aktivitesinin %7.5’lik (v/v) etanol varlığında yaklaşık %77’sinin korunduğu gözlenmiştir. Bununla birlikte, esas fonksiyonunun yanında 4-metil katekol ve katekolgibi fenolik bileşikleri peroksitten bağımsız olarak okside edebilmiştir. Sonuç olarak, A.niger’den katalaz enziminingeleneksel kromatografi yöntemi yerine zamandan tasarruf sağlayan, maliyeti ucuz ve kullanımı oldukça kolay olan üçlü faz sistemleri ile saflaştırılabildiği görülmektedir. Enziminsahip olduğu biyokimyasal özellikleri (pH ve etanol kararlılığı ve ikincil oksidaz aktivite varlığı), çeşitli endüstriyel uygulama alanlarında avantaj sağlayabilir.

🔖

Cite This Article

SARI, E. B., KARAKUŞ, Y. Y. (2020). Aspergillus nigerKatalazının Üretimi, Üçlü-Faz Ayırma ile Saflaştırılması ve Biyokimyasal Karakterizasyonu. Süleyman Demirel Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Dergisi, Cilt: 24 - Sayı: 1, 12–24. https://ajindex.com/articles/310670

📄 Full Text PDF Viewer

📄

PDF görüntüleyici hazırlanıyor...

References (1)

  1. Switala, J., Loewen, P. C. 2002. Diversity of properties among catalases.Archives of Biochemistry and Biophysics, 401, 145–154. [2]Calera, J. A.,Sánchez-Weatherby, J., López-Medrano, R., Leal, F. 2000. Distinctive properties of the catalase B of Aspergillus nidulans. FEBS Letters, 475, 117–120. [3]Hansberg, W.,Salas-Lizana, R., Domínguez, L. 2012. Fungal catalases: function, phylogenetic origin and structure. Archives of Biochemistry and Biophysics, 525, 170–180. [4]Paris, S.,Wysong, D., Debeaupuis, J-P., Shibuya, K., Philippe, B., Diamond, R. D., Latge, J-P. 2003. Catalases of Aspergillus fumigatus. Infection and Immunity, 71, 3551–3562. [5]Witteveen, C. F. B., Veenhuis, M., Visser, J. 1992. Localization of glucose oxidase and catalase activities in Aspergillus niger. Applied and Environmental Microbiology, 58, 1190–1194. [6]Dennison, C., Lovrien, R. 1997. Three phase partitioning: concentration and purification of proteins. Protein Expression and Profication, 11, 149–161. [7]Duman,Y., Kaya, E. 2014. Purification and recovery of invertase from potato tubers by three phase partitioning and determination of kinetic properties of purified enzyme. Turkish Journal of Biochemistry, 39, 443–448. [8]Sharma, A., Gupta, M. N. 2001. Purificationof pectinases by three-phase partitioning. Biotechnology Letters, 23, 1625–1627. [9]Duman, Y., Kaya, E. 2013. Purification, recovery, and characterization of chick pea β-galactosidase in single step by three phase partitioning as a rapid and easy technique.Protein Expression and Purification, 91, 155–160. [10]Saxena, L., Iyer, B. K., Ananthanarayan, L. 2007. Three phase partitioning as a novel method for purification of ragi (Eleusine coracana) bifunctional amylase/protease inhibitor. Process Biochemistry, 42,491–495. [11]Roy, I., Gupta, M. N. 2002. Three-phase affinity partitioning of proteins. Analytical Biochemistry, 300, 11–14. [12]Şen, A., Eryılmaz, M., Bayraktar, H., Önal, S. 2011. Purification of α–galactosidase from pepino (Solanum muricatum) by three-phase partitioning. Separation and Purification Technology, 83, 130–136. [13]Roy, I., Sharma, A., Gupta, M. N. 2004. Three-phase partitioning for simultaneous renaturation and partial purification of Aspergillus nigerxylanase. Biochimica Et Biophysica Acta, 1698, 107–110. [14]Sooch, B. S., Kauldhar, B. S., Puri, M. 2014. Recent insights into microbial catalases: isolation, production and purification. Biotechnology Advances, 32, 1429–1447. [15]Yuzugullu, Y., Trinh, C.