Molecular dynamics studies of the tachykinin neuropeptides

The conformational flexibilities of two tachykinin neuropeptides ,substance P and physalaemin, have been studied by molecular dynamics method in the different conditions. At the first stage the conformational changes of these peptides were studied in vacuum, but in the second stage they were surrounded by water molecules with the periodic boundary conditions. Both molecules were observed in vacuum and in water with large flexibility of the N‐terminal parts of its aminoacid sequences. It is shown that C‐terminal backbone parts of these molecules save a alpha‐helical conformation, but side chains of residues may exist in more than one orientations in all conditions.

Substance P ,

Physalaemin ,

Conformation ,

Molecular Dynamics Simulation ,

Maddə P ,

Substansiya P və fisalaemin taxikinin neyropeptidlərin müxtəlif mühitlərdə konformasiya çevikliyi molekulyar dinamika üsulu ilə öyrənilmişdir. Bunun üçün peptidlərin konformasiya dəyişmələri əvvəlcə vacuumda muəyyən olunmuşdur. Sonrakı modelləşdirmə mərhələsində isə peptidlər su molekullarından ibarət qutuya salınmışdılar. Hesablamalar nəticəsində göstərilmişdir ki, hər iki molekulların N‐uclu hissələrinin əsas və yan zəncirlərinin çevikliyi C‐uclu hıssəyə nisbətən vacuumda və su mühitində daha çoxdur. Peptidlərin C‐uclu hıssəsinin əsas zəncirinin alfa spiral quruluşu hər iki mühitdə daha dayanağlıdır.

Physalaemin ,

Uyğunlaşdırılması ,

Molekulyar Dinamikası Simülasyonu ,